Der Experimentator: Proteinbiochemie: 18 Tabellen
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Stuttgart [u.a.]
Fischer
1996
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INHALTSVERZEICHNIS
1 DAS TAEGLICHE BROT 3
1.1 PUFFER HERSTELLEN 3
1.2 PROTEIN BESTIMMEN 5
1.2.1 BCA-TEST 5
1.2.2 BRADFORD-TEST 5
1.2.3 LOWRY-TEST 6
1.2.4 FERNER LIEFEN 7
1.3 GELE 7
1.3.1 SDS-GELE 7
1.3.2 NATIVE GELE 10
1.3.3 ZWEIDIMENSIONALE ELEKTROPHORESE 11
1.4 GELE FAERBEN 13
1.4.1 FIXIEREN 13
1.4.2 FAERBEN 13
1.4.3 TROEKNEN 16
1.5 FAELLEN UND KONZENTRIEREN 17
1.5.1 DENATURIERENDE FAELLUNG 17
1.5.2 NATIVE FAELLUNG 18
1.5.3 KONZENTRIEREN 18
1.6 BLOTTEN 19
1.6.1 PROTEINFAERBUNG 21
1.6.2 BLOCKEN 23
1.6.3 IMMUNFAERBUNG 23
1.6.4 CA
2+
-BINDUNG^ 25
1.6.5 LIGANDENFAERBUNG 26
1.7 AUTORADIOGRAPHIE 27
2 LIGANDENBINDUNG 31
2.1 RADIOAKTIVE LIGANDENMARKIERUNG 32
2.1.1 IODIERUNG VON PEPTIDEN UND PROTEINEN 32
2.1.1.1 THE DAY AFTER 35
2.1.2 IODIERUNG VON MOLEKUELEN MIT NIEDRIGEM MG 36
2.1.3 ISOLIERUNG EINZELNER IODIERTER SPEZIES 37
2.1.4 VOR- UND NACHTEILE DES LODIERENS 37
2.1.5 TRITIIEREN 40
INHALT VII
2.2 BINDUNG 41
2.2.1 ISOLIERUNG VON MEMBRANEN 41
2.2.2 BINDUNGSTEST 43
2.2.3 BINDUNGSTESTS MIT MEMBRANEN 46
2.2.4 ENTWICKLUNG VON MEMBRANBINDUNGSTESTS 47
2.2.5 BINDUNGSTESTS MIT LOESLICHEN PROTEINEN 49
2.2.6 KEINE BINDUNG, WAS TUN? 56
2.3 AUSWERTUNG VON BINDUNGSDATEN 58
2.3.1 DIE BINDUNG IST IM GLEICHGEWICHT 58
2.3.1.1 BESTIMMUNG VON K
D
UND B
NNX
61
2.3.1.2 BINDUNGSHEMMUNG 63
2.3.1.3 IRRTUEMER 67
2.3.1.4 HUEGELIGES 69
2.3.2 KINETIK 72
2.4 VERNETZEN VON LIGANDEN 75
2.4.1 DREIKOMPONENLENVERNETZUNG (3K-VERNETZUNG) 76
2.4.1.1 HOMOFUNKTIONELLE VERNETZER 78
2.4.1.2 HETEROFUNKTIONELLE VERNETZER 78
2.4.1.3 3K-VERNETZUNGSEXPERIMENTE 80
2.4.2 PHOTOAFFINITAETSVERNETZUNG 81
2.4.2.1 HERSTELLUNG EINES PHOTOAFFINITAETSLIGANDEN 81
2.4.2.2 ZUR STRATEGIE DER PHOTOAFFINITAETSVERNETZUNG 82
2.4.2.3 PHOTOAFFINITAETS-VERNETZUNGSEXPERIMENLE 82
2.4.3 KONTROLLEN BEI VERNETZUNGSVERSUCHEN 83
2.5 SINNIGES 85
3 MEMBRANPROTEINE SOLUBILISIEREN 88
3.1 SEIFEN 88
3.1.1 SAUBERE BEGRIFFE 89
3.1.2 VOM UMGANG MIT SEIFEN 92
3.2 SOLUBILISIEREN 93
3.2.1 SOLUBILISIERUNGSKRITERIEN 100
3.2.2 PHYSIKALISCHE PARAMETER SOLUBILISIERTER PROTEINE 100
4 PROTEINNACHWEIS DURCH FUNKTIONSMESSUNG 103
4.1 TRANSLOKATOREN 103
4.1.1 LIPOSOMEN 104
4.1.2 PROTEOLIPOSOMEN 106
4.2 REKONSTITUTION 107
4.2.1 REKONSTITUTION AUS EINER LOESUNG 108
4.2.2 REKONSTITUTION IN VORGEFERTIGTE LIPOSOMEN 110
VIII * INHALT
4.3 FLUXTEST 110
4.3.1 INFLUXTEST 112
4.3.2 EFFLUXTEST 116
4.4 AUFTAUENDE UEBERLEGUNGEN 117
5 SAEUBERN UND PUTZEN 119
5.1 PUTZIGES 119
5.2 KONVENTIONELLE REINIGUNGSMETHODEN 121
5.2.1 ZUR SAEULENTECHNIK 122
5.2.2 REINIGUNGSMETHODEN, DIE AUF GROESSENUNTERSCHIEDEN BERUHEN 124
5.2.2.1 GELFILTRATION 124
