Untersuchung maternal gespeicherter Cadherine in der frühen Embryonalentwicklung von Xenopus laevis:
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
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1995
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INHALTSVERZEICHNIS
1
EINLEITUNG
1
1.1
DIE
EMBRYONALENTWICKLUNG
VON
XENOPUS
LAEVIS
1
1.2
ZELLADHAESION
2
1.3
CADHERINE
4
1.3.1
AUFBAU
DER
CADHERINE
4
1.3.2
CADHERINE
ALS
MORPHOREGULATOREN
8
1.4
CADHERINE
IN
XENOPUS
LAEVIS
9
1.4.1
ZYGOTISCH
EXPRIMIERTE
CADHERINE
10
1.4.2
MATERNAL
EXPRIMIERTE
CADHERINE
10
1.4.3
FUNKTIONELLE
UNTERSUCHUNGEN
AN
XENOPUS
CADHERINEN
12
1.5
DIE
OOGENESE
UND
DIE
EIREIFUNG
13
1.5.1
OOGENESE
13
1.5.2
EIREIFUNG
15
1.5.3
DIE
BEDEUTUNG
DER
TRANSLATION
WAEHREND
DER
EIREIFUNG
16
1.6
ZIELSETZUNG
17
2
MATERIAL
UND
METHODEN
19
2.1
MATERIAL
UND
BEZUGSQUELLEN
19
2.1.1
CDNA-KLONE
19
2.1.2
VEKTOREN
19
2.1.3
BAKTERIENSTAEMME
19
2.1.4
PHAGEN
20
2.1.5
CDNA-BIBLIOTHEKEN
20
2.1.6
ANTIKOERPER
20
2.1.7
TIERE
20
2.1.8
RESTRIKTIONSENZYME
UND
ANDERE
ENZYME
21
2.1.9
REAGENTIEN
21
2.1.10
KITS
23
2.1.11
RADIOAKTIVITAET
23
2.1.12
TRAEGERMATERIALIEN
23
2.1.13
CHROMATOGRAPHIE-MATRICES
23
2.1.14
GERAETE
24
2.1.15
SONSTIGES
24
2.2
ARBEITEN
MIT
BIOLOGISCHEM
MATERIAL
25
2.2.1
BENOETIGTE
PUFFER
UND
LOESUNGEN
25
2.2.2
OOZYTENPRAEPARATION
25
2.2.3
EIREIFUNG
IN
VITRO
25
2.2.4
EIREIFUNG
IN
VIVO
26
2.2.5
IN
VITRO
FERTILISATION
26
2.2.6
IN
VIVO
BEFRUCHTUNG
26
2.2.7
MIKROINJEKTION
27
2.2.8
DISSOZIATION
EMBRYONALER
ZELLEXPLANTATE
27
2.2.9
REAGGREGATIONSEXPERIMENTE
27
2.3
MOLEKULARBIOLOGISCHE
ARBEITEN
MIT
DNA
28
2.3.1
BENOETIGTE
MEDIEN,
PUFFER
UND
LOESUNGEN
28
2.3.2
EXTRAKTION
VON
NUKLEINSAEUREN
30
2.3.3
PRAEZIPITATION
VON
NUKLEINSAEUREN
30
2.3.4
RESTRIKTIONSANALYSE
VON
DNA
30
2.3.5
GELELEKTROPHORETISCHE
AUFTRENNUNG
VON
DNA
FRAGMENTEN
IN
AGAROSEGELEN
31
2.3.6
PLASMIDPRAEPARATIONEN
31
2.3.7
ISOLIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
AUS
AGAROSEGELEN
33
2.3.8
DEPHOSPHORYLIEREN
VON
DNA-FRAGMENTEN
MIT
ALKALISCHER
PHOSPHATASE
34
2.3.9
"FILL
IN"
MIT
KLENOW
POLYMERASE
34
2.3.10
ENTFERNEN
VON
3'-UEBERHAENGENDEN
ENDEN
35
2.3.11
LIGATION
MIT
T4-LIGASE
35
2.3.12
HERSTELLEN
KOMPETENTER
E.
