Regulation der Topoisomerase II von Arabidopsis thaliana im Zellzyklus:
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| Published: |
1997
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INHALTSVERZEICHNIS
INHALTSVERZEICHNIS
.
I
ABKUERZUNGEN
.
V
I.
EINLEITUNG
.
1
1.1.
ZELLZYKLUS-REGULATION
IN
HOEHEREN
PFLANZEN
.
1
1.2.
DNA-TOPOLOGIE
.
3
1.3.
DER REAKTIONSZYKLUS
DER
EUKARYONTISCHEN
TOPOISOMERASE
II
.
4
1.4.
FUNKTIONEN
DER
TOPOISOMERASE
II
.
7
1.5.
STRUKTURELLER
UND
FUNKTIONELLER
AUFBAU
DES
EUKARYONTISCHEN
TOPOISOMERASE
II-POLYPEPTIDS
.
10
1.6.
DIFFERENTIELLE
EXPRESSION
UND
STABILITAET
DER
TOPOISOMERASE
II
IM
VERLAUF
DES
EUKARYONTISCHEN
ZELLZYKLUS
.
12
1.7.
REGULATION
DER
TOPOISOMERASE
II-AKTIVITAET
UEBER
DIE
POSTTRANSLATIONALE
MODIFIKATION
(PHOSPHORYLIERUNG/DEPHOSPHORYLIERUNG)
.
14
1.8.
UNTERSCHIEDLICHE
KLASSEN
DER TOPOISOMERASE
II
INHIBITOREN
.
17
1.9.
ARABIDOPSIS
THALIANA
ALS
MODELLSYSTEM
.
18
1.10.
ZIELSETZUNG
.
20
II.
MATERIAL
UND
METHODEN
.
21
MATERIAL
II.
1.
BIOLOGISCHES
MATERIAL
.
21
II.
1.1.
PFLANZENMATERIAL
.
21
II.
1.2.
BAKTERIENSTAEMME
.
21
II.
1.3.
BAKTERIOPHAGEN
.
21
II.
1.4.
PLASMIDE
.
22
II.
1.5.
NUKLEINSAEURE-BAENKE
VON
A.
THALIANA
(
PHAGENBAENKE
)
.
22
II.
1.6.
ENZYME
.
23
II.
2.
VERWENDETE
CHEMIKALIEN,
LOESUNGEN,
MEDIEN
UND
PUFFER
.
23
II.
2.1.
CHEMIKALIEN
.
23
II.
2.2.
IN
DER
ARBEIT
VERWENDETE
OLIGONUKLEOTIDE
.
24
II.
2.3.
LOESUNGEN
UND
PUFFER
.
25
II.
2.4.
BLOTTING-,
GELELEKTROPHORESE
UND
HYBRIDISIERUNGSLOESUNGEN
.
26
II.
2.5.
MEDIEN
.
27
II.
2.5.1.
BAKTERIEN-MEDIEN
.
27
II.
2.5.2.
PF
LANZEN-MEDIUM
.
28
METHODEN
II.
3.
METHODEN
ZUR
ANALYSE
VON
NUKLEINSAEUREN
.
28
II
.
3.1.
NUKLEINSAEUREPRAEPARATION
.
28
II.
3.1.1.
GENOMISCHE
PFLANZEN-DNA-ISOLIERUNG
(DEILAPORTA
ET
AL.,
1983)
.
28
II.
3.1.2.
AMPLIFIKATION
UND
PRAEPARATION VON
PHAGEN-DNA
.
29
II.
3.1.3.
TOTAL-RNA-ISOLIERUNG
VON
ZELLEN
EINER
SUSPENSIONSKULTUR
.
29
II.
3.1.4.
ISOLIERUNG VON
POLY(A)
+
-RNA
(AVIV
UND
LEDER,
1972)
.
30
II.
3.1.5.
ISOLIERUNG VON
PLASMID-DNA
AUS
BAKTERIEN
.
30
II.
4.
METHODEN
ZUR
IDENTIFIZIERUNG
SPEZIFISCHER
NUKLEINSAEUREN
.
31
II.
4.1.
NORTHERN-BLOT-ANALYSE
.
31
II.
4.2.
SOUTHERN-BLOT-ANALYSE
(SAMBROOK
ET
AL.,
1989)
.
32
II.
4.3.
ISOLIERUNG
SPEZIFISCHER
NUKLEINSAEUREFRAGMENTE
AUS
BAKTERIOPHAGE
LAMBDA-DNA-BAENKEN
MIT
RADIO
AKTIV
MARKIERTEN
DNA-SONDEN
.
32
II.
4.4.
