Modelluntersuchungen zur enterozytären Nahrungsproteinbindung: Entwicklung eines empfindlichen Nachweisverfahrens
Gespeichert in:
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| Format: | Buch |
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1995
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INHALTSVERZEICHNIS
1.
EINLEITUNG
1
1.1
DAS
DARMASSOZIIERTE
IMMUNSYSTEM
1
1.2
NAHRUNGSSENSITIVE
ENTEROPATHIEN
5
1.2.1
ZOELIAKIE
5
1.2.2
NAHRUNGSALLERGIEN
9
1.2.3
TIEREXPERIMENTELLE
STUDIEN
10
1.3
DIE
INTESTINALE
MUKOSABARRIERE
11
1.4
ZIEL
DER
UNTERSUCHUNG
14
2.
MATERIAL
UND
METHODEN
15
2.1
PRAEPARATION
VON
MIKROVILLUSMEMBRANVESIKELN
15
2.1.1
RATTEN
15
2.1.2
ISOLATION
DER
MIKROVILLUSMEMBRANVESIKEL
15
2.1.3
PROTEASE-INHIBITOREN
16
2.1.4
ENZYMBESTIMMUNGEN
17
2.1.4.1
DISACCHARIDASEN
17
2.1.4.2
ALKALISCHE
PHOSPHATASE
18
2.1.5
PROTEINBESTIMMUNG
19
2.1.5.1
METHODE
NACH
LOWRY
ET
AL.
[177]
19
2.1.5.2
DC
PROTEIN
ASSAY
20
2.1.5.3
METHODE
NACH
MINAMIDE
UND
BAMBURG
[208]
20
2.1.6
ELEKTRONENMIKROSKOPISCHE
DARSTELLUNG
21
2.2
ISOLATION
VON
MEMBRANPROTEINEN
21
2.2.1
PROTEOLYTISCHE
SOLUBILISIERUNG
LUMINALER
MEMBRANPROTEINDOMAENEN
21
2.2.1.1
PAPAIN
22
2.2.1.2
TRYPSIN
23
2.2.1.3
PROTEINASE
K
23
2.2.2
ISOLATION
INTEGRALER
UND
PERIPHERER
MEMBRANPROTEINE
23
2.2.2.1
DETERGENS-VERFAHREN
23
2.2.2.2
METHANOL-CHLOROFORM-EXTRAKTION
24
2.2.3
FRAKTIONIERTE
GEWINNUNG
HYDROPHILER
UND
HYDROPHOBER
MEMBRANPROTEINE
24
2.2.3.1
METHODE
NACH
FUJIKI
ET
AL.
[94]
24
2.2.3.2
PHASENTRENNUNG
MIT
TRITON
X-L
14
25
2.3
ELEKTROPHORETISCHE
TRENNUNG
VON
PROTEINEN
26
2.4
MOLEKULARGEWICHTSANALYSE
26
2.5
DEGLYKOSYLIERUNG
VON
MIKROVILLUSMEMBRANEN
27
2.5.1
NEURAMINIDASE
27
2.5.2
FUCOSIDASE
28
2.5.3
N-GLYKOSIDASE
F
28
2.6
TRANSFER
VON
MIKROVILLUSMEMBRANEN
UND
MEMBRANPROTEINEN
AUF
NITROCELLULOSEMEMBRANEN
29
2.6.1
DOT
BLOT
29
2.6.2
WESTERN
BLOT
30
2.7
PROTEINFAERBUNGEN
30
2.7.1
PROTEINFAERBUNGEN
IM
POLYACRYLAMIDGEL
30
2.7.1.1
COOMASSIEFAERBUNG
30
2.7.1.2
SILBERFAERBUNG
31
2.7.2
PROTEINFAERBUNGEN
AUF
NITROCELLULOSEMEMBRANEN
31
2.7.2.1
PONCEAU
S-FAERBUNG
31
2.7.2.2
GOLDFAERBUNG
31
2.8
IDENTIFIZIERUNG
VON
MIKROVILLUSMEMBRANPROTEINEN
32
2.8.1
ANTIKOERPEMACHWEIS
IN
DOT
UND
WESTERN
BLOT
32
2.8.2
IMMUNPRAEZIPITATION
32
2.9
NAHRUNGSPROTEINE
33
2.9.1
GLIADINE
UND
GLIADINPEPTIDE
33
2.9.1.1
GLIADINE
33
2.9.1.2
GLIADINPEPTIDE
34
2.9.1.2.1
GEWINNUNG
PROTEASEFREIER
GLIADINPEPTIDE
34
2.9.1.2.2
NACHWEIS
DER
PROTEASEKONTAMINATION
VON
