Charakterisierung zweier Domänen und Sequenzanalyse der Enzymfamilie von Aminocylase I aus Schweineniere:
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| Format: | Buch |
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1994
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INHALTSVERZEICHNIS
1.
EINLEITUNG
1
1.1.
AMIDOHY
DR
OL
AESEN
1
1.2.
AMINOACYLASE
I
1
1.3.
DIE
SUBSTRATE
2
1.4.
ESSENTIELLE
RESTE
3
L.S.
DER
COFAKTOR
ZINK
4
1.6.
DER
REAKTIONSMECHANISMUS
5
1.7.
DIE
PRIMAERSEQUENZ
6
1.8.
VORKOMMEN
UND
LOKALISATION
6
1.9.
ANWENDUNG
7
1.10.
AUFGABENSTELLUNG
7
2.
MATERIAL
UND
METHODEN
8
2.1.
CHEMIKALIEN
UND
ENZYME
8
2.2.
GERAETE
9
2.3.
ENZYMREINIGUNG
11
2.3.1.
REINIGUNG
DER
AMINOACYLASE
I
11
2.3.2.
REINIGUNG
DER
ACYLPEPTIDHYDROLASE
12
2.4.
ENZYMTESTS
13
2.4.1.
ACYLASE
13
2.4.2.
ACYLPEPTIDHYDROLASE
13
2.4.3.
ENZYMATISCHE
FREISETZUNG
DER
N-TERMINALEN
AMINOSAEURE
AUS
N-ACETYLIERTEM
PROTEIN
14
2.5.
PROTEINCHEMISCHE
ANALYTIK
15
2.5.1.
PROTEIN-GELELEKTROPHORESEN
15
2.5.1.1.
SDS-PAGE
15
2.5.1.2.
TRICIN-PAGE
16
2.5.1.3.
NATIV-PAGE
17
2.5.1.4.
HARNSTOFF-PAGE
17
2.5.1.5.
COOMASSIE-FAERBUNG
18
2.5.1.6.
SILBERFAERBUNG
18
2.5.2.
PROTEINBESTIMMUNG
19
2.5.2.1.
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
BRADFORD
19
2.5.2.2.
PROTEINBESTIMMUNG
DURCH
UV-MESSUNG
19
2.5.3.
AMINOSAEUREBESTIMMUNGEN
19
2.5.3.1.
AMINOSAEUREANALYSEN
19
2.5.3.2.
DANSYLIERUNG
2T
2.S.3.3.
TRYPTOPHANBESTIMMUNG
DURCH
NBS-MODIFIZIERUNG
22
2.5.3.4.
SPEKTROPHOTOMETRISCHE
TYROSIN
UND
TRYPTOPHANBESTIMMUNG
22
2.5.4.
PEPTIDSEQUENZIERUNG
22
2.6.
CHEMISCHE
PROTEINFRAGMENTIERUNG
23
2.6.1.
SAEURESPALTUNG
23
2.6.2.
SPALTUNG
DURCH
THIOCYANATOGRUPPEN
23
2.7.
PROTEOLYTISCHE
FRAGMENTIERUNG
24
2.7.1.
PARTIELLE
TRYPSINSPALTUNG
24
2.7.2.
REINIGUNG
DES
TRYPSINRESISTENTEN
FRAGMENTS
24
2.7.3.
PARTIELLE
PROTEOLYSE
MIT
VERSCHIEDENEN
ENZYMEN
25
2.8.
MODIFIZIERUNGSREAKTIONEN
25
2.8.1.
CYSTEINBESTIMMUNG
NACH
HIROSE
UND
TAKAHASHI
25
2.8.2.
MODIFIZIERUNG
MIT
1,5-I-AEDANS
27
2.8.3.
MODIFIZIERUNG
MIT
DTNB
28
2.8.4.
MODIFIZIERUNG
MIT
NEM
29
2.8.5.
MODIFIZIERUNG
MIT
PMB
29
2.9.
ZINKUNTERSUCHUNG
29
2.9.1.
ALLGEMEINE
METHODIK
29
2.9.2.
ZINKENTFERNUNG
30
2.9.3.
ZINKBESTIMMUNG
30
2.10.
DENATURIERUNGSUNTERSUCHUNGEN
31
2.11.
COMPUTERANALYSEN
31
3.
ERGEBNISSE
33
3.1.
REINIGUNG
DER
AMINOACYLASE
I
33
3.2.
REINIGUNG
UND
ANWENDUNG
DER
ACYLPEPTID
34
HYDROLASE
ZUR
BESTIMMUNG
DES
N-TERMINUS
3.3.
