Die Kooperation von Transkriptionsfaktoren bei der Regulation des menschlichen Kollagenase-I-Gens:
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1995
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Inhalt
1. Einleitung Seite 9
1.1 Bindegewebe ordnen und stabilisieren vielzellige Organismen 9
1.2 Das Kollagen ist das wichtigste Protein des Bindegewebes 10
1.3 Matrix Metalloproteinasen 11
1.4 Die biologischen Funktionen von Matrix Metalloproteinasen 13
1.5 Die Regulation der MMP Aktivität erfolgt auf mehreren Ebenen 14
1.6 Grundlagen der Transkriptionsregulation 16
1.7 Die Transkriptionsregulation der Kollagenase Typ I durch den Transkriptionsfaktor AP 1 17
1.7.1 Phorbolester aktivieren den PKC abhängigen Signalweg 18
1.7.2 Die Steigerung der Aktivität des Transkriptionsfaktor AP 1 21
1.7.3 Die Hemmung der AP 1 Aktivität 23
1.7.4 Der zeitliche Ablauf der Anschaltung der Kollagenasetranskription 24
1.8. Problemstellung und Zielsetzung der vorgelegten Arbeit 24
1.8.1 Welche Promotorsequenzen maximieren die TPA Induzierbarkeit des Kollagenasegens? 24
1.8.2 Warum ist die Induktion des Kollagenasegens proteinsyntheseabhängig? 26
2. Ergebnisse 29
Teil 1: Charakterisierung der Promotorsequenzen, die für die maximale Expression
des Kollagenasegens nach TPA Stimulation notwendig sind 29
2.1 Homologien zu bekannten Transkriptionsfaktor Bindestellen im Kollagenasepromotor 29
2.2 Herstellung von 5 Deletionen des Kollagenasepromotors mit der PCR Technik 33
2.3 Die Deletion der Promotorabschnitte 182/ 161 und 140/ 127
reduziert die TPA Induzierbarkeit von Kollagenase CAT Konstrukten 3 5
2.4 Mutation von internen Sequenzen im Kollagenasepromotor mit der PCR Technik 39
2.5 Identifikation der Promotorsequenzen, die für die maximale TPA Induktion der Kollagenase
notwendig sind 41
2.6 Zusammenfassung 45
Teil 2: Die Hemmbarkeit der TPA Induktion langer Kollagenasepromotor Konstrukte
durch Anisomycin 47
2.7 Methodischer Prolog: Nachweis der mRNA mit der Ribonukleaseschutz Methode 47
2.8 Lange Promotorkonstrukte werden wie das endogene Gen reguliert 51
2.9 Die Deletion der distalen Gruppe möglicher Transkriptionsfaktor Bindestellen
ändert die Induzierbarkeit des Promotors nicht 53
2.10 Analyse der Deletionsmutanten auf ihre TPA Induzierbarkeit in An und Abwesenheit des 55
Proteinsynthese Inhibitors Anisomycin
2.11 Identifikation von Anisomycin sensitiven Sequenzen im Kollagenasepromotor mit internen 66
Mutationen
2.12 Zusammenfassung 69
Teil 3: Die Induzierbarkeit kurzer Kollagenasepromotor Konstrukte durch Anisomycin 73
2.13 Anisomycin verlängert nicht die Halbwertszeit von Kollagenase CAT mRNA 73
2.14 Ein kurzes Kollagenasepromotor Konstrukt wird durch eine subinhibitorische
Anisomycin Konzentration schwach induziert 76
2.15 Der zeitliche Ablauf der Induktion von Kollagenase CAT Konstrukten
durch TPA und Anisomycin 78
2.16 Anisomycin induziert die Transkription eines AP 1 abhängigen Promotorkonstrukts in
jj _____ Heia Zellen, aber nicht in undifferenzierten F9 Teratokarzinoma Stammzellen 83
2.17 Anisomycin erhöht die AP 1 Bindeaktivität nicht 85
2.18 Anisomycin Behandlung ändert die Mobilität von zellulärem c Jun 86
2.19 Anisomycin phosphoryliert c Jun in denselben Peptiden wie UV und EGF 88
2.20 Anisomycin induziert die Aktivierung von c Jun spezifischen Kinasen (JNK) 91
2.21 Zusammenfassung 93
3. Diskussion 95
3.1 Mehrere Enhancerelemente regulieren kooperativ die Expression des Kollagenase I Gens 95
3.1.1 DasPEA3 Motiv 96
3.1.2 Die Induzierbarkeit maximierende Sequenz 2 (IMS2) 97
3.1.3 Die Induzierbarkeit maximierenden Sequenzen 3 und 4 (IMS3 und IMS4) 98
3.1.4 Die Proteinbesetzung des Kollagenasepromotors in vivo 100
3.2 Die TPA Induktion der Kollagenaseexpression setzt die Neusynthese oder die
proteinsyntheseabhängige Aktivierung der IMS3 und IMS4 bindenden Proteine voraus 102
3.2.2 Die Repressorhypothese 104
3.2.3 Der Einfluß der Chromatinstruktur auf die Transkription 104
3.3 Anisomycin aktiviert den Transkriptionsfaktor AP 1 107
3.4 Ausblick 109
4. Material 111
4.1 Geräte und Hersteller 111
4.2 Wasser 111
4.3 Chemikalien, Membranen und Bezugsquellen 111
4.4 Induktoren und Inhibitoren 113