5.2.2.2 PRAEPARATIVE GELELEKTROPHORESE 126
5.2.3 REINIGUNGSMETHODEN, DIE AUF LADUNGSUNTERSCHIEDEN BERUHEN . 127
5.2.3.1 AMMONIUMSULFATFAELLUNG 127
5.2.3.2 IONENAUSTAUSCHER 127
5.2.3.3 ISOELEKTRISCHE FOKUSSIERUNG 128
5.2.3.4 CHROMATOFOKUSSIERUNG 129
5.2.3.5 HYDROXYAPATIT 132
5.2.4 HYDROPHOBE CHROMATOGRAPHIE 135
5.3 AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE 136
5.3.1 LEKTINCHROMATOGRAPHIE 136
5.3.2 LIGANDENCHROMATOGRAPHIE 138
5.3.2.1 EINFUEHRUNG 138
5.3.2.2 DIE ROLLE DES LIGANDEN 139
5.3.2.3 DIE ROLLE DER MATRIX 141
5.3.2.4 WIE GEHT MAN VOR? 141
5.4 DIE REINHEITSPROBE 145
5.5 AUSSCHLACHTEN 146
6 ANTIKOERPER 149
6.1 HERSTELLUNG VON POLYKLONALEN ANTIKOERPERN 154
6.1.1 ANTIGEN 154
6.1.2 ADJUVANS 155
6.1.3 INJEKTION UND SERUMGEWINNUNG 156
6.1.4 REINIGUNG VON ANTIKOERPERN 157
6.2 IMMUNPRAEZIPITATION 159
6.2.1 IMMUNPRAEZIPITATION MIT IMMOBILISIERTEM PROTEIN A 159
6.2.2 IMMUNPRAEZIPITATION MIT IMMOBILISIERTEM ANTIKOERPER 160
6.3 IMMUNOAFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE 161
INHALT- IX
6.4 ANTIKOERPER GEGEN UNGEREINIGTE PROTEINE 162
6.5 IMMUNOLOGISCHE NACHWEISTECHNIKEN 164
7 MIKROSEQUENZIERUNG 169
7.1 ZUBEREITEN DES PROTEINS 170
7.2 BLOCKIERTE N-TERMINI 171
7.3 SPALTUNG DES PROTEINS IN PEPTIDE 171
7.3.1 PROTEASENVERDAU 172
7.3.2 BROMCYAN- UND SAEURESPALTUNG 173
7.4 CARBOXYTERMINALE SEQUENZIERUNG 173
8 UNTEREINHEITEN 174
8.1 STOECHIOMETRIE & MERIGKEIT (S&M) 174
8.1.1 UEBER DIE SCHWIERIGKEITEN BEI STOECHIOMETRIEBESTIMMUNGEN 174
8.1.2 S&M MIT ROENTGENSTRUKTURANALYSE 175
8.1.3 S&M MIT HYBRIDISIERUNGSEXPERIMENTEN 175
8.1.4 S&M MIT VERNETZUNGSEXPERIMENTEN 178
8.1.4.1 VERNETZUNG VON HOMOOLIGOMEREN 180
8.1.4.2 STRUKTUR VON HOMOOLIGOMEREN 182
8.1.4.3 VERNETZUNG VON HETEROOLIGOMEREN 184
8.1.5 S&M MIT AMINOSAEUREANALYSEN ODER ANTIKOERPERN 184
8.2 WAS UNSRE WELT IM INNERSTEN ZUSAMMENHAELT 187
9 GLYKOPROTEINE 189
9.1 WIE, WO UND WOZU WERDEN PROTEINE GLYKOSYLIERT? 189
9.2 NACHWEIS VON GLYKOPROTEINEN IN GELEN 190
9.3 NACHWEIS VON GLYKOPROTEINEN AUF BLOTS 191
9.3.1 NICHTSELEKTIVE GLYKOPROTEINFAERBUNG 191
9.3.2 SELEKTIVE (LEKTIN-) FAERBUNG 191
9.4 DEGLYKOSYLIERUNG 193
9.4.1 GLYKOSYLIERUNGSHEMMER 193
9.4.2 ENDOGLYKOSIDASEN 198
9.4.3 CHEMISCHE DEGLYKOSYLIERUNG 201
X * INHALT
9.5 DIE ZUCKERKETTEN 202
9.5.1 MONOSACCHARIDZUSAMMENSETZUNG 202
9.5.2 AUFBAU UND SEQUENZ 202
9.5.2.1 ABLOESUNG DER OLIGOSACCHARIDE VON GLYKOPROTEINEN 203
9.5.2.2 MARKIERUNG VON OLIGOSACCHARIDEN 203
9.5.2.3 TRENNUNG VON OLIGOSACCHARIDEN 205
9.5.2.4 SEQUENZIERUNG VON OLIGOSACCHARIDEN 206
10 DER SCHATZ IM SILBERSEE 209
10.1 VOM PAPER 209
10.2 VOM SCHREIBEN EINES PAPERS 210
11 DURCH DIE WUESTE 212
12 WER, WAS, WO? 214
12.1 LIEFERANTEN 214
12.2 LIEFERANTEN GEGLIEDERT NACH PRODUKTEN 218
DAS LETZTE 219
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