Charakterisierung der Formiat-Dehydrogenase und Aldehyd-Dehydrogenase als wolframhaltige Proteine von Eubacterium acidaminophilum:
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1993
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-I
1NHALT
ABKUERZUNGSVERZEICHNIS
VI
1
EINLEITUNG
1
2
MATERIAL
UND
METHODEN
7
2.1
ORGANISMUS
7
2.2
NAEHRMEDIEN
7
2.3
MESSUNG
DES
BAKTERIENWACHSTUMS
8
2.4
REINHEITSKONTROLLE
UND
STAMMHALTUNG
9
2.5
ZELLANZUCHT
9
2.6
ZELLEMTE
9
2.7
PRAEPARATION
VON
ZELLFREIEN
EXTRAKTEN
10
2.7.1
ZELLAUFSCHLUSS
UND
NIEDRIGTOURIGE
ZENTRIFUGATION
10
2.7.2
ULTRAZENTRIFUGATION
11
2.8
PROTEINBESTIMMUNG
DURCH
FAERBUNG
MIT
COOMASSIE
BLUE
(MODIFI
ZIERT
NACH
BRADFORD,
1976)
11
2.9
MESSUNG
VON
ENZYMAKTIVITAETEN
11
2.9.1
MESSUNG
DER
ALDEHYD-DEHYDROGENASE
(WHITE
ET
AL.,
1989,
MOD.)
13
2.9.2
MESSUNG
DER
FORMIAT-DEHYDROGENASE
14
2.9.3
MESSUNG
DER
FORMIAT-DEHYDROGENASE
MITTELS
MIKROTITERPLAT
TENTEST
15
2.9.4
GEKOPPELTER
THIOREDOXIN-REDUKTASE/FORMIAT-DEHYDROGENA
SE-TEST
15
2.9.5
MESSUNG
DER
HYDROGENASE
(FIEBIG
&
FRIEDRICH,
1989,
MOD.)
16
2.9.6
MESSUNG
DER
THIOREDOXIN-REDUKTASE
17
2.9.7
MESSUNG
DER
XANTHIN-DEHYDROGENASE
(WAGNER
ET
AL.,
1984,
MOD.)
18
2.10
VORAUSSETZUNGEN
ZUM
UMGANG
MIT
STRIKT
ANAEROBEN
PROTEINEN
18
2.11
FAELLUNGEN
18
2.11.1
AMMONIUMSULFAT-FAELLUNG
(HARRIS,
1989)
18
2.11.2
FRAKTIONIERTE
POLYETHYLENGLYKOL
(PEG)-FAELLUNG
(HOENIG
&
KULA,
1976)
19
2.12
ENTSALZEN
VON
PROTEINLOESUNGEN
20
2.12.1
DIALYSE
VON
PROTEINLOESUNGEN
2
0
2.12.2
CHROMATOGRAPHIE
AN
SEPHADEX
G-25
2
0
2.13
AUFKONZENTRIERUNG
VON
PROTEINLOESUNGEN
2
0
2.13.1
ULTRAFILTRATION
2
0
-II
2.13.2
EINEIIGEN
ANAEROBER
PROBEN
21
2.14
NIEDERDRUCK-SAEULENCHROMATOGRAPHIE
21
2.14.1
LONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
21
2.14.2
HYDROPHOBE
CHROMATOGRAPHIE
22
2.14.2.1
PHENYLSEPHAROSE
4-B
22
2.14.2.2
DEAE-CELLULOSE
22
2.14.3
CHROMATOGRAPHIE
AN
HYDROXYLAPATIT
(HAP;
GORBUNOFE
1985)
23
2.14.4
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
2
3
2.14.5