COLI
ZELLEN
35
2.3.13
TRANSFORMATION
VON
BAKTERIENZELLEN
36
2.3.14
HERSTELLEN
VON
HARNSTOFF-POLYACRYLAMIDGELEN
36
2.3.15
MARKIEREN
VON
DNA-FRAGMENTEN
37
2.3.16
DURCHMUSTERN
EINER
CDNA-BIBLIOTHEK
37
2.3.17
IN-VIVO-EXCISION
MIT
DEM
HELFERPHAGEN
R
408
39
2.3.18
AUFZUCHT
VON
R
408
40
2.3.19
ALKALISCHE
DENATURIERUNG
VON
DNA
40
2.3.20
SEQUENZIERUNG
IM
KETTENABBRUCHVERFAHREN
NACH
SAENGER
40
2.3.21
HERSTELLUNG
VON
OLIGONUKLEOTIDEN
41
2.3.22
REINIGUNG
VON
OLIGONUKLEOTIDEN
42
2.3.23
PHOSPHORYLIERUNG
VON
OLIGONUKLEOTIDEN
MIT
PNK
44
2.3.24
FAERBUNG
AUF
SS-GALAKTOSIDASE
AKTIVITAET
44
2.4
MOLEKULARBIOLOGISCHE
ARBEITEN
MIT
RNA
44
2.4.1
BENOETIGTE
PUFFER
UND
LOESUNGEN
44
2.4.2
RNASE
FREIES ARBEITEN
47
2.4.3
IN
VITRO
TRANSKRIPTION
47
2.4.4
RNASE
H-VERDAU
ZUM
ENTFERNEN
VON
POLY-(A)
47
2.4.5
RNA-ISOLIERUNG
NACH
CHIRGWIN
48
2.4.6
GESAMT-RNA
PRAEPARATION
AUS
MIKROINJIZIERTEN
OOZYTEN
48
2.4.7
NORTHERN-BLOT
ANALYSE
49
2.4.8
POLYSOMEN-ISOLIERUNG
51
2.4.9
RNASE
PROTECTION
ASSAY
51
2.4.10
WHOLE
MOUNT
IN
SITU
HYBRIDISIERUNG
52
2.5
PROTEINCHEMISCHE
METHODEN
53
2.5.1
BENOETIGTE
PUFFER
UND
LOESUNGEN
53
2.5.2
VORKEHRUNGEN
GEGEN
PROTEOLYTISCHEN
ABBAU
55
2.5.3
SDS
POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
56
2.5.4
GELFAERBUNG
MIT
COOMASSIE
BLAU
56
2.5.5
SILBERFAERBUNG
56
2.5.6
FLUOROGRAPHIE
57
2.5.7
MOLEKULARGEWICHTSBESTIMMUNG
VON
PROTEINEN
57
2.5.8
WESTERN
BLOT
57
2.5.9
PROTEINDETEKTION
MITTELS
CHEMOLUMINISZENS
58
2.5.10
PROTEINDETEKTION
MITTELS
ALKALISCHER
PHOSPHATASE
59
2.5.11
ANREICHERUNG
VON
GLYKOPROTEINEN
MIT
CONA-SEPHAROSE
59
2.5.12
IMMUNPRAEZIPITATION
59
2.5.13
EXPRESSION
VON
HISTIDIN-TAGGED
PROTEIN
60
2.5.14
AUFREINIGUNG
VON
HISTIDIN-FUSIONSPROTEIN
61
2.5.15
SCHLAUCHDIALYSE
61
2.5.16
VAKUUMDIALYSE
62
2.5.17
PROTEINKONZENTRATION
MIT
MIKROKONZENTRATOREN
62
2.5.18
QUANTITATIVE
PROTEINBESTIMMUNG
62
2.6
HERSTELLUNG
VON
POLYKLONALEN
ANTIKOERPERN
63
2.6.1
BENOETIGTE
PUFFER
UND
LOESUNGEN
63
2.6.2
IMMUNISIERUNG
VON
KANINCHEN
63
2.6.3
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHISCHE
REINIGUNG
VON
ANTIKOERPERN
UEBER
PROTEIN
A
ODER
G-SEPHAROSE
64
2.6.4
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHISCHE
REINIGUNG
VON
ANTIKOERPERN
UEBER
IMMOBILISIERTES
EP-CADHERIN-FUSIONSPROTEIN
64
2.6.5
DOT
BLOT
65
2.6.6
IMMUNFAERBUNG
VON
EUKARYONTISCHEN
ZELLEN
65
2.7
HISTOLOGISCHE
TECHNIKEN
65
2.7.1
BENOETIGTE
PUFFER
UND
