Die Rolle des C-Terminus der MHC-II-assoziierten Invarianten Kette bei der Antigenpräsentation:
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INHALTSVERZEICHNIS
1.1.
ZUSAMMENFASSUNG 6
1.2. ALLGEMEINE EINLEITUNG 7
1.3. ZWEI T-ZELL-POPULATIONEN ERKENNEN ANTIGENE 7
1.4. DIE STRUKTUR VON MHC-I-MOLEKUELEN 9
1.5. ANTIGENPRAESENTATION UEBER MHC-I-MOLEKUELE 11
1.6. STRUKTUR VON MHC-II-MOLEKUELEN 12
1.7. ANTIGENPRAESENTATION UEBER MHC-II-MOLEKUELE 14
1.8. DIE INVARIANTEN KETTE (II) 15
1.9. BILDUNG DES MHC-II:II-NONAMERS 18
1.10. INTRAZELLULAERER TRANSPORT VON MHC-II:II-KOMPLEXEN 19
1.11. FREISETZUNG VON ASS-DIMEREN AUS KOMPLEXEN MIT II 22
1.12. EINZELHEITEN DER PROTEOLYSE VON II 23
1.13. VERBESSERUNG DER ANTIGENPRAESENTATION DURCH II 25
1.14.
FRAGESTELLUNG UND ZIEL DER VORLIEGENDEN ARBEIT 28
2.15. MATERIAL 30
2.15.1. LABORCHEMIKALIEN 30
2.15.2. PUFFERLOESUNGEN UND MEDIEN 30
2.15.3. ZELLKULTURMEDIEN 33
2.15.4. BAKTERIENMEDIEN 33
2.15.5. RADIOCHEMIKALIEN 33
2.15.6. ENZYME, KITS UND ZYTOKINE 34
2.15.7. ANTIKOERPER UND ANTISEREN 34
2.15.8. ZELLINIEN 36
2.15.9. T-HYBRIDOME 36
2.15.10. PLASMIDE 37
2.15.10.1. PATK 37
2.15.10.2. PHS272POLY 37
2.15.10.3. PCMA,PCMB 37
2.15.10.4. PAG60, PHSG272, PATK UND PHMR272 37
2.15.10.5. PSP72 38
2.15.11. BAKTERIENSTAEMME 38
2.16. METHODEN 39
2.16.1.
MOLEKULARBIOLOGISCHE METHODEN
2.16.1.1. HERSTELLUNG KOMPETENTER BAKTERIEN 39
2.16.1.2. TRANSFORMATION VON BAKTERIEN 39
2.16.1.3. PRAEPARATION UND MODIFIKATION VON DNA 40
2.16.1.3.1. SCHNELLPRAEPARATION KLEINER PLASMID-MENGEN 40
2.16.1.3.2. PRAEPARATION GROSSER PLASMIDMENGEN 41
2.16.1.4.ISOLATION VON DNA-FRAGMENTEN AUS AGAROSEGELEN 41
2.16.1.16. ISOLATION VON DNA-FRAGMENTEN NACH DER GENECLEAN-
METHODE 41
2.16.1.6. ISOLATION VON DNA-FRAGMENTEN UEBER
NA-45-ZELLULOSE 42
2.16.1.7. MODIFIKATION VON DNA-FRAGMENTEN 42
2.16.1.8. RESTRIKTIONSVERDAU 42
2.16.1.9. AUFFUELLEN BZW. ENTFERNEN UEBERSTEHENDER ENDEN 42
2.16.1. LO.PHOSPHATASEBEHANDLUNG 42
2.16.1.11 .LIGATION 43
2.16.1.12. AGAROSEGELE 43
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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2.16.2.
ZELLKULTUR
2.16.2.1. ARBEITEN MIT EUKARYONTISCHEN ZELLEN
2.16.2.2. ZELLKULTURBEDINGUNGEN
2.16.2.3. PRODUKTION VON ANTIKOERPERN AUS
B-ZELL-HYBRIDOMEN
2.16.2.4. KALZIUMPHOSPHAT-TRANSFEKTION ADHAERENTER
EUKARYONTISCHER ZELLEN
2.16.2.4.1. VORBEREITEN DER ZELLEN
2.16.2.4.2. KALZIUM-PHOSPHAT-PRAEZIPITATION DER DNA
2.16.2.4.3. GLYCEROLSCHOCK
2.16.2.4.4.SELEKTION DER TRANSFIZIERTEN ZELLEN MIT
G-418
2.16.2.4.5. SELEKTION DER TRANSFIZIERTEN ZELLEN MIT HAT-
MEDIUM
2.16.2.3. KLONIERUNG VON ZELLEN DURCH LIMITIERENDE
VERDUENNUNG
2.16.2.4. FACSCAN-ANALYSE. KLONIERUNG UND SORTIERUNG VON ZELLEN
IM FACSTAR
2.16.2.5. IMMUNFLUORESZENZ-FAERBUNG UND FACS ANALYSE VON
INTRAZELLULAEREN ANTIGENEN
2.16.2.5.1. FIXIERUNG UND PERMEABILISIERUNG VON ZELLEN
2.16.2.5.2. ANTIKOERPERBINDUNG
2.16.2.6. PEPTID-BINDUNGS-TEST
2.16.2.7. CYTOPLASMATISCHE IMMUNPEROXYDASE-FAERBUNG VON
INTRA- UND EXTRAZELLULAEREN ANTIGENEN
