Biochemische und molekularbiologische Charakterisierung der Xylanasen von Thermotoga maritima MSB8:
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INHALTSVERZEICHNIS;
A.
EINLEITUNG
.
5
B.
MATERIAL
UND
METHODEN
.
5
1.
BAKTERIEN,
PLASMIDE
UND
ANTIBIOTIKA
.
5
1.1.
BAKTERIEN
.
5
1.2.
PLASMIDE
.
6
1.3.
ANTIBIOTIKA
.
10
2.
ANZUCHT
UND
STAMMHAITUNG
.
10
2.1.
NAEHRMEDIUM
FUER.
COLI
.
10
2.2.
NAEHRMEDIUM
FUER
T.
MARITIMA
.
10
2.3.
ANZUCHT
UND
STAMMHALTUNG
VON
E.
COLI
.
12
2.4.
ANZUCHT
UND
STAMMHALTUNG
VON
T.
MARITIMA
.
12
2.5.
ZELLERNTE
.
13
3.
ALLGEMEINE
PUFFER
UND
LOESUNGEN
.
13
4.
MOLEKULARGENETISCHE
METHODEN
.
14
4.1.
PLAMIDISOLIERUNGEN
IN
E.
COLI
.
14
4.1.1.
PLASMIDISOLIERUNG
DURCH
ULTRAZENTRIFUGATION
.
14
4.1.2.
PLASMIDISOLIERUNG
MIT
QIAGEN-KIT
.
15
4.1.3.
PLASMIDSCHNELLISOLIERUNG
.
15
4.2.
REINIGUNG
UND
KONZENTRIERUNG
VON
DNS
.
16
4.2.1.
PHENOLEXTRAKTION
.
16
4.2.2.
ETHANOLFAELLUNG
.
16
4.3.
AGAROSEGELELEKTROPHORESE
.
17
4.3.1.
ANALYTISCHE
AGAROSEGELELEKTROPHORESE
.
17
4.3.2.
GROESSENBESTIMMUNG
VON
DNS-FRAGMENTEN
.
18
4.3.3.
PRAEPARATIVE
AGAROSEGELELEKTROPHORESE
.
18
4.3.4.
ISOLIERUNG
VON
DNS
AUS
AGAROSEGELEN
.
18
4.4.
IN
VITRO
MANIPULATION
VON
DNS
.
19
4.4.1.
RESTRIKTIONSVERDAU
.
19
4.4.2.
LIGATION
VON
DNS-MOLEKUELEN
.
19
4.4.3.
DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
DNS
FRAGMENTEN
.
20
4.4.4.
KLENOWBEHANDLUNG
.
20
4.5.
TRANSFORMATION
VON
E.
COLI
DURCH
ELEKTROPORATION
.
21
4.6.
SOUTHERN-BLOT
.
23
4.7.
IN
VITRO
AMPLIFIZIERUNG
VON
DNS
DURCH
PCR
.
24
5.
GEWINNUNG
VON
ROHPROTEINEN
.
25
5.1.
ZELLAUFSCHLUSS
MIT
DER
FRENCHPRESS
.
25
5.2.
HITZEFAELLUNG
VON
MESOPHILEN
WIRTSPROTEINEN
.
26
5.3.
KONZENTRIEREN
UND
ENTSALZEN
VON
PROTEINLOESUNGEN
.
26
5.3.1.
ULTRAFILTRATION
.
26
5.3.2.
DIALYSE
.
26
5.3.3.
GEFRIERTROCKNUNG
.
27
5.4.
BESTIMMUNG
DES
GESAMTPROTEINS
.
27
6.
SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
.
27
6.1.
BENOETIGTE
PUFFER
UND
LOESUNGEN
.
28
6.2.
HERSTELLEN
DER
GELE
.
29
6.3.
DURCHFUEHRUNG
DER
ELEKTROPHORESE
.
30
6.4.
PROTEINFAERBUNG
MIT
COOMASSIE
R250
.
30
6.5.
AKTIVITAETSFAERBUNG
NACH
SDS-PAGE
.
30
6.6.
DOPPELFAERBUNG
NACH
SDS-PAGE
.
31
6.7.
MOLEKULARMASSENBESTIMMUNG
MITTELS
PAGE
.
32
7.
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
MITTELS
PAGE
.
33
8.
ENZYMCHARAKTERISIERUNG
.
34
8.1.
PRODUKTANALYSE
DURCH
DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIE
.
34
8.2.
MESSEN
DER
XYLANASEAKTIVITAET
.
36
8.2.1.
BESTIMMUNG
DER
REDUZIERENDEN
ENDEN
MITTELS
DNSA-TEST
.
36
8.2.2.