LOESUNGEN
65
2.7.2
FIXIERUNG
VON
EMBRYONEN
66
2.7.3
EINBETTEN
UND
SCHNEIDEN
VON
EMBRYONEN
IN
ACRYLAMID
66
2.7.4
FLUORESZENZ-FAERBUNG
VON
GEFRIERSCHNITTEN
67
2.7.5
EINBETTEN
VON
EMBRYONEN
IN
PARAFFIN
68
2.7.6
HISTOLOGISCHE
FAERBUNG
68
3
ERGEBNISSE
69
3.1
ISOLIERUNG
EINES
XB-CADHERIN-KLONS
69
3.1.1
DURCHMUSTERN
EINER
X-ZAP-BANK
70
3.1.2
PRIMAERANALYSE
DER
ISOLIERTEN
KLONE
70
3.1.3
SUBKLONIERUNG
UND
SEQUENZIERUNG
DES
ISOLIERTEN
CDNA-KLONS
71
3.1.4
SEQUENZ
VON
XB-CADHERIN
UND
DER
VERGLEICH
ZU
ANDEREN
XENOPUS
CADHERINEN
72
3.1.5
DER
DOMAENENCHARAKTER
VON
XB-CADHERIN
80
3.1.6
DIE
ERSTE
CALCIUMBINDUNGSDOMAENE
UND
DIE
HAV-REGION
82
3.1.7
DIE
"CYTOPLASMATISCHEN
POLYADENYLATION
ELEMENTS",
CPE
83
3.2
DIE
REGULATION
DER
XB-CADHERINSYNTHESE
WAEHREND
DER
EIREIFUNG
85
3.2.1
EINFLUSS
VON
PROGESTERON
AUF
DIE
XB-CADHERIN
PROTEINSYNTHESE
85
3.2.2
TRENNUNG
POLYSOMALER
UND
NICHT
POLYSOMALER
RNA
87
3.2.3
UNTERSUCHUNG
DES
POLYADENYLIERUNGSGRADES
VON
XB-CADHERIN
MRNA
WAEHREND
DER
EIREIFUNG
87
3.2.4
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
STABILITAET
VON
XB-CADHERIN
94
3.3
EXPRESSION
UND
VERWANDSCHAFT
DER
MATERNALEN
CADHERINE
96
3.3.1
EXPRESSION
VON
HEXAHISTIDYL-FUSIONSPROTEINEN
96
3.3.2
HERSTELLUNG
EINES
POLYKLONALEN
EP-CADHERIN
ANTISERUMS
101
3.3.3
XB
UND
U-CADHERIN
SIND
IMMUNOLOGISCH
IDENTISCH,
ABER
UNTERSCHIEDLICH
ZU
EP-CADHERIN
104
3.3.4
XB/U-UND
EP/C-CADHERIN
WERDEN
MATEMAL
EXPRIMIERT
105
3.4
FUNKTIONEN
VON
XB/U-CADHERIN
IN
DER
FRUEHEN
ENTWICKLUNG
107
3.4.1
DER
EINFLUSS
VON
FUSIONSPROTEJNEN
AUF
DIE
REAGGREGATION
VON
BLASTOMEREN
107
3.4.2
INJIZIERTE
FUSIONSPROTEINE
BEEINFLUSSEN
DIE
GASTRULATION
110
3.4.3
CMV
PROMOTOR
GESTEUERTE
DOMINANT
NEGATIVE
EXPRESSION
EINER
XB-CADHERIN
MUTANTE
FUEHRT
ZU
FEHLWANDERUNGEN
DES
MESODERMS
114
4
DISKUSSION
127
4.1
XB-CADHERIN
ALS
MATERNALES
CADHERIN
IN
XENOPUS
LAEVIS
127
4.2
DIE
ANLAGE
DES
MATERNALEN
XB-CADHERIN-SPEICHERS
129
4.3
DER
MATEMALE
CADHERIN-POOL
BESTEHT
AUS
MINDESTENS
ZWEI
VERSCHIEDENEN
CADHERINEN
131
4.4
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
FUNKTION
VON
XB-CADHERIN
134
4.4.1
FUSIONSPROTEINE
STOEREN
DIE
XB-CADHERIN
INTERAKTION
IN
VITRO
UND
IN
VIVO
135
4.4.2
XB-CADHERIN
IST
MITVERANTWORTLICH
FUER
DEN
GEORDNETEN
ABLAUF
DER
GASTRULATIONSBEWEGUNGEN
136
5
ZUSAMMENFASSUNG
141
6
LITERATUR
143
LEBENSLAUF
157 |
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