Untersuchungen zur Struktur und Funktion membranständiger Proteine synaptischer Vesikel:
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1996
|
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | VIII, 175 S. Ill., graph. Darst. |
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INHALTSVERZEICHNIS:
ABKUERZUNGEN
VII
1.
EINLEITUNG
.
I
1.1
CHEMISCHE
SYNAPSEN
.
1
1.2
SYNAPTISCHE
VESIKEL
.
I
1.2.1
BIOGENESE
SYNAPTISCHER
VESIKEL
.
2
1.2.2
SYNAPTISCHE
VESIKEL
IN
DER
NERVENENDIGUNG
.
2
1.2.2.1
ANDOCKEN
DER
SYNAPTISCHEN
VESIKEL
AN
DIE
PLASMAMEMBRAN
.
3
1.2.2.2
YYPRIMING
"
.
4
1.2.2.3
FUSION
.
6
1.2.2.4
EXOCYTOSE
IST
MIT
ANDEREN
SEKRETIONSMECHANSIMEN
VERWANDT
.
7
1.2.2.5
VON
DER
ENDOCYTOSE
BIS
ZUR
ENTSTEHUNG
NEUER
SYNAPTISCHER
VESIKEL
.
8
1.2.2.6
NEUROTRANSMITTERAUFNAHME
IN
SYNAPTISCHE
VESIKEL
.
9
1.2.2.7
SYNAPTISCHE
VESIKEL
WERDEN
IN
EINEM
RESERVEPOOL
FESTGEHALTEN
.
9
1.3
CLOSTRIDIALE
NEUROTOXINE
.
10
1.3.1
KLINISCHE
SYMPTOME
DER
CLOSTRIDIALEN
NEUROTOXINE
.
10
1.3.2
MOLEKULARER
AUFBAU
DER
CLOSTRIDIALEN
NEUROTOXINE
.
11
1.3.3
MOLEKULARE
WIRKUNG
DER
CLOSTRIDIALEN
NEUROTOXINE
.
11
1.3.3.1
PROTEOLYTISCHE
WIRKUNG
.
12
1.3.3.2
TETANUSTOXIN
UND
DAS
TRANSGLUTAMINASE-MODELL
.
13
1.4
FRAGESTELLUNG
.
14
2.
MATERIAL
UND
METHODEN
.
15
2.1
VERSUCHSTIERE
.
15
2.1.1
ZITTERROCHEN
(TOIPADO
MARMORATT)
.
15
2.1.2
GOLDFISCHE
(CARASSLUS AURATUS)
.
16
2.1.3
RATTEN
(RATTUS
NORVEGLCUS)
.
16
2.1.4
KANINCHEN
(ORYCTOLAGUS
CUNLCULUS)
.
16
2.2
HAEUFIG
VERWENDETE
PUFFER.
.
16
2.3
ALLGEMEINE
ANALYTISCHE
METHODEN
.
17
2.3.1
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
.
17
2.3.1.1
VORBEREITUNG
DER
PROBEN
.
17
2.3.1.2
HERSTELLUNG
DER
POLYACRYLAMIDGELE
.
18
2.3.1.3
GELELEKTROPHORESE
.
19
2.3.1.4
FAERBUNG
DER
GELE
ZUR
ANALYSE
DES
PROTEINMUSTERS
.
20
2.3.2
ELEKTROELUTION
.
21
2.3.3
TRANSFER
GELELEKTROPHORETISCH
AUFGETRENNTER
PROTEINE
AUF
EINE
MEMBRAN
.
21
2.3.4
CONCANAVALIN
A-FAERBUNG
.
22
2.3.5
IMMUNOBLOT
.
22
2.3.6
DOKUMENTATION
.
23
2.3.7
PROTEINBESTIMMUNG
.
23
2.3.7.1
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
SCHAFFNER
UND
WEISSMANN
(1973)
.
24
2.3.7.2
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
BRADFORD
(MODIFIZIERT,
1976)
.
24
2.3.8
BESTIMMUNG
VON
ENZYMAKTIVITAETEN
.
24
2.3.8.1
AKTIVITAETSBESTIMMUNG
DER
LACTAT-DEHYDROGENASE
(EC
1.1.1.27)
.
