Funktionelle Charakterisierung der Tyrosinphosphorylierung von Actin in Dictyostelium discoideum:
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INHALT
1.
EINLEITUNG
SEITE
1.1.
DICTYOSTELIUM
DISCOIDEUM
ALS
MODELLORGANISMUS
1
1.2.
DAS
ZYTOSKEIETT
3
1.3.
ACTIN
UND
ACTINBINDENDE
PROTEINE
4
1.4.
REGULATION
DURCH
PROTEINPHOSPHORYLIERUNG
7
1.5.
PHOSPHORYLIERUNG
VON
ACTIN
7
2.
MATERIAL
UND
METHODEN
2.3.
PROTEINCHEMISCHE
METHODEN
16
2.1.
MATERIAL
10
2.1.1.
ENZYME,
ANTIKOERPER
UND
INHIBITOREN
10
2.1.2.
REAGENZIEN
11
2.1.3.
MEDIEN
12
2.1.4.
D.
-DISCOIDEUM-STAEMME
12
2.1.5.
GERAETE
12
2.1.6.
SONSTIGE
MATERIALIEN
14
2.2.
KULTUR
VON
D.
DISCOIDEUM
14
2.2.1.
ANZUCHT
IN
FLUESSIGMEDIUM
15
2.2.2.
ENTWICKLUNG
VON
D.
DISCOIDEUM
IN
SUSPENSIONSKULTUR
15
2.3.1.
SDS-PAGE
UND
"
WESTERN
"
TRANSFER
16
2.3.2.
PONCEAU
S-FAERBUNG
VON
PROTEINEN
AUF
NITROZELLULOSE
18
2.3.3.
IMMUNMARKIERUNG
18
2.3.4.
COOMASSIE-BLAU-FAERBUNG
VON
PROTEINEN
19
2.3.5.
ISOLIERUNG
DES
ZYTOSKELETTS
DURCH
TRITONEXTRAKTION
NACH
MCROBBIE
UND
NEWELL
19
2.3.6.
ANREICHERUNG
VON
TYROSINPHOSPHORYLIERTEM
ACTIN
AUS
ZYTOSKEIETT
20
2.3.7.
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION
21
2.3.8.
KONZENTRIERUNG
VERDUENNTER
PROTEINLOESUNGEN
22
2.3.9.
ENZYMATISCHE
PROTEINSPALTUNG
22
2.3.10.
PROTEIN
UND
PEPTIDSEQUENZIERUNG
22
II
2.3.11.
MASSENSPEKTROMETRIE
22
2.3.12.
CHROMATOGRAPHISCHE
METHODEN
23
2.3.12.1.
DNASEL-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
23
2.3.12.2.
FPLC-CHROMATOGRAPHIE
AN
EINEM
STARKEN
ANIONEN
AUSTAUSCHER
(MONO
Q)
24
2.3.12.3.
FPLC-CHROMATOGRAPHIE
AN
EINEM
SCHWACHEN
ANIONEN
AUSTAUSCHER
(MONO
P)
25
2.3.12.4.
HPLC-REVERSED
PHASE-CHROMATOGRAPHIE
26
2.4.
ATP-KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
DURCH
BIOLUMINESZENZ
26
2.5.
MESSUNG
DER
ACTINPOLYMERISATION
MIT
NBD-MARKIERTEM
ACTIN
27
3.
ERGEBNISSE
3.1.
ACTIN-TYROSINPHOSPHORYLIERUNG
IN
D.
DISCOIDEUM
28
3.2.
WEITERE
INDUKTOREN
DER
ACTIN-TYROSINPHOSPHORYLIERUNG
28
3.2.1.
TYROSINPHOSPHORYLIERUNG
VON
ACTIN
UNTER
SAUERSTOFFMANGEL
29
3.2.2.
TYROSINPHOSPHORYLIERUNG
VON
ACTIN
DURCH
HEMMUNG
DER
ATMUNGSKETTE
31
3.2.2.1.
ATMUNGSKETTENENTKOPPLUNG
DURCH
2,
4-DINITROPHENOL
31
3.2.2.2.
ACTIN-TYROSINPHOSPHORYLIERUNG
WIRD
DURCH
DNP
INDUZIERT
32
3.2.2.3.
KINETIK
UND
REVERSIBILITAET
DNP-INDUZIERTER
ACTINPHOSPHORYLIERUNG
35
3.2.2.4.
WIRKUNG
VON
DNP
AUF
DIE
INTRAZELLULAERE
ATP-KONZENTRATION
36
3.2.2.5.
WIRKUNG
VON
DNP
AUF
ZELLMORPHOLOGIE
UND
F-ACTIN-VERTEILUNG
37
3.2.2.6.
VERTEILUNG
VON
PHOSPHOACTIN
AUF
TRITON-LOESLICHE
UND
-UNLOESLICHE
ZELLFRAKTIONEN
39
3.2.2.7.