STANDARDASSAY
FUER
DIE
40
KDA
XYLANASE
(XYNB)
.
37
8.2.3.
STANDARDASSAY
FUER
DIE
120
KDA
XYLANASE
(XYNA)
.
38
8.2.4.
MESSUNG
DER
ENZYMAKTIVITAET
MIT
SYNTHETISCHEN
CHROMOGENEN
SUBSTRATEN.
39
8.3.
STANDARDASSAY
FUER
DIE
GLUTATHION-S-TRANSFERASE
.
39
9.
PROTEINREINIGUNG
.
40
9.1.
VORBEMERKUNG
.
40
9.2.
APPARATIVE
AUSSTATTUNG
.
42
9.3.
TRENNUNG
DURCH
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
.
43
9.4.
TRENNUNG
DURCH
HYDROPHOBE
INTERAKTION
.
44
9.5.
TRENNUNG
DURCH
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
.
45
9.6.
GELFILTRATION
.
45
9.6.1.
TRENNUNG
DURCH
GELFILTRATION
.
45
9.6.2.
MOLEKULARMASSENBESTIMMUNG
MIT
GELFILTRATION
.
46
9.7.
TRENNUNG
DURCH
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
.
47
9.8.
LAGERUNG
UND
REINIGUNG
DER
SAEULEN
.
48
10.
WESTERN-BLOT
.
48
11.
IMMUNOGOLDMARKIERUNG
.
49
11.1.
EINBETTUNG
DER
THERMOTOGA
MARITIMA
ZELLEN
.
49
11.2.
HERSTELLUNG
DER
ULTRADUENNSCHNITTE
.
50
11.3.
MARKIERUNG
DER
ULTRADUENNSCHNITTE
.
50
C.
ERGEBNISSE
.
52
1.
INDUKTION
DER
XYLANASEBILDUNG
BEI
T.
MARITIMA
DURCH
VERSCHIEDENE
C-QUELLEN
IM
MEDIUM
.
52
2.REINIGUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
DER
40
KDA
XYLANASE
(XYNB)
AUS
T.
MARITIMA
53
2.1.
REINIGUNG
VON
XYNB
AUS
DEM
ROHEXTRAKT
VON
T.
MARITIMA
.
53
2.2.
CHARAKTERISIERUNG
VON
XYNB
.
55
2.2.1.
TEMPERATUROPTIMUM
.
55
2.2.2.
THERMOSTABILITAET
.
56
2.2.3.
PH-OPTIMUM
.
57
2.2.4.
SALZABHAENGIGKEIT
.
57
2.2.5.
ISOELEKTRISCHER
PUNKT
.
58
2.2.6.
VERWERTUNG
VON
VERSCHIEDENEN
XYLANEN
.
59
2.2.7.
SUBSTRATSPEKTRUM
MIT
NATUERLICHEN
SUBSTRATEN
.
60
2.2.8.
SUBSTRATSPEKTRUM
MIT
SYNTHETISCHEN
SUBSTRATEN
.
60
2.2.9.
KINETISCHE
DATEN
.
61
2.2.10.
BESTIMMUNG
DES
NHJ-TERMINUS
.
62
3.
VERSUCHE
ZUR
KLONIERUNG
VON
XYNB
.
62
4.
KLONIERUNG
UND
SEQUENZIERUNG
DER
120
KDA
XYLANASE
(XYNA)
.
62
4.1.
SOUTHERN-BLOT
4.2.
RESTRIKTIONSKARTE
DES
GESAMTEN
SEQUENZIERTEN
BEREICHS
.
65
4.3.
SEQUENZ
DES
XYNA-GENS
.
66
4.4.
VERGLEICH
DER
XYNA
PRIMAERSTRUKTUR
MIT
AMINOSAEURESEQUENZEN
ANDERER
ENZYME
.
68
4.4.1.
DOMAENENSTRUKTUR
VON
XYNA
IM
VERGLEICH
MIT
ANDEREN
XYLANASEN
.
68
4.4.2.
VERGLEICH
DER
KATALYTISCHEN
DOMAENE
VON
XYNA
MIT
VERSCHIEDENEN
XYLANASEN
.
69
4.4.3.
VERGLEICH
DER
DUPLIZIERTEN
N
UND
C-TERMINALEN
DOMAENEN
VON
XYNA
MITEINANDER
UND
MIT
AEHNLICHEN
DOMAENEN
ANDERER
XYLANASEN
.
70
5.
HERSTELLUNG
VON
EXPRESSIONSPLASMIDEN
ZUR
EXPRESSION
VON
DELETIONS
DERIVATEN
VON
XYNA
.
72
5.1.
HERSTELLUNG
VON
VOLLAENGENKONSTRUKTEN
VON
XYNA
.