24
2.3.8.2
AKTIVITAETSBESTIMMUNG
DER
ACETYLCHOLINESTERASE
(EC
3.1.1.7)
.
25
2.3.9
BESTIMMUNG
DES
ATP-GEHALTES
.
26
2.4
METHODEN
ZUM
THEMENKOMPLEX
SVP25
.
26
2.4.1
ISOLIERUNG
CHOLINERGER
SYNAPTISCHER
VESIKEL
AUS
DEM
ELEKTRISCHEN
ORGAN
DES
ZITTERROCHENS
TORPEDO
MERMONTA.
26
2.4.2
SOLUBILISIERUNG
VON
PROTEINEN
.
28
2.4.3
CHROMATOGRAPHISCHE
METHODEN
ZUR
AUFREINIGUNG
VON
SVP25
.
29
2.4.3.1
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
MIT
PFLANZENLEKTINEN
.
29
2.4.3.2
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
.
30
2.4.4
ANTIKOERPER
.
31
2.4.4.1
HERSTELLUNG
EINES
POLYKLONALEN
ANTISERUMS
GEGEN
SVP25
.
32
2.4.4.2
CHROMATOGRAPHISCHE
AUFTRENNUNG
DER
Y-LMMUNGLOBULINE
(IGG)
.
32
2.4.4.3
A-SVP25/2
.
33
2.4.4.4
AUFREINIGUNG
DER
A-SVP25
ANTIKOERPER
.
33
2.4.4.S
ANTIKOERPER
.
35
2.4.5
METHODEN
ZUR
BIOCHEMISCHEN
CHARAKTERISIERUNG
VON
SVP25
.
35
2.4.5.1
DICHTEGRADIENTENZENTRIFUGATION
VON
SVP25
.
35
2.4.5.2
DEGLYKOSYLIERUNG
.
36
2.4.5.3
CHEMISCHE
UND
ENZYMATISCHE
SPALTUNG
DES
SVP25
.
36
2.4.5.4
AMINOSAEURESEQUENZANALYSE
.
38
2.4.6
METHODEN
ZUR
BIOCHEMISCHEN
LOKALISATION
VON
SVP25
.
38
2.4.6.1
VORKOMMEN
BEI
DER
SUBZELLULAEREN
FRAKTIONIERUNG
.
38
2.4.6.2
AUFREINIGUNG
SYNAPTISCHER
VESIKEL
IM
DICHTEGRADIENTEN
.
38
2.4.6.3
GELFILTRATION
.
39
2.4.6.4
SYNAPTOSOMENPRAEPARATION
.
40
2.4.6.5
GESAMTGEWEBEHOMOGENATE
IM
IMMUNOBLOT
.
40
2.4.7
IMMUNHISTOLOGIE
.
41
2.4.7.1
VORBEREITUNG
DER
GEWEBE
.
41
2.4.7.2
IMMUNHISTOLOGIE
.
41
2.4.7.3
VERWENDETE
ANTIKOERPER
.
42
II
2.5
METHODEN
ZUM
THEMENKOMPLEX
CLOSTRIDIALE
NEUROTOXINE
.
43
2.5.1
CLOSTRIDIALE
NEUROTOXINE
.
43
2.5.1.1
NOMENKLATUR.
.
43
2.5.1.2
VERWENDETE
TOXINE
.
44
2.5.1.3
VORBEHANDLUNG
DER
TOXINE
.
44
2.5.2
INHIBITION
EINER
CA^-UNABHAENGIGEN
TRANSMITTERFREISETZUNG
.
45
2.5.2.1
SYNAPTOSOMENPRAEPARATION
(RATTE)
.
45
2.5.2.2
MARKIERUNG
DER
SYNAPTOSOMEN
MIT
[
3
H]-NORADRENALIN
.
45
2.5.2.3
EINSCHLEUSEN
DER
TOXINE
IN
DIE
SYNAPTOSOMEN
.
45
2.5.2.4'
INKUBATIONSBEDINGUNGEN
.
46
2.5.2.5
MESSUNG
DER
INHIBITON
.