GELFILTRATION
2
4
2.14.5.1
S-200
HR
24
2.14.5.2
SUPERDEX
200
24
2.15
MARKIERUNG
VON
MOLYBDOENZYMEN
MITTELS
L8S
W-WOLFRAMAT
2
5
2.16
ELEKTROPHORETISCHE
METHODEN
2
7
2.16.1
SDS-MGE
(LAEMMLI,
1970;
NIELSEN
&
REYNOLDS,
1978;
BLACKSHEAR,
1984)
2
7
2.16.2
PRAEPARATIVE
SDS-PAGE
28
2.16.3
SDS-GRADIENTEN-PAGE
2
9
2.16.4
CHLOROFORM-METHANOL-FAELIUNG
(WESSEL
&
FLUEGGE,
1984)
30
2.16.5
NATIVES
GRADIENTENGEL
30
2.16.6
ELEKTROPHORETISCHER
PROTEIN
'RANSFER
AUS
GELEN
AUF
PROTEIN
BINDENDE
MEMBRANEN
(TOVEY
&
BALDO,
1989;
JACOB
SON
&
KARSNAES,
1990)
31
2.16.7
PROTEINFAERBUNG
VON
BLOT-FOLIEN
32
2.17
FAERBUNG
VON
PROTEINEN
IN
POLYACRYLAMIDGELEN
3
3
2.17.1
COOMASSIE
BLUE-FAERBUNG
(MODIFIZIERT
NACH
WEBER
&
OS
BORN,
1969)
33
2.17.2
SILBER-FAERBUNG
(BLUM
ET
AL.,
1987,
MOD.)
3
3
2.17.3
AKTIVITAETS-FAERBUNG
3
4
2.18
MOLEKULARGEWICHTSBESTIMMUNGEN
3
5
2.18.1
GELFILTRATIONSCHROMATOGRAPHIE
3
5
2.18.2
NATIVE
GRADIENTEN-BKGE
(ANDERSSON
ET
AL.,
1972;
NISHI
ZAWA
ET
AL.,
1988)
36
2.18.3
SDS-GRADIENTEN-PAGE
3
7
2.19
METHODEN
ZUR
ENZYMCHARAKTERISIERUNG
3
7
2.19.1
UV/VIS-SPEKTROSKOPIE
3
7
2.19.2
NACHWEIS
EINES
MOLYBDAEN-KOMPLEXIERENDEN
PTERINS
37
2.19.3
BESTIMMUNG
VON
MOLYBDAEN
UND
WOLFRAM
38
-M
2.20
N-TERMINALE
AMINOSAEURE-SEQUENZIERUNG
3
8
2.21
DOPPELIMMUNPRAEZIPITATION
AUF
BLOT-MEMBRANEN
(WESTERN
BLOT;
WALKER
&
GAASTRA,
1988)
3
9
2.22
BEZUGSQUELLEN
40
3
ERGEBNISSE
42
3.1
OPTIMIERUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
DER
FORMIAT-DEHYDROGENASE
REAKTION
IN
ZELLFREIEN
EXTRAKTEN
42
3.1.1
STABILITAET
DER
FORMIAT-DEHYDROGENASE
IM
ENZYMTEST
4
2
3.1.2
ERMITTLUNG
DES
PH-OPTIMUMS
UND
DES
PUFFEREINFLUSSES
4
4
3.1.3
TEMPERATUR-OPTIMUM
4
5
3.1.4
KN-BESTIMMUNG
FUER
DIE
FORMIAT-DEHYDROGENASE
4
7
3.1.5
VERGLEICH
DER
FORMIAT-DEHYDROGENASE-AKTIVITAET
MIT
VERSCHIE
DENEN
ELEKTRONENAKZEPTOREN
49
3.1.6
EINFLUSS
VON
DIVALENTEN
KATIONEN
UND
INHIBITOREN
AUF
DIE
FOR
MIAT-DEHYDROGENASE-AKTIVITAET
5
0
3.2
VERSUCHE
ZUR
STABILITAET
DER
FORMIAT-DEHYDROGENASE
5
3
3.2.1
EINFLUSS
VON