PCR
(EOLYMERASE
CHAIN
BEACTION)
AMPLIFIZIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
(SAIKI
ET
AL.,
1988)
.
33
II.
4.5.
5'-RACE
(RAPID
AMPLIFICATION
OF
Q
DNA
ENDS;
MODIFIZIERT
NACH
FROHMAN
ET
AL.,
1988)
.
35
II.
5.
METHODEN
ZUR
SEGUENZANALYSE
.
36
II.
5.1.
DIDESOXY-METHODE
NACH
SANGER
(SANGER
ET
AL.,
1977)
.
36
II.
5.2.
CYCLE-SEQUENCING
MIT
RADIOAKTIV MARKIERTEN
PRIMERN
(UNITED
STATES
BIOCHEMICAL;
BARNES,
1992)
.
39
II.
6.
ENZYMATISCHE
MODIFIKATIONEN
VON
NUKLEINSAEUREN
.
39
II.
6.1.
RESTRIKTIONSSPALTUNG
.
39
II.
6.2.
DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
DNA
.
39
II.
6.3.
LIGATION VON
DNA-MOLEKUELEN
.
40
II.
6.4.
HERSTELLUNG
VON
RADIOAKTIV MARKIERTEN
HYBRIDISIERUNGSSONDEN
.
40
II.
7.
METHODEN
ZUR
AUFREINIGUNG
VON
NUKLEINSAEUREN
.
40
II.
7.1.
ALKOHOLPRAEZIPITATION
.
40
II
.
7.2.
PHENOL/CHLOROF
ORM-EXTRAKTION
.
40
II.
7.3.
ISOLIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
AUS
AGAROSEGELEN.
.41
II
.
7.4.
GELFILTRATIONSCHROMATOGRAPHIE
.
41
II.
7.5.
REINIGUNG
VON
OLIGONUKLEOTIDEN
.
42
II.
8.
HERSTELLUNG
KOMPETENTER
E.
COLI-ZELLEN
UND
DEREN
TRANSFORMATION
.
42
II.
8.1.
HERSTELLUNG
KOMPETENTER
E.
COLI-ZELLEN
NACH
DER
CACL
2
/MGCL
2
-METHODE
(DAGERT
UND
EHRLICH,
1979).42
II.
8.2.
HERSTELLUNG
ELEKTROKOMPETENTER
E.
COLI-ZELLEN
.
43
II.
8.3.
KLASSISCHE
TRANSFORMATION
VON
E.
COLI-ZELLEN
.
43
II.
8.4.
ELEKTROTRANSFORMATION
VON
E.
COLI-ZELLEN
.
43
II.
9.
METHODEN
ZUR
ANALYSE
VON
PROTEINEN
.
44
II.
9.1.
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION
(BRADFORD,
1976)
.
44
II
.9.2.
SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE;
LAEMMLI,
1970)
.
44
II.
9.3.
FAERBUNG MIT
COOMASSIE
BRILLANT
BLUE
.
44
II.
9.4.
AUFREINIGUNG
VON
6X
HIS-FUSIONSPROTEINEN
AUS
E.
COLI-ZELLEN
.
45
II.
9.5.
AUFREINIGUNG
VON
GST-FUSIONSPROTEINEN
AUS
E.
COLI-ZELLEN
.
45
II.
9.6.
ERZEUGUNG
VON
ANTISERUM
GEGEN
DAS
22
KDA
TOPOISOMERASE
IL-FUSIONSPROTEIN
(SIEHE
III.
1.7.
A.)
.
46
II.
9.7.
TRANSFER
VON
PROTEINEN
(WESTERN-BLOT;
TOBWIN
ET
AL.
,
1979)
.
46
II.
9.8.
IMMUNOLOGISCHER
NACHWEIS
FILTERGEBUNDENER
PROTEINE
.
46
II.
9.9.
AFFINITAETSREINIGUNG
VON
ANTIKOERPERN
.
47
II.
9.10.
IN
VITRO-PHOSPHORYLIERUNG
DER
C-TERMINALEN
DOMAENE
DES
TOPOISOMERASE
IL-PROTEINS
UEBER
EINE
SPEZIFISCHE
KINASE
.
48
II.
9.11.
IDENTIFIKATION
PHOSPHORYLIERTER
AMINOSAEURERESTE.
.48
II.
9.12.
ZELLULAERE
LOKALISIERUNG
DES
TOPOISOMERASE
II
PROTEINS
.
49
II.
10.
PFLANZENARBEITEN
.
49
II.
10.1.
SUSPENSIONSKULTUR
VON
A.
THALIANA
.
49
II.
10.2.