FRAGMENTIERUNG
MIT
VERSCHIEDENEN
ENZYMEN
35
3.4.
IDENTIFIKATION
VERSCHIEDENER
AKTIVER
37
AMINOACYLASESPEZIES
3.5.
REINIGUNG
DES
TRYPSINRESISTENTEN
FRAGMENTS
38
3.6.
STABILITAET
VON
ENZYM
UND
FRAGMENT
41
3.6.1.
GELFILTRATION
VON
ACYLASE
UND
TRYPSINRESISTENTEM
4T
FRAGMENT
UNTER
VERSCHIEDENEN
BEDINGUNGEN
3.6.2.
DENATURIERUNGSUNTERSUCHUNG
43
3.7.
ZINKGEHALT
DES
TRYPSINRESISTENTEN
FRAGMENTS
44
3.8.
SAEURESPALTUNG
46
3.9.
MODIFIZIERUNGEN
47
3.9.1.
MODIFIZIERUNG
MIT
IAM
UND
IAA
47
3.9.2.
ZUGAENGLICHKEIT
DER
CYSTEINRESTE
NACH
48
MODIFIZIERUNG
MIT
DTNB
3.9.3.
SPALTUNG
VON
THIOCYANATOENZYM
49
3.9.4.
MODIFIZIERUNG
MIT
NEM
49
3.9.5.
AKTIVITAET
DER
ACYLASE
NACH
EINEM
51
TEMPERATURSPRUNG
3.9.6.
MODIFIZIERUNG
MIT
[
14
C1NEM
52
3.9.7.
MODIFIZIERUNG
MIT
PMB
55
3.9.8.
MODIFIZIERUNG
MIT
1,5-I-AEDANS
56
3.10.
ZUORDNUNG
DER
TRYPSINRESISTENTEN
PEPTIDE
58
3.11.
COMPUTERANALYSEN
62
3.11.1.
HOMOLOGE
DER
AMINOACYLASE
62
3.11.2.
VORHERSAGE
VON
DISULFIDBRUECKEN
63
3.11.3.
SEKUNDAERSTRUKTURVORHERSAGE
68
3.11.4.
KONSERVIERTE
RESTE
71
3.11.5.
KONSERVIERTE
BEREICHE
71
3.11.6.
PWW-MOTIV
72
4.
DISKUSSION
73
4.1.
REINIGUNG
DER
AMINOACYLASE
1
73
4.2.
EIGENSCHAFTEN
DER
AMINOACYLASE
I
73
4.2.1.
REINHEIT
73
4.2.2.
UNTERSCHIEDE
VERSCHIEDENER
PRAEPARATIONEN
74
4.2.3.
VERSUCHE
ZUR
BESTIMMUNG
DES
N-TERMINUS
75
DER
NATIVEN
AMINOACYLASE
I
4.3.
DOMAENENSTRUKTUR
DER
ACYLASE
75
4.3.1.
NACHWEIS
DER
DOMAENENSTRUKTUR
76
4.3.2.
REINIGUNG
DER
DOMAENEN
77
4.3.3.
EIGENSCHAFTEN
DES
TRYPSINRESISTENTEN
FRAGMENTS
77
4.3.4.
ZUORDNUNG
DER
DOMAENEN
78
4.4.
DIE
CYSTEINRESTE
DER
AMINOACYLASE
I
78
4.4.1.
LOKALISATION
DER
DISULFIDBRIICKE
78
4.4.2.
REAKTIVITAET
UND
FUNKTION
DER
CYSTEINRESTE
80
4.S.
METALLBINDUNG
85
4.6.
COMPUTERANALYSE
DER
SEQUENZ
86
4.6.1.
DIE
ACYLASEFAMILIE
86
4.6.2.
DAS
PWW-MOTIV
86
4.6.3.
DIE
DOMAENENSTRUKTUR
DER
ANDEREN
ENZYME
89
4.6.4.
KONSERVIERTE
RESTE
90
5.
ZUSAMMENFASSUNG
95
6.
ANHANG
97
6.1.
EIN
UND
AUSGABE
VON
PROTEINSEQUENZEN
97
6.2.
EIN
UND
AUSGABE
VON
PEPTIDDATEN
98
6.3.
SUCHE
NACH
PEPTIDEN
99
6.4.
EINSTELLUNG
VON
SUCHPARAMETERN
100
6.5.
ERMITTLUNG
VON
PROTEINEIGENSCHAFTEN
101
6.6.
AUSDRUCKEN
VON
ERGEBNISSEN
103
7.
LITERATUR
104 |
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