Fusionsproteine der Restriktionsendonuclease EcoRV als Modellsystem: Untersuchungen zur Produktion mittels rekombinanter Escherichia coli, zur Reinigung und zur In-vivo- sowie zur In-vitro-Stabilität
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INHALTSVERZEICHNIS
I
INHALTSVERZEICHNIS
1.
EINLEITUNG
UND ZIELSETZUNG
.
1
1.1
EINLEITUNG
UND
LITERATURUEBERSICHT
.
1
1.2
ZIELSETZUNG
.
6
2.
THEORETISCHE
GRUNDLAGEN
.
9
2.1
DIE
RESTRIKTIONSENDONUCLEASE
ECORV
.
9
2.2
BEDEUTUNG
CIS-KONFIGURIERTER
PROLINRESTE
FUER
DIE
PROTEINFALTUNG
13
2.3
PROTEINFALTUNG
UND
KONFORMATIONSSTABILITAET
.
15
2.4
FLUORESZENZ
VON
PROTEINMOLEKUELEN
.
.
19
3.
MATERIAL
UND
METHODEN
.
22
3.1
CHEMIKALIEN.
.
22
3.2
WIRTSORGANISMUS,
PLASMIDE
UND
STAMMHALTUNG
.
22
3.2.1
CHARAKTERISIERUNGDESWIRTSORGANISMUS
.
22
3.2.2
BESCHREIBUNG
DER
VERWENDETEN
PLASMIDE
.
23
3.2.3
TRANSFORMATION
UND
STAMMHALTUNG
.
24
3.2.3.1
TRANSFORMATION
.
24
3.2.3.2
STAMMHALTUNG
.
24
3.3
KULTIVIERUNG
DER
REKOMBINANTEN
ORGANISMEN
.
.
25
3.3.1
KULTIVIERUNGSMEDIEN
.
25
3.3.2
AMINOSAEURE-SUPPLEMENTLOESUNGEN
FUER
HDF-MEDIUM
27
3.3.3
AUSRUESTUNG
DER
VERWENDETEN
KULTURGEFAESSE/BIOREAKTOREN
.
28
3.3.4
HERSTELLUNG
DES
INOKULUMS
.
30
3.3.5
INDUKTION
DER
PRODUKTBILDUNG
.
30
3.3.6
KULTIVIERUNGEN
IM
HOCHZELLDICHTEVERFAHREN
.
.
31
II
INHALTSVERZEICHNIS
3.4
ANALYTISCHE
METHODEN
.
32
3.4.1
BESTIMMUNG
DER
OPTISCHEN
DICHTE
.
32
3.4.2
ERMITTLUNG
DER
BIOTROCKENMASSE
.
32
3.4.3
BESTIMMUNG
DER
KONZENTRATION
VON
MEDIUMSBESTANDTEILEN
33
3.4.3.1
NACHWEIS
VON
GLUCOSE
UND
ACETAT
.
.
33
3.4.3.2
ERMITTLUNG
DER
AMMONIUMKONZENTRATION
.
33
3.4.3.3
BESTIMMUNG
DER
KONZENTRATION
AN
PHOSPHATIONEN
34
3.4.3.4
BESTIMMUNG
VON
FREIEN
AMINOSAEUREN
.
.
34
3.4.4
ZELLAUFSCHLUSS
.
35
3.4.5
ABTRENNUNG
VON
UNLOESLICHEN
BESTANDTEILEN
AUS
ZELLLYSATEN.
36
3.4.6
PRODUKTNACHWEIS
UND
-QUANTIFIZIERUNG
MITTELS
SDS-PAGE.
37
3.4.6.1
EINDIMENSIONALE
SDS-PAGE
(ID
SDS-PAGE)
MIT
ANSCHLIESSENDER
PROTEINDETEKTION
.
37
3.4.6.2
ZWEIDIMENSIONALE
SDS-PAGE
(2D
SDS-PAGE)
40
3.4.6.3
QUANTIFIZIERUNG
VON
(HIS)
6
ECORV
.
41
3.5
CHROMATOGRAPHISCHE
AUFREINIGUNG
VON
(HIS)
6
ECORV-VARIANTEN
.