46
2.5.3
BESTIMMUNG
DER
SYNAPTOBREVIN
IMMUNREAKTIVITAET
.
47
2.5.4
TOXINWIRKUNG
AUF
SYNAPTOBREVIN
ANDERER
TIERARTEN.
47
2.6
METHODEN
ZUR
UNTERSUCHUNG
EINER
ENDOGENEN
PROTEOLYSE
.
48
2.6.1
YYCRUDE
SYNAPTOSOMAL
FRACTION
"
(RATTE)
.
49
2.6.1.1
PRAEPARATION
.
49
2.6.1.2
ANALYSE
.
50
2.6.2
LANGZEITINKUBATION
EINER
YYCRUDE
SYNAPTOSOMAL
FRACTION
"
.
50
2.6.2.1
EINFACHE
INKUBATION
.
50
2.6.2.2
INHIBITIONSSTUDIEN
.
50
2.6.3
ZEIT
UND
CALCIUMABHAENGIGKEIT
.
52
2.6.3.1
PRAEPARATIONSBEDINGUNGEN
.
52
2.6.3.2
INKUBATIONSBEDINGUNGEN
.
52
2.6.4
ANALYSE
DER
ENDOGENEN
PROTEOLYSE.
53
2.6.4.1
VERWENDETE
ANTIKOERPER
.
53
3.
ERGEBNISSE
.
54
3.1
CHARAKTERISIERUNG
VON
SVP25
.
54
3.1.1
AUFREINIGUNG
VON
SVP25
.
54
3.1.1.1
SVP25
WIRD
BEI
DER
SUBZELLULAEREN
FRAKTIONIERUNG
MIT
SYNAPTISCHEN
VESIKELN
AUFGEREINIGT
.
54
3.1.1.2
SVP25
KANN
UEBER
EINE
CONCANAVALIN
A-SAEULE
VON
O-RAB3
GETRENNT
WERDEN
.
54
3.1.1.3
WEITERE
AUFREINIGUNGSVERSUCHE
.
56
3.1.1.4
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
MIT
FSR
ALS
AUSGANGSFRAKTION
.
60
3.1.2
CHARAKTERISIERUNG
DER
ANTIKOERPER
GEGEN
SVP25
.
60
3.1.2.1
X-SVP25/L
.
60
3.1.2.2
X-SVP25/2
.
60
III
3.1.3
BIOCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
VON
SVP25
.
.
.
62
3.1.3.1
SVP25
IST
EIN
STARK
GLYKOSYLIERTES
PROTEIN
.
62
3.1.3.2
SVP25
ERWEIST
SICH
IN
SPALTVERSUCHEN
ALS
SEHR
RESISTENT
.
64
3.1.3.3
PARTIELLE
AMINOSAEURESEQUENZ
VON
SVP25
.
66
3.1.4
SVP25
WIRD
MIT
SYNAPTISCHEN
VESIKELN
AUTGEREINIGT
.
67
3.1.4.1
SYNAPTOSOMENPRAEPARATION
.
67
3.1.4.2
AUFREINIGUNG
SYNAPTISCHER
VESIKEL
MITTELS
SUBZELLULAERER
FRAKTIONIERUNG
68
3.1.4.3
GLYZERINGRADIENTENDICHTEZENTRIFUGATION
.
70
3.1.4.4
GELFILTRATION
.
72
3.1.5
SVP25
IST
EIN
NEURONALES
PROTEIN
.
72
3.1.6
IMMUNHISTOLOGISCHE
LOKALISATION
VON
SVP25
UND
DEN
SYNAPTISCHEN
VESIKELPRO-
TEINEN
O-RAB3
UND
SV2
IN
VERSCHIEDENEN
GEWEBEN
DES
ZITTERROCHENS
.
73
3.1.6.1
CHARAKTERISIERUNG
DER
VERWENDETEN
ANTIKOERPER.
.
.
74
3.1.6.2
LOKALISATION
VON
SVP25
IM
ELEKTROMOTORISCHEN
SYSTEM
.