PT-PEPTIDEN
34
2.9.2
KUHMILCHPROTEINE
UND
-PEPTIDE
35
2.9.3
HUEHNEREIPROTEINE
35
2.9.4
LEKTINE
35
2.10
PROTEINMARKIERUNGEN
36
2.10.1
BIOTINYLIERUNG
36
2.10.1.1
VERFAHREN
I
36
2.10.1.2
VERFAHREN
II
37
2.10.1.3
VERFAHREN
III
37
2.10.1.4
BESTIMMUNG
DES
BIOTINGEHALTS
37
2.10.2
RADIOIODMARKIERUNG
38
2.11
BINDUNGSSTUDIEN
39
2.11.1
BLOT-VERFAHREN
39
2.11.1.1
BLOCKIERUNG
FREIER
BINDUNGSSTELLEN
DER
NITROCELLULOSE
39
2.11.1.2
BINDUNG
VON
NAHRUNGSPROTEINEN
40
2.11.1.2.1
ANTISEREN
FUER
DEN
NACHWEIS
UNMARKIERTER
NAHRUNGSPROTEINE
41
2.11.1.2.2
REAGENZIEN
FILR
DEN
NACHWEIS
BIOTINYLIERTER
PROTEINE
42
2.11.1.3
DENSITOMETRIE
43
2.11.2
AIRFUGE-METHODE
43
2.11.2.1
AIRFUGE-METHODE
MIT
IODIERTEN
PROTEINEN
44
2.11.2.2
AIRFUGE-METHODE
MIT
BIOTINYLIERTEN
PROTEINEN
45
2.11.3
ELPSA-SYSTEM
46
2.11.4
STATISTISCHE
AUSWERTUNG
47
2.11.5
SCATCHARD-PLOT
47
3.
ERGEBNISSE
48
3.1
PRAEPARATION
UND
CHARAKTERISIERUNG
VON
MIKROVILLUSMEMBRANEN
48
3.2
ISOLATION
VON
MEMBRANPROTEINEN
56
3.3
ETABLIERUNG
EINES
VERFAHRENS
ZUR
BINDUNGSMESSUNG
60
3.3.1
PROTEINMARKIERUNGEN:
RADIOIODIERUNG
UND
BIOTINYLIERUNG
60
3.3.2
AIRFUGE-METHODE
62
3.3.3
ELPSA-SYSTEM
64
3.3.4
BLOT-VERFAHREN
66
3.3.4.1
DENSITOMETRISCHE
SIGNALERFASSUNG
66
3.3.4.2
NACHWEIS
GEBUNDENER
SUBSTANZEN
69
3.3.5
PROTEASEKONTAMINATION
VON
NAHRUNGSPEPTIDPRAEPARATIONEN
70
3.3.6
BEURTEILUNG
DER
BINDUNGSMESSVERFAHREN
73
3.4
PROTEINBINDUNG
AN
MIKROVILLUSMEMBRANSTRUKTUREN
73
3.4.1
PROTEINBINDUNG
AN
MIKROVILLUSMEMBRANEN
IM
DOT
BLOT
73
3.4.2
PROTEINBINDUNG
AN
MIKROVILLUSMEMBRANPROTEINEN
IM
WESTERN
BLOT
82
3.4.3
EFFEKT
EINER
PARTIELLEN
DEGLYKOSYLIERUNG
AUF
DIE
PROTEINBINDUNG
88
3.5
ZUSAMMENFASSUNG
DER
MATURATIONSBEDINGTEN
MEMBRANVERAENDERUNGEN
89
4.
DISKUSSION
91
4.1
ETABLIERUNG
EINES
SYSTEMS
FIIR
BINDUNGSSTUDIEN
91
4.1.1
MIKROVILLUSMEMBRANEN
91
4.1.2
PERIPHERE
MEMBRANPROTEINDOMAENEN
95
4.1.3
METHODEN
FIIR
DIE
BINDUNGSMESSUNG
96
4.2
NAHRUNGSPROTEINBINDUNG
AN
MEMBRANSTRUKTUREN
100
4.2.1
BINDUNG
AN
MIKROVILLUSMEMBRANEN
100
4.2.2
BINDUNG
AN
MEMBRANPROTEINEN
101
4.2.3
EFFEKT
DER
PROTEASEKONTAMINATION
VON
PT-PEPTIDEN
102
4.2.4
REIFUENGSBEDINGTE
UNTERSCHIEDE
103
4.2.5
BEDEUTUNG
DER
MEMBRANGLYKOSYLIERUNG
104
4.2.6
SPEZIFITAET
DER
NAHRUNGSPROTEINBINDUNG
105
4.3
BEDEUTUNG
DER
MEMBRANBINDUNG
FUER
DIE
ENTEROZYTAERE
NAHRUNGSANTIGENVERARBEITUNG
108
4.4
AUSBLICK
111
5.
ZUSAMMENFASSUNG
112
6.
LITERATURVERZEICHNIS
113
7.
ANHANG
137 |
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