42
3.5.1
AUFREINIGUNG
MITTELS
IMAC
.
42
3.5.2
VERSUCHE
ZUR
OPTIMIERUNG
DER
PROTEINREINIGUNG
MITTELS
IMAC
44
3.5.2.1
IDENTIFIZIERUNG
EINES
KONTAMINIERENDEN
PROTEINS
45
3.5.3
LONENAUSTAUSCH
IN
KOMBINATION
MIT
IMAC
.
45
3.5.4
DIALYSE
DES
AUFGEREINIGTEN
PROTEINS
.
46
3.5.5
BESTIMMUNG
DES
GEHALTES
AN
NICKELIONEN
MITTELS
AAS
.
47
3.6
CHARAKTERISIERUNG
DES
AUFGEREINIGTEN
PROTEINS
.
47
3.6.1
BESTIMMUNG
DER
ENZYMATISCHEN
AKTIVITAET
VON
(HIS)
6
ECORV
47
3.6.2
SEQUENZANALYSE
DES
AUFGEREINIGTEN
PROTEINS
.
48
3.6.3.
KONZENTRATION
DES
AUFGEREINIGTEN
PROTEINS
.
48
3.6.4
AUFNAHME
VON
CIRCULAR-DICHROISMUS-(CD)-SPEKTREN
49
3.7
BESTIMMUNG
DER
STABILITAET
DER
(HIS)
6
ECORV-VARIANTEN
.
50
3.7.1
BESTIMMUNG
DER
THERMODYNAMISCHEN
STABILITAET
.
.
50
3.7.1.1
FLUORESZENZSPEKTROSKOPISCHE
MESSUNGEN
.
51
INHALTSVERZEICHNIS
III
3.7.2
BESTIMMUNG
DER
STABILITAET
GEGEN
PROTEOLYSE
52
3.7.2.1
PROTEOLYSE
IM
VERLAUF
VON
KULTIVIERUNGEN
52
3.7.2.2
PROTEOLYSE
IN
ZELLSUSPENSIONEN
UND
ZELLLYSATEN
52
4.
ERGEBNISSE UND
DISKUSSION
.
53
4.1
AUSWAHL
EINES
GEEIGNETEN
EXPRESSIONSSYSTEMS
.
53
4.1.1
EINFLUSS
DER
EINGESETZTEN
FUSIONSANTEILE
AUF
DIE
PRODUKTBILDUNG
53
4.1.2
EIGNUNG
DES
(HIS)
6
-TAGS
FUER
DIE
PRODUKTION
DER
MUTANTE
P73G
58
4.2
PRODUKTION
VON
(HIS)
6
ECORV
.
60
4.2.1
KULTIVIERUNG
AUF
SYNTHETISCHEM
HDF-MEDIUM
60
4.2.2
PRODUKTION
DER
(HIS)
6
ECORV-VARIANTEN
IM
HOCHZELLDICHTE
VERFAHREN
.
62
4.3
OPTIMIERUNG
DER
PRODUKTION
DER
(HIS)
6
ECORV-VARIANTEN
.
67
4.3.1
ERHOEHUNG
DER
SPEZIFISCHEN
PRODUKTKONZENTRATION
DURCH
AMINOSAEURE-SUPPLEMENTIERUNG
.
67
4.3.2
VERSUCHE
MIT
20
AMINOSAEUREN
MS
SUPPLEMENT
.
68
4.3.3
BATCH-KULTIVIERUNGEN
AUF
HDF-MEDIUM
MIT
20
AMINOSAEUREN
69
4.3.4
REDUKTION
DER
ANZAHL
DER
ZUGESETZTEN
AMINOSAEUREN
72
4.3.5
CHARAKTERISIERUNG
DER
ZUZUSETZENDEN
6
AMINOSAEUREN
77
4.4
ENTWICKLUNG
EINER
AUFREINIGUNGSSTRATEGIE
FUER
(HIS)
6
ECORV-VARIANTEN
80
4.4.1
AUFREINIGUNG
VON
(HIS)
6
ECORV
MITTELS
IMAC
.