75
3.1.6.3
EXKURS:
LOKALISATION
DER
BEIDEN
SYNAPTISCHEN
VESIKELPROTEINE
O-RAB3
UND
SV2
IM
ELEKTROMOTORISCHEN
SYSTEM
.
84
3.1.6.4
LOKALISATION
VON
SVP25
IM
ZENTRALEN
NERVENSYSTEM.
85
3.1.6.5
LOKALISATION
VON
SVP25
IM
SKELETTMUSKEL
.
90
3.1.6.6
LOKALISATION
IN
DER
HYPOPHYSE
.
92
3.1.6.7
LOKALISATION
IM
PANCREAS
.
92
3.1.7
VERGLEICHENDE
BETRACHTUNG
ZUR
BIOCHEMISCHEN
UND
HISTOLOGISCHEN
LOKALI
SATION
VON
SVP25
.
96
3.2
INHIBITION
EINER
CA
2
*-UNABHAENGIGEN
TRANSMITTERFREISETZUNG
DURCH
CLOSTRIDIALE
NEUROTOXINE
.
96
3.2.1
CA
2
'
-UNABHOENGIGE
SYNAPTOSOMALE
TRANSMITTERFREISETZUNG.
96
3.2.2
WIRKUNG
CLOSTRIDIALER
NEUROTOXINE
AUF
DIE
CA^-UNABHAENGIGE
TRANSMITTERFREI
SETZUNG.
97
3.2.2.1
TETANUSTOXIN.
97
3.2.2.2
BOTULINUMNEUROTOXINE
.
97
3.2.3
EINFLUSS
DER
REDUKTION
AUF
DIE
WIRKUNG
DER
CLOSTRIDIALEN
NEUROTOXINE
.
100
3.2.3.1
TETANUSTOXIN
.
100
3.2.3.2
BOTULINUMNEUROTOXIN
.
100
3.2.4
EDTA
HEMMT
DIE
CLOSTRIDIALEN
NEUROTOXINE
.
102
3.2.5
WIRKUNG
DER
CLOSTRIDIALEN
NEUROTOXINE
AUF
SYNAPTOBREVIN
ANDERER
TIERARTEN.
104
3.2.5.1
RIND
.
104
3.2.5.2
GOLDFISCH
UND
ZITTERROCHEN
.
105
3.3
ENDOGENE
PROTEOLYSE
DES
SYNAPTISCHEN
VESIKELPROTEIN
SYNAP
TOBREVIN
.
106
3.3.1
CHARAKTERISIERUNG
DER
YYCRUDE
SYNAPTOSOMAL
FRACTION"
(CSF)
.
106
3.3.2
ENDOGENE
PROTEOLYSE
VON
SYNAPTOBREVIN
.
106
IV
3.3.3
INHIBITION
DER
ENDOGENEN
PROTEOLYSE
VON
SYNAPTOBREVIN
.
107
3.3.3.1
ZUGABE
VON
PROTEASEINHIBITOREN
.
107
3.3.3.2
PRAEPARATION
IN
ANWESENHEIT
VON
PROTEASEINHIBITOREN
.
109
3.3.3.3
ZUGABE
VON
IONEN
BZW.
DEM
SYNAPTOBREVIN-PEPTID
ASQFETS
.
109
3.3.4
ZEIT
UND
CA
2
*-ABHAENGIGKEIT
DER
ENDOGENEN
PROTEOLYSE
VON
SYNAPTOBREVIN.
109
3.3.5
ENDOGENE
PROTEOLYSE
UND
ANDERE
PROTEINE
.
111
4.
DISKUSSION
.
113
4.1
DISKUSSION
ZU
STRUKTUR,
FUNKTION
UND
LOKALISATION
VON
SVP25.L
13
4.1.1
O-RAB3
.
113
4.1.2
STRUKTUR
VON
SVP25
.
115
4.1.2.1
SVP25
IST
EIN
GLYKOPROTEIN
.
115
4.1.2.2
GIBT
ES
VERSCHIEDENE
ISOFORMEN
VON
SVP25?
.
.
11
6
4.1.2.3
PROTEASERESISTENZ
VON
SVP25
.
YY
.
118
4.1.2.4
AMINOSAEURESEQUENZDATEN
.