AZID
UND
NITRAT
AUF
DIE
SAUERSTOFF-EMPFINDLICH
KEIT
DER
FORMIAT-DEHYDROGENASE-REAKTION
53
3.2.2
EINFLUSS
VON
TEMPERATUR,
VERDUENNUNG
UND
SALZ
AUF
DIE
LAGE
RUNGSSTABILITAET
DER
FORMIAT-DEHYDROGENASE
5
5
3.2.3
STABILITAET
DER
FORMIAT-DEHYDROGENASE
WAEHREND
DER
DIALYSE
5
5
3.3
EINFLUSS
VON
MOLYBDAT
UND
WOLFRAMAT
AUF
WACHSTUM
UND
FORMI
AT-DEHYDROGENASE-AKTIVITAET
IN
EUBACTERIUM
ACIDAMINOPHILUM
5
6
3.4
EINFLUSS
DES
WACHSTUMSSUBSTRATES
AUF
DIE
FORMIAT-DEHYDRO
GENASE-AKTIVITAET
5
8
3.5
VERSUCHE
ZUM
EINBAU
VON
IM
W-WOLFRAMAT
IN
DIE
FORMIAT-DEHY
DROGENASE
60
3.6
VORVERSUCHE
ZUR
ANREICHERUNG
DER
FORMIAT-DEHYDROGENASE
AUS
EUBACTERIUM
ACIDAMINOPHILUM
62
3.6.1
PEG-FAELLUNG
MIT
PEG-6000
6
2
3.6.2
(NH^SORFAELLUNG
62
3.6.3
LONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
6
3
3.6.4
HYDROPHOBE
CHROMATOGRAPHIE
64
3.6.5
CHROMATOGRAPHIE
AN
HYDROXYIAPATIT
6
5
3.6.6
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
6
5
3.6.7
GELFILTRATION
67
3.7
ANREICHERUNG
DER
FORMIAT-DEHYDROGENASE
6
7
3.7.1
ANREICHERUNG
1
68
3.7.2
ANREICHERUNG
2
70
-IV
3.7.3
ANREICHERUNG
3
74
3.7.4
VERGLEICHENDE
ANALYSE
DER
ANREICHERUNGEN
UND
IDENTIFIKATION
DER
FORMIAT-DEHYDROGENASE-UNTEREINHEIT
7
9
3.7.5
VERSUCH
DER
IDENTIFIKATION DER
FORMIAT-DEHYDROGENASE
IM
NA
TIVEN
GRADIENTENGEL
8
3
3.7.6
BEOBACHTUNGEN
ZUR
STABILITAET
DER
FORMIAT-DEHYDROGENASE
UND
VERSUCHE
ZUR
REAKTIVIERUNG
8
5
3.8
CHARAKTERISIERUNG
DER
PARTIELL
ANGEREICHERTEN
FORMIAT-DEHYDRO
GENASE
87
3.8.1
BESTIMMUNG
DER
GROESSE
UND
UNTEREINHEITENSTRUKTUR DER
FOR
MIAT-DEHYDROGENASE
8
7
3.8.2
ABSORPTIONSSPEKTRUM
UND
BERECHNUNG
DES
EISEN-GEHALTES
8
8
3.8.3
IDENTIFIZIERUNG
EINES
WOLFRAM
BINDENDEN
PTERINS
IN
DER
FOR
MIAT-DEHYDROGENASE
89
3.8.4
ENZYMATISCHE
CHARAKTERISIERUNG
91
3.8.4.1
KN-WERTE
91
3.8.4.2
ELEKTRONENAKZEPTOR-SPEZIFITAET
91
3.8.4.3
VERSUCHE
ZUR
WECHSELWIRKUNG
DER
FORMIAT-DEHYDRO
GENASE
MIT
DEM
THIOREDOXIN-REDUKTASE-SYSTEM
94
3.8.4.4
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
INAKTIVIERUNG
DER