.
82
4.4.2
VERSUCHE
ZUR
OPTIMIERUNG
DER
AUFREINIGUNG
MITTELS
IMAC
90
4.4.3
IDENTIFIZIERUNG
EINES
KONTAMINIERENDEN
PROTEINS
AUS
IMAC
AUFREINIGUNGEN
IM
KLEINEN
MASSSTAB
.
94
4.4.4
EINFUEHRUNG
EINES
LONENAUSTAUSCHSCHRITTES
.
96
4.4.5
REDUKTION
DES
NICKELGEHALTES
IN
DEN
ELUATFRAKTIONEN
99
4.4.6
PRAEPARATIVE
PROTEINAUFREINIGUNG
MITTELS
IMAC
.
100
IV
INHALTSVERZEICHNIS
4.5
CHARAKTERISIERUNG
DER
AUFGEREINIGTEN
FUSIONSPROTEINE
4.5.1
SEQUENZIERUNG
DES
N-TERMINUS
.
.
4.5.2
CIRCULAR-DICHROISMUS-(CD)-SPEKTREN
4.5.3
ENZYMATISCHE
AKTIVITAET
VON
GEREINIGTEM
(HIS)
6
ECORV
4.6
VERGLEICH
DER
STABILITAET
DER
(HIS)
6
ECORV-VARIANTEN.
4.6.1
VERGLEICH
DER
THERMODYNAMISCHEN
STABILITAET
.
4.6.2
VERGLEICH
DER
WIDERSTANDSFAEHIGKEIT
GEGEN
PROTEOLYSE
4.6.2.1
PROTEOLYSE
IM
VERLAUF
VON
BATCH-KULTIVIERUNGEN
4.6.2.2
PROTEOLYSE
IN
ZELLSUSPENSIONEN
UND
ZELLLYSATEN
4.6.2.3
ERGAENZENDE
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
PROTEOLYSE
.
DER
(HIS)
6
ECORV-VARIANTEN
5.
ZUSAMMENFASSUNG
.
6.
SYMBOLVERZEICHNIS
.
6.1
ABKUERZUNGEN
.
6.2
FORMELZEICHEN
7.
LITERATUR
.
8.
ANHANG
.
8.1
HOCHZELLDICHTEKULTIVIERUNGEN
BEI
30C
.
8.2
BATCH-KULTIVIERUNGEN
IN
KLEINEN
BIOREAKTOREN
BEI
37C
8.2.1
KULTIVIERUNGEN
AUF
HDF-MEDIUM
.
8.2.2
KULTIVIERUNGEN
AUF
HDF-MEDIUM
MIT
20
AMINOSAEUREN
8.2.3
KULTIVIERUNGEN
AUF
HDF-MEDIUM
MIT
6
AMINOSAEUREN.
8.3
AMINOSAEUREANALYTIK.
.
8.3.1
AMINOSAEUREKONZENTRATIONEN
IN
BATCH-KULTIVIERUNGEN
8.3.2
AMINOSAEUREZUSAMMENSETZUNGEN
VON
(HIS)
6
ECORV,
ECORV
METHYLASE
UND
EINEM
DURCHSCHNITTLICHEN
E.
CO/I-PROTEIN
102
102
103
107
111
111
119
120
121
127
131
136
136
138
139
151
151
153
153
155
157
159
159
162
INHALTSVERZEICHNIS
V
8.4
FLUORESZENZMESSUNGEN
AM
AUFGEREINIGTEN
PROTEIN
.
.
163
8.4.1
MESSREIHEN
MIT
UNVERAENDERTEM
(HIS)
6
ECORV
.
163
8.4.2
MESSREIHEN
MIT
(HIS)
6
ECORV
P73G
.
168
8.5
EXPERIMENTE
ZUR
PROTEOLYSE
DER
(HIS)
6
ECORV-VARIANTEN
.
173 |
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| topic | Rekombinantes Protein (DE-588)4277353-2 gnd Restriktionsenzym EcoRV (DE-588)4416188-8 gnd |
| topic_facet | Rekombinantes Protein Restriktionsenzym EcoRV Hochschulschrift |
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