WIRKUNG
VON
CYCLOHEXIMID
AUF
DIE
DNP-INDUZIERTE
PHOSPHORY
LIERUNG
VON
ACTIN
41
3.2.3.
STEIGERUNG
DER
PHOSPHOACTINAUSBEUTE
DURCH
NATRIUMAZID
42
3.2.4.
UNTERSUCHUNG
DER
ACTINPHOSPHORYLIERUNG
IN
DER
MUTANTE
HS2205
UND
IN
DMSO-BEHANDELTEN
AX2-ZELLEN
43
3.2.5.
KONSTITUTIVE
ACTINPHOSPHORYLIERUNG
IN
DER
CORONIN-NULL
MUTANTE
HG1569
45
III
3.3.
LOKALISIERUNG
DES
PHOSPHORYLIERTEN
TYROSINRESTES
IM
ACTIN
46
3.3.1.
GROBKARTIERUNG
DURCH
GLUC-SPALTUNG
IM
GEL
UND
PEPTIDSEQUENZIERUNG
46
3.3.2.
ERMITTLUNG
DER
GENAUEN
POSITION
DES
PHOSPHOTYROSIN-RESTES
48
3.3.2.1.
ANREICHERUNG
DES
PHOSPHORYLIERTEN
ACTINS
48
3.3.2.2.
MASSENSPEKTROMETRISCHE
ANALYSE
DER
AUF
DER
MONO
P-SAEULE
GETRENNTEN
ACTINFRAKTIONEN
52
3.3.2.3.
CHARAKTERISIERUNG
DER
PHOSPHORYLIERUNGSSTELLE
DURCH
PROTEASESPALTUNG,
ESI-MS
UND
EDMAN-SEQUENZIERUNG
52
3.4.
UNTERSUCHUNG
DER
POLYMERISATIONSEIGENSCHAFTEN
VON
PHOSPHOACTIN
54
3.4.1.
MESSUNG
VON
ACTIN-POLYMERISATION
IN
GEGENWART
EINER
FLUORESZENTEN
PROBE
54
3.4.2.
NUKLEIERTE
KOPOLYMERISATION
VON
D.-DISCOIDEUM-ACTIN
MIT
NBD
KANINCHENMUSKEL-ACTIN
54
3.4.2.1.
VERGLEICH
DER
POLYMERISATION
VON
MUSKEL-ACTIN
UND
D.-DISCOIDEUM
ACTIN
54
3.4.2.2.
NUKLEIERTE
POLYMERISATION
VON
D.-JISCOIDEWW-PHOSPHOACTIN
57
3.4.3.
UNTERSUCHUNG
DER
BETEILIGUNG
VON
PHOSPHOACTIN
AN
DER
NUKLEATION
58
3.4.4.
CAPPING
MIT
GELSOLIN:
POLYMERISATION
AM
SPITZEN
ENDE
61
4.
DISKUSSION
4.1.
PROTEINPHOSPHORYLIERUNG
ALS
ANTWORT
AUF
STRESS
62
4.2.
ACTINPHOSPHORYLIERUNG
ALS
FOLGE
VON
SAUERSTOFFMANGEL
63
4.3.
ABHAENGIGKEIT
DER
ACTINPHOSPHORYLIERUNG
VON
MEDIUM
UND
ENTWICKLUNG
DER
ZELLEN
63
4.4.
MOEGLICHKEIT
EINES
FUNKTIONELLEN
ZUSAMMENHANGS
ZWISCHEN
ATP-KONZENTRATION,
TYROSINPHOSPHORYLIERUNG
VON
ACTIN
UND
ZELL-MORPHOLOGIE
64
4.5.
LOKALISATION
VON
TYROSINPHOSPHORYLIERTEM
ACTIN
IN
D.
DISCOIDEUM
67
4.6.
REGULATION
DER
ACTINPHOSPHORYLIERUNG
DURCH
KINASEN
ODER
PHOSPHATASEN
68
4.7.
REINIGUNG
VON
PHOSPHOACTIN
UND
IDENTIFIKATION
DES
TYROSIN
PHOSPHAT-RESTES
69
IV
4.8.
FUNKTIONELLE
KONSEQUENZEN
DER
PHOSPHORYLIERUNG
VON
TYROSIN
53
72
4.9.
INDUKTION
DER
ACTINPHOSPHORYLIERUNG
DURCH
WEITERE
STRESS
FAKTOREN
74
4.10.
KONSTITUTIVE
TYROSINPHOSPHORYLIERUNG
VON
ACTIN
IN
DER
MUTANTE
HG1569
75
4.11.
AUSBLICK
76
5.
ZUSAMMENFASSUNG
77
6.
LITERATURVERZEICHNIS
80
VERWENDETE
ABKUERZUNGEN
93
LEBENSLAUF
95
DANKSAGUNG
96 |
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