119
4.1.3
IST
SVP25
EIN
SYNAPTISCHES
VESIKELPROTEIN?
.
119
4.1.3.1
BIOCHEMISCHE
BEFUNDE
.
120
4.1.3.2
VORKOMMEN
VON
SVP25
IN
VERSCHIEDENEN
GEWEBEN
DES
ZITTER
ROCHENS
TORPEDO
MARMORATA
.
121
4.1.3.3
IMMUNHISTOLOGISCHE
LOKALISATION.
122
4.1.3.4
ZUSAMMENFASSENDE
BETRACHTUNGEN
ZUR
LOKALISATION
VON
SVP25
.
129
4.1.4
VERGLEICH
VON
SVP25
MIT
ANDEREN
25
KD
PROTEINEN
.
129
4.1.4.1
SNAP-25
.
129
4.1.4.2
P25
.
130
4.1.4.3
GRB2
.
130
4.1.5
MOEGLICHE
FUNKTION
VON
SVP25
.
131
4.2
DISKUSSION
ZUR
INHIBITION
DER
CA
2
*-UNABHAENGIGEN
TRANSMITTER
FREISETZUNG
DURCH
CLOSTRIDIALE
NEUROTOXINE
.
131
4.2.1
INHIBITION
DER
CA^-UNABHAENGIGEN
FREISETZUNG
.
131
4.2.2
INHIBITION
DER
BASALEN
FREISETZUNG
DURCH
DIE
PROTEOLYSE
VON
SYNAPTOBREVIN.
132
4.2.3
TOXIN-SENSITIVE
UND
INSENSITIVE
BASALE
FREISETZUNG
.
134
4.2.4
MODELLVORSTELLUNG
ZUR
WIRKUNG
DER
CLOSTRIDIALEN
NEUROTOXINE
AUF
DIE
FREISETZUNG
.
135
4.2.5
AKTIVIERUNG
DER
CLOSTRIDIALEN
NEUROTOXINE
DURCH
SPALTUNG
UND
REDUKTION
.
137
4.2.6
INHIBITOREN
DER
CLOSTRIDIALEN
NEUROTOXINE
.
138
4.2.7
INTRAZELLULAERE
WIRKUNG
DER
CLOSTRIDIALEN
NEUROTOXINE
BEI
VERSCHIEDENEN
TIER
ARTEN
.
139
V
4.3
DISKUSSION
ZUR
ENDOGENEN
PROTEOLYSE
DER
BEIDEN
SYNAPTISCHEN
VESIKELPROTEINE
SYNAPTOBREVIN
UND
SYNAPTOTAGMIN
.
141
4.3.1
ENDOGENE
PROTEOLYSE
VON
SYNAPTOBREVIN
.
141
4.3.2
DIE
ENDOGENE(N)
PROTEASE(N)
GEHOEREN
ZU
DEN
METALLOPROTEASEN
.
142
4.3.3
DISKUSSION
ZUR
MOEGLICHEN
LAGE
DER
SCHNITTSTELLE
IN
SYNAPTOBREVIN
.
143
4.3.4
CA
2
'
-ABHAENGIGKEIT
DER
ENDOGENEN
PROTEOLYSE.
147
4.3.5
ENDOGENE
PROTEOLYSE
DES
SYNAPTISCHEN
VESIKELPROTELNS
SYNAPTOTAGMIN
.
148
4.3.6
NUR
EINE
TEILPOPULATION
VON
SYNAPTOBREVIN
UND
SYNAPTOTAGMIN
WIRD
GESPALTEN
.
149
4.3.7
ENDOGENE
PROTEOLYSE
UND
WEITERE
PROTEINE
.
150
4.3.8
VERGLEICH
DER
ENDOGENEN
PROTEASE(N)
MIT
DEN
CLOSTRIDIALEN
NEUROTOXINEN
.
151
4.3.9
MOEGLICHE
FUNKTION
DER
ENDOGENEN
PROTEOLYSE
UND
AUSBLICK
.
151
5.
LITERATUR
.
154
6.
ZUSAMMENFASSUNG
.
174
7.
LEBENSLAUF
.
176
VI |
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