4.5 Radiochemikalien 114
4.6 Gele 115
4.6.1 Präparative und analytische Agarose Gele zur Auftrennung von DNA Fragmenten 115
4.6.2 Analytisches Agarose Gel für die Auftrennung von denaturierter RNA 115
4.6.3 Denaturierendes, 8% iges Polyacrylamid Gel 115
4.6.4 Aufreinigung von Oligonukleotiden über ein präparatives 17% iges Polycrylamid Gel 115
4.6.5 Denaturierendes, 10% iges Protein Gel (Laemmli, 1970) 116
4.6.6 4% iges Bandshifl Gel 116
4.7 Oligonukleotide 116
4.7.1 Primer zur DNA Sequenzierung und PCR Klonierung 116
4.7.2 Kollagenaseprimer für die PCR Klonierung von 5 Promotordeletionsmutanten 117
4.7.3 Kollagenaseprimer zur Einführung von Punktmutationen in den Kollagenasepromotor 117
4.7.4 Kollagenaseprimer für genomische in vivo footprints 118
4.8 DNAs für die Transkription von Riboproben 118
4.9 Proben für die TVbrfAe/Tj Hybridisierung 119
4.10 Plasmidkonstruktionen 119
4.11 Enzyme und Hersteller 120
4.12 Antikörper 120
4.13 Bakterien und Zellen 121
5. Methoden 123
5.1 Präparation von Nukleinsäuren 123
5.1.1 Reinigung und Fällung von Nukleinsäuren aus wassrigen Lösungen 123
5.1.2 Schnelle Präparation von Plasmid DNA aus 1.5 ml Bakterienkulturen 123
5.1.3 Präparation von rekombinanter Plasmid DNA aus E.coli durch 124
Ionenaustauscher Säulenchromatographie 124
5.1.4 Gesamt RNA Präparation aus eukaryontischen Zellen über einen CsCl Stufengradienten 124
5.1.5 Präparation von Restriktionsfragmenten aus einem Agarose Gel 125
5.1.6 Abtrennung freier Radionukleotide von markierter DNA durch Gelfiltration 125
5.1.7 Bestimmung der Nukleinsäurekonzentration 125
5.2 Präparation von Proteinen 125
5.2.1 Gesamtprotein Präparation für CAT Analysen 125
5.2.2 Präparation von Zellkernextrakten (Dignam et al., 1983; Andrews u. Faller, 1991) 126
5.2.3 Präparation von Proteinextrakten zum Nachweis der p42MAPK (Leevers u. Marshall, 1992) 126
5.2.4 Präparation von metabolisch markierten Proteinen (RIPA Zellysat) 126
5.3 Enzymatische Modifizierung von Nukleinsäuren 127
5.3.1 DNase BehandlungvonRNA 127
5.3.2 Fragmentierung von DNA Molekülen mit Restriktionsendonukleasen 127
5.3.3 Ligation von DNA Fragmenten mit T4 DNA Ligase 127
5.3.4 Kinasierung von Oligonukleotiden mit T4 PNK 127
5.3.5 Markierung von Oligonukleotiden mit X/enow DNA Polymerase I 127
5.3.6 in vitro Transkription der Probe für Ribonukleaseschutz Analysen (Melton et al., 1984) 128
5.3.7 Markierung von DNA Proben für JVbrfAe/n Analysen 128
5.4 PCR Klonierungstechniken 128
5.4.1 5 Deletion des Kollagenasepromotors 128
5.4.2 Einführung von Punktmutationen in den Kollagenasepromotor 129
5.5 Zellkultur und Transfektion 129
5.5.1 Zellkultur 129
5.5.2 Transiente Transfektion von HeLatk mit DEAE Dextran(Kawaiu. Nishizawa, 1987) 130
5.5.3 Calciumphosphat Transfektion von HeLa tk und F9 (Graham und van der Eb, 1973; 130
mod. nach Chen u. Okayama, 1987) 131
5.5.4 Metabolische Markierung von Proteinen 131
5.5.5 Präparation und Transfektion kompetenter Bakterien (Hanahan, 1986) 131
5.6 Sequenzierung von Plasmid DNA (Sanger et al., 1977; Chen u. Seeburg, 1985) 132
5.7 Analyse von mRNA 133
5.7.1 Ribonukleaseschutz Nachweis (Melton et al., 1984; Gilman et al., 1987) 133
5.7.2 Übertragung von größengetrennter mRNA auf eine Membran (Northern blot) u. Nachweis
der spezifischen mRNA mit einer DNA Probe (Denhardt, 1966; Alwine et al., 1977) 133
5.8 Protein Nachweismethoden 134
5.8.1 Bestimmung der Proteinkonzentration nach Lowry etal. (1951) 134
5.8.2 Bestimmung der CAT Aktivität (Gorman et al., 1982) 134
5.8.3 Nachweis von DNA bindenden Proteinen durch Gelretardationsanalyse 135
5.8.4 Übertragung von Proteinen auf Nitrozellulose 135
5.8.5 Hybridisierung von membrangebundenen Proteinen mit Antikörpern gegen p42MAPK 135
5.8.6 Immunpräzipitation von metabolisch markierten Proteinen 136
5.8.7 Peptidanalyse (Hunter u. Sefton, 1980; Scheidtmann et al., 1982; Boyle et al., 1991 b) 136
5.8.8 Nachweis von c Jun N terminalen Proteinkinasen (Hibi etal., 1993) 137
5.9 Statistische Auswertung 138
6. Anhang 139
A. Abkürzungen und fremdsprachige Begriffe 139
B. Sequenzen 142
C. Literatur 153
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