72
5.2.
HERSTELLUNG
VON
XYNAAN
.
74
5.3.
HERSTELLUNG
VON
XYNAAC
.
74
5.4.
HERSTELLUNG
VON
XYNAANC
.
75
6.
REINIGUNG
UND
CHARAKERISIERUNG
DER
120
KDA
XYLANASE
(XYNA)
.
75
6.1.
REINIGUNG
VON
XYNA
AUS
T.
MARITIMA
.
75
6.2.
REINIGUNG
VON
XYNA
AUS
EINEM
REKOMBINANTEN
E.
COLI
.
77
6.3.
CHARAKTERISIERUNG
DER
REKOMBINANT
UND
VON
T.
MARITIMA
EXPRIMIERTEN
FORMEN
VON
XYNA
.
79
6.3.1.
YYTEMPERATUROPTIMUM
"
.
79
6.3.2.
THERMOSTABILITAET
.
80
6.3.3.
PH-OPTIMUM
.
81
6.3.4.
SALZABHAENGIGKEIT
.
82
6.3.5.
DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHISCHE
PRODUKTANALYSE
.
82
6.3.6.
ENZYMATISCHE
HYDROLYSE
VERSCHIEDENER
XYLANE
DURCH
XYNA
.
83
6.3.7.
ENZYMATISCHE
HYDROLYSE
VERSCHIEDENER
POLYSACCHARIDE
DURCH
XYNA
.
84
6.3.8.
HYDROLYSE
VON
SYNTHETISCHEN
SUBSTRATEN
.
85
6.3.9.
EINFLUESSE
VON
VERSCHIEDENEN
REAGENZIEN
AUF
XYNA
.
86
6.3.10.
EINFLUESSE
VON
METALLIONEN
AUF
XYNA
.
86
6.3.11.
KINETISCHE
DATEN
VON
XYNA
.
87
6.3.12.
NHJ-TERMINUS
VON
XYNA
AUS
T.
MARITIMA
ZELLEN
.
88
6.3.13.
WESTERN-BLOT
MIT
XYNA
UND
XYNB
.
88
7.
THERMOSTABILITAET
VON
XYNA-DELETLONSDERIVATEN
.
89
8.
LOKALISIERUNG
DER
XYLANASEN
IN
T.
MARITIMA
ZELLEN
.
91
8.1.
ALLGEMEINE
LOKALISIERUNG
VON
XYNA
UND
XYNB
.
91
8.2.
ANREICHERUNG
VON
XYLANASEAKTIVITAETEN
IN
DER
MEMBRANFRAKTION
.
92
8.3.
IMMUNOGOLDMARKIERUNG
.
93
8.4.
AKTIVITAET
GANZER
ZELLEN
IM
VERGLEICH
ZUM
LYSAT
.
94
8.S.
AMINOSAEURESEQUENZ
DES
NH
2
-TERMINUS
VON
XYNA
AUS
DEM
KULTUR
UEBERSTAND
.
95
9.
IDENTIFIZIERUNG
DER
ZELLULOSEBINDUNGSDOMAENE
.
97
9.1.
ENTDECKUNG
DER
ZELLULOSEBINDUNGSFAEHIGKEITEN
VON
XYNA
.
97
9.2.
ANREICHERUNG
VON
XYNA
AUS
DEM
ROHEXTRAKT
VON
T.
MARITIMA
ZELLEN
DURCH
ZELLULOSEAFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
.
97
9.3.
CHARAKTERISIERUNG
DER
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
.
99
9.3.1.
PRAEPARATIVE
REINIGUNG
DES
REKOMBINANTEN
XYNA
.
99
9.3.2.
ELUTIONSVERSUCHE
MIT
GLUKOSE
.
101
9.3.3.
WEITERE
ELUTIONSBEDINGUNGEN
FUER
XYNA
.
101
9.4.
ZELLULOSEBINDUNGSFAEHIGKEIT
DER
XYNA-PCR-DELETIONSDERIVATE
.
102
9.5.
KONSTRUKTION
VON
GST-FUSIONEN
.
104
9.6.
BINDUNGSFAEHIGKEIT
DER
GST-FUSIONSPROTEINE
AN
ZELLULOSE
.
107
9.6.1.
BINDUNGSFAEHIGKEIT
DER
GST-FUSIONSPROTEINE
AN
ZELLULOSE
IM
ERG
.
107
9.6.2.
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
AN
ZELLULOSE
VON
GST-C1C2
UND
GST-C2
.
107
D.DISKUSSION
.
110
E.
ZUSAMMENFASSUNG
.
127
F.
LITERATURVERZEICHNIS
.
129 |
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