BESTIMMUNG
DES
THYMIDINEINBAUS
IN
EINER
SYNCHRO
NISIERTEN
A
THALIANA-SUSPENSIONSKULTUR
.
50
III
.
ERGEBNISSE
.
51
III.
1.
CHARAKTERISIERUNG
DES
A.
THALIANA-TOPO
ISOMERASE
II-GENS
.
51
III.
1.1.
DIE
DNA-SEGUENZ
DES
TOPOISOMERASE
II-GENS
.
51
III.
1.2.
IDENTIFIZIERUNG
DER TOPOISOMERASE
II
CDNA-SEGUENZ
.
56
III.
1.3.
BESTIMMUNG
DER
KOPIENZAHL
DES
TOPOISOMERASE
II
GENS
VON
A.
THALIANA
.
61
III.
1.4.
KARTIERUNG
DES
TOPOISOMERASE
II-GENS
.
63
III.
1.5.
ORGANISATION
DES
TOPOISOMERASE
II-GENS
.
64
III.
1.6.
ANALYSE
DER
ABGELEITETEN
TOPOISOMERASE
II
AMINOSAEURESEQUENZ
.
66
III.
1.7.
SYNTHESE
VON
A.
THALIANA-TOPOISOMERASE
II
FUSIONSPROTEIN
.
72
III.
1.8.
ERZEUGUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
EINES
TOPOISOMERASE
IL-ANTISERUMS
.
76
III.
1.9.
KREUZREAKTION
DES
A.
THALIANA-ANTI
TOPOISOMERASE
IL-ANTISERUMS
.
77
III.
1.10.
DIE
TOPOISOMERASE
II
VON
A.
THALIANA
IST
EIN
KERNPROTEIN
.
79
III.
2.
EXPRESSIONSANALYSE
DES
TOPOISOMERASE
II-GENS
.
80
III.
2.1.
DIE
TOPOISOMERASE
II
VON
A.
THALIANA
IST
EIN
MARKER
DER
ZELLPROLIFERATION
.
81
III.
2.2.
UNTERSCHIEDLICHE
TOPOISOMERASE
IL-PROTEINKONZEN
TRATIONEN
IN
DIFFERENZIERTEN
UND
PROLIFERIERENDEN
ZELLEN
.
86
III.
2.3.
DIFFERENTIELLE
TOPOISOMERASE
IL-MRNA
BZW.
PROTEIN-EXPRESSION
IM
ZELL
ZYKLUS
.
88
III.
2.3.1.
TOPOISOMERASE
II-MRNA-KONZENTRATION
IN
S-PHASE
GEBLOCKTEN
ZELLEN
BZW.
IN
M-PHASE
GEBLOCKTEN
ZELLEN
.
88
III.
2.3.2.
DIFFERENTIELLE
TOPOISOMERASE
II-MRNA-,
BZW.
PROTEIN-EXPRESSION
IM
VERLAUF
DES
ZELLZYKLUS
.
90
III.
3.
POSTTRANSLATIONALE
MODIFIKATION
DES
TOPOISOMERASE
II-PROTEINS
.
95
III.
3.1.
IN
VITRO-PHOSPHORYLIERUNG
DER
C-TERMINALEN
DOMAENE
DES
TOPOISOMERASE
II-PROTEINS
DURCH
DIE
CDC2A-KINASE
.
95
III.
3.2.
DIE
TOPOISOMERASE
II
IM
"TWO
HYBRID"-SYSTEM
.
103
III.
4.
ANALYSE
DES
TF-GENS
(TOPOISOMERASE
II-FLANKING
GEN)
.
106
III.
4.1.
EXPRESSIONSANALYSE
DES'TF-TRANSKRIPTS
.
106
III.
4.2.
BESTIMMUNG
DER
KOPIENZAHL
DES
TF-GENS
.
109
III.
4.3.
IDENTIFIZIERUNG
DER CDNA-SEGUENZ
DES
TF-GENS
.
110
IV
.
DISKUSSION
.
114
IV.
1.
DAS
TOPOISOMERASE
II-GEN
VON
A.
THALIANA
.
115
IV.
2.
ZELLZYKLUS-ABHAENGIGE
EXPRESSION
.
126
IV.
3.
POSTTRANSLATIONELLE
REGULATION
.
131
IV.
4.
TF-GEN
(TOPOISOMERASE
IL-FLANKING-GENE)
.
134
IV.
5.
PERSPEKTIVEN
.
135
V.
ZUSAMMENFASSUNG
.
137
VI.
LITERATUR
.
139
VII.
ANHANG
.
156
DANKSAGUNG
ERKLAERUNG
LEBENSLAUF |
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