Posttranslationale Modifikationen im carboxyterminalen Bereich des Tubulins aus Schweinehirn und Vogelerythrocyten und Untersuchungen zur Substratspezifität der Tubulin-Tyrosin Ligase:
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1994
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1.
EINLEITUNG
1
2.
MATERIAL
UND
METHODEN
9
2.1
MATERIAL
9
2.1.1
GERAETE
9
2.1.2
CHEMIKALIEN
UND
SONSTIGE
VERBRAUCHSMATERIALIEN
9
2.1.3
PUFFER
UND
LOESUNGEN
1
1
2.2
METHODEN
13
2.2.1
PROTEINBESTIMMUNG
13
2.2.2
PROTEINREINIGUNGEN
13
2.2.2.1
REINIGUNG
DER
TUBULIN-TYROSIN
LIGASE
(TTL)
13
2.2.2.2
REINIGUNG
VON
MIKROTUBULIPROTEIN
AUS
HIRN
NACH
SHELANSKI
13
2.2.2.3
HERSTELLUNG
VON
MAP-FREIEM
HIRNTUBULIN
(PC
TUBULIN)
14
2.2.2.4
REINIGUNG
VON
HIRNTUBULIN
NACH
WEISENBERG
UND
TIMASHEFF
14
2.2.2.5
REINIGUNG
VON
TUBULIN
AUS
EMBRYONALEM
SCHWEINEHIRN
MIT
TAXOL
15
2.2.2.6
REINIGUNG
VON
TUBULIN
AUS
VOGELERYTHROCYTEN
15
2.2.2.7
REINIGUNG
VON
TUBULIN
AUS
BULLENSAMEN
16
2.2.3
ENZYMTEST
DER
TUBULIN-TYROSIN
LIGASE
(TTL)
17
2.2.4
MARKIERUNG
VON
TUBULIN
MIT
3H
ODER
14OTY
R0S
I
N
17
2.2.5
TYROSINIERUNG
VON
PEPTIDEN
MIT
TTL
UND
BERECHNUNG
DER
SPEZIFISCHEN
AKTIVITAETEN
17
2.2.6
REINIGUNG
CARBOXYTERMINALER
PEPTIDE
VON
TUBULIN
18
2.2.6.1
REINIGUNG
UEBER
GELFILTRATION,
2D-FINGERPRINTING
UND
UMKEHRPHASEN-HPLC
(METHODE
1)
1
8
2.2.6.2
REINIGUNG
UEBER
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
UND
UMKEHRPHASEN-HPLC
(METHODE
2)
1
9
2.2.7
ELEKTROPHORETISCHE
METHODEN
19
2.2.7.1
VORBEREITUNG
VON
PROBEN
FUER
DIE
GELELEKTROPHORESE
19
2.2.7.2
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE
NACH
LAEMMLI,
1970)
1
9
2.2.7.3
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
ZUR
TRENNUNG
VON
A
UND
SS-TUBULIN
20
2.2.7.4
TRIZIN-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
NACH
SCHAEGGER
UND
VON
JAGOW
(1987)
21
2.2.8
AUTORADIOGRAPHIE
VON
POLYACRYLAMIDGELEN
21
2.2.9
PAPIERELEKTROPHORESE
BEI
PH
6,5
21
2.2.10
ABSTEIGENDE
PAPIERCHROMATOGRAPHIE
21
2.2.11
HOCHAUFLOESENDE
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