2.16.2.8. INTRAZELLULAERE IMMUNFLUORESZENZ UND KONFOKALE
MIKROSKOPIE
2.16.2.9. ANTIGEN-PRAESENTATIONSTEST
2.16.2.9.1. ANTIGENPRAESENTATION
2.16.2.9.2. PROLIFERATIONSTEST
(TEST DER INTERLEUKIN-2-MENGE)
2.16.3. BIOCHEMISCHE METHODEN
2.16.3.1. IMMUNPRAEZIPITATION
2.16.3.1.1. MOSYNTHETISCHE PROTEINMARKIERUNG MIT
35S- M E THIONIN - CYSTEIN
2.16.3.1.2. OHERFLAECHEN-JODIERUNG MIT
125J\{
A-IODID UND LACTOPEROXYDASE
2.16.3.1.3. PRAEZIPITATION
2.16.3.2. UNTERSUCHUNG DER SDS STABILITAET
VON MHC KLASSE II DIMEREN
2.16.3.3. NACHWEISS VON SEKRETORISCHEM OBERFLAECHENTRANSPORT UND
ENDOSOMAL GERICHTETEM TRANSPORT MITTELS DES
NEURAMINIDASEXPERIMENTS
2.16.3.4. ENZYMATISCHE MODIFIKATION VON GLYKOPROTEINEN
2.16.3.5. BEHANDLUNG MIT
ENDOGLYKOSIDASEN-H BZW.-F
2.16.3.6. NEURAMINIDASEBEHANDLUNG
2.16.3.7. GELE
2 16 3 7.1. SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
2.16.3.7.2. 1D-IEF
2.16.3.7.3. 2D-IEF/ BZW. NEPHGE/SDS-PAGE
3.
ERGEBNISSE
3.1. KONSTRUKTION EINER C-TERMINAL DELETIERTEN INVARIANTEN KETTE 58
3.2. KONSTRUKTION EINER N-TERMINAL DELETIERTEN INVARIANTEN KETTE 59
3.3. KLONIERUNG IN DEN EXPRESSIONSVEKTOR PFM92 60
3.4. EXPRESSIONSSYSTEM ZUR UNTERSUCHUNG DER STRUKTUR UND DES
TRANSPORTVERHALTENS VON DELETIONSKONSTRUKTEN VON II 60
3.5.
HELA EINZELTRANSFEKTANTEN 61
3.6. INTRAZELLULAERES EXPRESSIONSNINEAU (GESAMTMENGE) VON II UND
DC24UE 61
3.7. OBERFLAECHENEXPRESSION VON DC24II AUF HELA TRANFEKTANTEN 63
3.7.1. IMMUNFLUORESZENZMESSUNG DER OBERFLAECHENEXPRESSION 63
3.7.2. BIOCHEMISCHE CHARAKTERISIERUNG DER OBERFLAECHENEXPRESSION
VON DC24II 64
3.8. BIOCHEMISCHE VERIFIZIERUNG DES MOLEKULARGEWICHTS VON DC24II,
DN20II UND NICHT-MUTIERTER II 66
3.9. QUARTAERSTRUKTUR VON DC24II 69
3.10. RETENTION VON DC24II IM ENDOPLASMATISCHEN RETIKULUM 73
3.11. TRANSIT VON DC24II/II DURCH DAS TRANS-GOLGI-NETZWERK 77
3.12. ENDOSOMALER ABBAU VON DC24II - 82
3.12.1. PULSE-CHASE ANALYSE VON HLI-ZELLEN UND HDC24II-ZELLEN 82
3.12.2. ENDOSOMALER ABBAU VON DC24II DURCH CATHEPSIN B 84
4.
UNTERSUCHUNG DES EINFLUSSES VON KOEXPRESSION VON NICHT-MUTIERTER II.
ANTIGENPRAESENTATION
4.1. EXPRESSIONSSYSTEM ZUR UNTERSUCHUNG DES EINFLUSSES DER IN II
ENTHALTENEN N- UND C-TERMINALEN DOMAENEN AUF DEN TRANSPORT
VON MHC-II-MOLEKUELEN 86
4.2. HERSTELLUNG VON DOPPELTRANSFEKTANTEN 86
4.3. ER-EXPORT VON AK-DIMEREN, AK:II UND AK:DC24II KOMPLEXEN 88
4.4. ASSOZIATION VON DC24II, DN20II UND II MIT MHC-II-MOLEKUELEN 92
4.5. AK-VERMITTELTE ANTIGENPRAESENTATION IN ANWESENHEIT VON DC24II 100
4.6. EINFLUSS DER DELETION DES C-TERMINUS VON II AUF DIE PEPTIDBELADUNG
VON MHC-II-MOLEKUELEN 102
4.7. ENDOSOMALER TRANSPORT VON AK:DC24II-KOMPLEXEN 107
4.8. ENDOSOMALE RETENTION VON AK:DC24II-KOMPLEXEN 110
4.9. DEFIZIENTE DISSOZIATION VON DC24II:AK-KOMPLEXEN 111
4.10. INTRAZELLULAERE DISSOZIATION VON DC24II VON AK 113
4.11. INTRAZELLULAERER ABBAU VON AK:DC24II-KOMPLEXEN 115
4.12. INTRAZELLULAERER ABBAU VON AK:DC24II-KOMPLEXEN
DURCH CATHEPSIN B 117
5. DISKUSSION 119
6. REFERENZEN 128 |
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