Der Mechanismus GroE-unterstützter Reaktivierung nicht-nativer Proteine:
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INHALTSVERZEICHNIS
1.
ZUSAMMENFASSUNG
1
2.
EINLEITUNG
2.1.
HITZESCHOCK
.
5
2.2.
KONTROLLE
DER
HITZESCHOCKANTWORT
IN
ESCHERICHIA
COLI
.
6
2.3.
PROTEINFALTUNG
IN
VIVO
.
7
2.4.
CHAPERONINE
.
8
2.4.1.
HISTORIE
.
8
,
2.4.2.
ZELLULAERE
FUNKTIONEN
VON
GROE
PROTEINEN
.
9
2.4.3.
PROTEINCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
VON
GROEL
UND
GROES
.
10
2.4.4.
LIGANDENBINDUNG
AN
GROEL
.
12
BINDUNG
VON
ATP
UND
ATP-ANALOGA
.
12
BINDUNG
VON
GROES
.
14
BINDUNG
NICHT-NATIVER
SUBSTRATPROTEINE
AN
GROEL
.
16
2.4.5.
MECHANISMUS
DER
GROE-UNTERSTUETZTEN
RUECKFALTUNG
NICHT-NATIVER
PROTEINE
.
18
2.5.
GROEL
UND
GROES
HOMOLOGE
PROTEINE
.
21
2.5.1.
MITOCHONDRIALES
HSP60
.
21
2.5.2.
GROE
HOMOLOGE
PROTEINE
IN
CHLOROPLASTEN
.
22
2.5.3.
CHAPERONINE
IM
ZYTOPLASMA
VON
EUKARYONTEN
.
23
2.5.4.
ARCHAEBAKTERIELLE
CHAPERONINE
.
23
2.5.5.
FUNKTIONSANALOGIE
ZWISCHEN
GROES
UND
GP31,
EINEM
PROTEIN
DES
BAKTERIOPHAGEN
T4
.
25
2.6.
MEDIZINISCHE
BEDEUTUNG
VON
CHAPERONINEN
.
.25
2.7.
PROBLEMSTELLUNG
.
26
3.
MATERIAL
UND
METHODEN
3.1.
MATERIAL
.
29
3.1.1.
PROTEINE
.
29
3.1.2.
CHEMIKALIEN
.
29
3.1.3.
GERAETE
.
30
3.1.4.
SONSTIGES
VERBRAUCHSMATERIAL
.
32
3.2.
METHODEN
.
33
INHALTSVERZEICHNIS
4.
ERGEBNISSE
UND
DISKUSSION
4.1.
REINIGUNG
VON
CHAPERONINEN
.
35
4.1.1.
REINIGUNG
VON
GROEL
.
35
4.1.2.
REINIGUNG
VON
GROES
.
.41
4.2.
MECHANISTISCHE
ANALYSE
VON
PARTIALSCHRITTEN
BEI
GROE-INDUZIERTER
RUECKFALTUNG
NICHT-NATIVER
SUBSTRATPROTEINE
.
.44
42.1.
ATPASE-AKTIVITAET
VON
GROEL
.
44
EINFLUSS
VON
SUBSTRATPROTEINEN
AUF
DIE
ATPASE-AKTIVITAET
VON
GROEL
.
44
EINFLUSS
VON
THIOLREAGENTIEN
AUF
DIE
ATPASE-AKTIVITAET
VON
GROEL
.
45
4.2.2.
STOECHIOMETRIE
DER
GROEL/GROES-INTERAKTION
.
30
4.2.3.
BINDUNG
NICHT-NATIVER
PROTEINLIGANDEN
AN
GROEL
.
53
DIE
ROLLE
VON
SEKUNDAERSTRUKTURELEMENTEN
ALS
ERKENNUNGSSIGNAL
FUER
DIE
BINDUNG
AN
GROEL
.
53
DIE
HYDROPHOBIZITAET
DES
GROEL
MOLEKUELS
IN
AN
UND
ABWESENHEIT
VON
SUBSTRATPROTEINEN
.
54
4.2.4
STOECHIOMETRIE
DES
BINAEREN
KOMLEXES
AUS
GROEL
UND
PROTEINLIGANDEN
.
55
4.2.5.
BINDUNGSAFFINITAET
VERSCHIEDENER
SUBSTRATPROTEINE
.
60
VERGLEICH
DER
FALTUNGSINHIBITION
UNTERSCHIEDLICHER
NICHT-NATIVER
F^
SPEZIES
IN
ANWESENHEIT
VON
GROEL
.
60
KOMPLEXSTABILITAET
FEST
GEBUNDENER
SUBSTRATPROTEINE
.
64
42.6.
FREISETZUNG
UND
REAKTIVIERUNG
AN
GROEL
GEBUNDENER
PROTEINLIGANDEN
.
66
DIE
ROLLE
VON
GROES
BEI
DER
FREISETZUNG
NICHT-NATIVER
SUBSTRAT
PROTEINE
.
66
KORRELATION
ZWISCHEN
AFFINITAET
EINES
NICHT-NATIVEN
PROTEINS
FUER
GROEL
UND
DEN
FREISETZUNGSANFORDERUNGEN
.
.71
5.
VEROEFFENTLICHTE
ARBEITEN
UND
ZUR
VEROEFFENTLICHUNG
EINGEREICHTE
MANUSKRIPTE
5.1.
PUBLIKATIONSLISTE
.
73
5.2.
INTERACTION
OF
GROE
WITH
AN
ALL-SS-PROTEIN
(J.
BIOL.
CHEM.
267,
16829-16833,1992)
.
75
5.3.
ON
THE
ROLE
OF
GROES
IN
THE
CHAPERONIN-ASSISTED
FOLDING
REACTION:
THREE
CASE
STUDIES
(J.
BIOL.
CHEM.
269,10304-10311,
1994A)
.
81
INHALTSVERZEICHNIS
5.4.
SYMMETRIE
COMPLEXES
OF
GROSS
CHAPERONINS
ARE
PART
OF
THE
FUNCTIONAL
CYCLE
(SCIENCE
IM
DRUCK,
1994B).
89
5.5.
CORRELATION
BETWEEN
THE
STABILITY
OF
THE
GROEL/PROTEIN
LIGAND
COMPLEX
AND
THE
RELEASE
MECHANISM
(J.
BIOL.
CHEM.
EINGEREICHT,
1994C).
103
5.6.
RECONSTITUTION
OF
A
HEAT
SHOCK
EFFECT
IN
VITRO:
INFLUENCE
OF
GROE
ON
THE
THERMAL
AGGREGATION
OF
A-GLUCOSIDASE
FROM
YEAST
(BIOCHEMISTRY
30,11609-11614,1991)
.
137
5.7.
GROE-DEPENDANCE
OF
REFOLDING
AND
HOLOENZYME
FORMATION
OF
6-HYDROXY-D
NICOTINE
OXIDASE
J.
BIOL.
CHEM.
267,20844-20849,1992)
.
143
5.8.
GLYCOSYLATION
INHIBITS
THE
INTERACTION
OF
INVERTASE
WITH
THE
CHAPERONE
GROEL
FEBS
LETTERS
3,203-205,1992)
.
149
6.
ABKUERZUNGEN
.
153
7.
LITERATURVERZEICHNIS
.
155 |
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