(1EF)
22
2.2.12
PEPTIDCHEMISCHE
UND
PROTEINCHEMISCHE
METHODEN
22
2.2.12.1
PEPTIDSYNTHESE
UND
REINIGUNG
22
2.2.12.2
SYNTHESE
VON
PEPTIDEN
MIT
CARBOXYTERMINALEM
AMID
22
2.2.12.3
ACETYLIERUNG
DES
N-TERMINUS
VON
SYNTHETISCHEN
PEPTIDEN
23
2.2.12.4
OXIDATION
VON
CYSTEIN
ZU
CYSTEINSAEURE
MIT
PERAMEISENSAEURE
(MOORE,
1963)
24
2.2.12.5
VOLLSTAENDIGE
ALKYLIERUNG
VON
CYSTEIN
MIT
4
VINYLPYRIDIN
(PYRIDYLETHYLIERUNG)
25
2.2.12.6
ALKYLIERUNG
VON
CYSTEIN
MIT
LODACETAMID
(CARBOXYMETHYLIERUNG)
25
2.2.12.7
MODIFIZIERUNG
VON
CYSTEINEN
MIT
N-ETHYL-MALEINIMID
(NEM)
25
2.2.12.8
VERESTERUNG
FREIER
CARBOXYLGRUPPEN
ZU
METHYLESTERN
25
2.2.13
LIMITIERTE
PROTEOLYSE
26
2.2.13.1
LIMITIERTE
PROTEOLYSE
VON
TUBULIN
MIT
SUBTILISIN
26
2.2.13.2
PROTEOLYSE
VON
TUBULIN
MIT
THERMOLYSIN
26
2.2.13.3
BEHANDLUNG
VON
SYNTHETISCHEN
PEPTIDEN
MIT
CARBOXYPEPTIDASE
A
26
2.2.13.4
LIMITIERTE
PROTEOLYSE
VON
TUBULIN-TYROSIN
LIGASE
(TTL)
MIT
ENDOPROTEINASE
GLU-C
(V8)
26
2.2.14
CHEMISCHE
SPALTUNG
MIT
BROMCYAN
(BRCN)
26
2.2.15
AMINOSAEURE-SEQUENZANALYSE
27
2.2.15.1
IDENTIFIZIERUNG
VON
CYSTEIN
IN
DER
SEQUENZANALYSE
27
2.2.15.2
PHOSPHOSERIN-SEQUENZIERUNG
27
2.2.15.3
N
E-ACETYLLYSIN-SEQUENZIERUNG
27
2.2.16
QUANTITATIVE
AMINOSAEUREANALYSE
28
2.2.17
IN
VITRO
PHOSPHORYLIERUNG
MIT
PROTEIN
KINASE
A
28
2.2.18
PHOSPHOAMINOSAEURE-ANALYSE
28
2.2.19
FAST-ATOM
BOMBARDMENT
MASSENSPEKTROMETRIE
(FAB-MS)
29
2.2.20
CHEMISCHES
KREUZVERNETZEN
MIT
EDC
UND
SULFO-NHS
29
2.2.21
PERIODATSPALTUNG
VON
ATP
30
2.2.22
AFFINITAETSMARKIERUNG
VON
TTL
MIT
ATP-DIALDEHYD
(OATP)
30
2.2.23
TEST
FUER
DIE
BINDUNG
VON
TTL
AN
TUBULIN
30
2.2.24
HERSTELLUNG
EINER
MATRIX
FUER
DIE
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
31
2.2.24.1
HERSTELLUNG
VON
LA/C4-SEPHAROSE
31
2.2.24.2
KUPPLUNG
VON
PEPTIDEN
AN
BSA
MIT
GLUTARALDEHYD
31
2.2.25
IMMUNOLOGISCHE
METHODEN
32
2.2.25.1
ANTIKOERPERREINIGUNG
32
2.2.25.2
WESTERN-TRANSFER
32
2.2.25.3
IMMUNBLOTTING
32
2.2.25.4
DOT-BLOT
33
2.2.25.5
KOMPETITIVER
ELISA
33
2.2.26
CIRCULARDICHROISMUS
34
2.2.27
ELEKTRONENMIKROSKOPIE/NEGATIV-KONTRASTIERUNG
34
3.