FORMIAT-DEHYDRO
GENASE
DURCH
CYANID
UND
ANDERE
POTENTIELLE
INHIBITOREN
9
5
3.8.4.5
VERSUCHE
ZUR
CO
2
-REDUKTION
96
3.9
EXPERIMENTE
MIT
U5
W-WOLFRAMAT
9
7
3.9.1
AUFNAHME
VON
WOLFRAMAT
DURCH
WACHSENDE
ZELLEN
VON
EU
BACTERIUM
ACIDAMINOPHILUM
97
3.9.2
UNTERSUCHUNGEN
ZUM
EINBAU
VON
WOLFRAMAT
IN
DIE
UNTER
SCHIEDLICHEN
PROTEINE
98
3.10
CHARAKTERISIERUNG
DER
ALDEHYD-DEHYDROGENASE-REAKTION
102
3.10.1
BESTIMMUNG
DES
PH-OPTIMUMS
UND
DER
KN-WERTE
102
3.10.2
VERGLEICH
DER
ALDEHYD-DEHYDROGENASE-AKTIVITAET
MIT
VER
SCHIEDENEN
ELEKTRONENAKZEPTOREN
UND
-DONATOREN
104
3.10.3
VERSUCHE
ZUR
RUECKREAKTION
DER
ALDEHYD-DEHYDROGENASE
106
3.10.4
EINFLUSS
VON
INHIBITOREN
UND
DIVALENTEN KATIONEN
AUF
DIE
AL
DEHYD-DEHYDROGENASE-AKTIVITAET
106
3.10.5
VERSUCHE
ZUR
STABILITAET
DER
ALDEHYD-DEHYDROGENASE
108
3.10.6
EINFLUSS
VON
MOLBDAT
UND
WOLFRAMAT
AUF
DIE
ALDEHYD-DEHY
DROGENASE-AKTIVITAET
IN
EUBACTERIUM
ACIDAMINOPHILUM
109
3.10.7
EINFLUSS
DES
WACHSTUMSSUBSTRATES
AUF
DIE
ALDEHYD-DEHYDRO
GENASE-AKTIVITAET
111
-V
3.11
VERSUCHE
ZUR
HYDROGENASE
IN
ZELLEXTRAKTEN
VON
EUBACTERIUM
ACIDAMINOPHILUM
112
3.11.1
CHARAKTERISIERUNG
DER
HYDROGENASE
IM
ROHEXTRAKT
112
3.11.2
VERSUCHE
ZUR
REAKTIVIERUNG
DER
HYDROGENASE
113
3.11.3
GROESSENBESTIMMUNG
DER
HYDROGENASE
113
3.11.4
EINFLUSS
DES
WACHSTUMSSUBSTRATES
AUF
DIE
HYDROGENASE-AK
TIVITAET
114
3.11.5
UNTERSUCHUNGEN
ZUM
EINFLUSS
VON
NICKEL
AUF
DAS
WACHS
TUM
VON
EUBACTERIUM
ACIDAMINOPHILUM
115
4
DISKUSSION
116
4.1
UNTERSUCHUNGEN
ZUM
EINFLUSS
VON
SPURENELEMENTEN
116
4.2
ANREICHERUNG
DER
FBRMIAT-DEHYDROGENASE
AUS
EUBACTERIUM
ACID
117
AMINOPHILUM
4.
3
STRUKTURELLE
EIGENSCHAFTEN
DER
FORMIAT-DEHYDROGENASE
AUS
EU
120
BACTERIUM
ACIDAMINOPHILUM
4.4
DIE
ROLLE
VON
WOLFRAM
IM
STOFFWECHSEL
VON
EUBACTERIUM
ACID
133
AMINOPHILUM
4.5
CHARAKTERISIERUNG
DER
ALDEHYD-DEHYDROGENASE
AUS
EUBACTERIUM
138
ACIDAMINOPHILUM
4.6
WEITERE
ARBEITEN
UND
AUSSICHTEN
146
5
ZUSAMMENFASSUNG
149
6
LITERATURVERZEICHNIS
15
2 |
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