ERGEBNISSE
35
3.1
POSTTRANSLATIONALE
MODIFIZIERUNG
AN
TUBULIN
35
3.1.1
REINIGUNG
UND
QUALITAET
VON
HIRNTUBULIN
NACH
SHELANSKI
35
3.1.2
ISOLIERUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
DER
CARBOXY
TERMINALEN
FRAGMENTE
VON
PC-TUBULIN
(METHODE
1)
36
3.1.3
ISOLIERUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
DER
CARBOXY
TERMINALEN
FRAGMENTE
VON
PC-TUBULIN
(METHODE
2)
40
3.1.3.1
VERGLEICH
DER
ERGEBNISSE
VON
METHODE
1
UND
2
42
3.1.4
REINIGUNG
UND
QUALITAET
VON
HIRNTUBULIN
NACH
WEISENBERG
UND
TIMASHEFF
43
3.1.5
ISOLIERUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
DER
CARBOXY
TERMINALEN
FRAGMENTE
VON
TUBULIN
NACH
WEISENBERG
UND
TIMASHEFF
43
3.1.6
ISOLIERUNG
VON
TUBULIN
AUS
TRUTHAHNERYTHROCYTEN
45
3.1.7
TYROSINIERUNG
VON
ERYTHROCYTENTUBULIN
MIT
TTL
46
3.1.8
ISOLIERUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
DER
CARBOXY
TERMINALEN
PEPTIDE
VON
ERYTHROCYTENTUBULIN
48
3.1.9
DER
ACETYLIERUNGSZUSTAND
VON
HIRN
UND
ERYTHROCYTENTUBULIN
51
3.1.10
HOCHAUFLOESENDE
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
VON
PC
HIRNTUBULIN
UND
ERYTHROCYTENTUBULIN
54
3.1.11
TUBULIN
AUS
BULLENSAMEN
55
3.1.12
ISOLIERUNG
SAURER
PEPTIDE
AUS
DEM
CARBOXY
TERMINALEN
BEREICH
VON
TUBULIN
AUS
BULLENSAMEN
55
3.1.12.1
ISOLIERUNG
SAURER
PEPTIDE
NACH
PROTEOLYSE
MIT
SUBTILISIN
55
3.1.12.2
ISOLIERUNG
SAURER
PEPTIDE
NACH
PROTEOLYSE
MIT
THERMOLYSIN
57
3.1.13
ISOLIERUNG
CARBOXYTERMINALER
PEPTIDE
AUS
FISCHHIRN
TUBULIN
58
3.1.14
VERGLEICH
DER
HETEROGENITAET
DER
VERSCHIEDENEN
TUBULINPRAEPARATIONEN
59
3.2
SUBSTRATSPEZIFITAET
DER
TUBULIN-TYROSIN
LIGASE
61
3.2.1
TYROSINIERUNG
DES
CARBOXYTERMINALEN
PEPTIDES
VON
A-TUBULIN
DURCH
TTL
(HINREAKTION)
61
3.2.2
ENTFERNUNG
DES
CARBOXYTERMINALEN
TYROSINS
DURCH
TTL
(RUECKREAKTION)
62
3.2.3
ZEITABHAENGIGKEIT
DER
TTL-PEPTID
REAKTION
UND
HEMMCHARAKTERISTIKA
63
3.2.4
NUCLEOSIDTRIPHOSPHAT
UND
AMINOSAEUREANFORDE
RUNGEN
IM
TTL-PEPTID
SYSTEM
65
3.2.5
CHEMISCHES
KREUZVERNETZEN
VON
TTL
UND
PEPTID
66
3.2.6
STRUKTUR
DES
TETRADECAPEPTIDS
IN
LOESUNG
68
3.2.7
EINFLUSS
VON
AMINOSAEUREAUSTAUSCHEN
UND
PEPTIDLAENGE
AUF
DIE
TTL-REAKTION
68
3.2.8
EINFLUSS
DER
POLYGLUTAMYLIERUNG
AUF
DIE
TYROSINIERUNG
VON
PEPTIDEN
7
1
3.2.9
EINFLUSS
VON
TUBULIN
AUF
DIE
TYROSINIERUNG
VON
PEPTIDEN
DURCH
TTL
73
3.3
CHARAKTERISIERUNG
DES
MONOKLONALEN
ANTIKOERPERS
ID5
7
5
3.4
MODIFIZIERUNGEN
DER
TUBULIN-TYROSIN
LIGASE
IN
VITRO
80
3.4.1
MODIFIZIERUNG
VON
TTL
MIT
N-ETHYL-MALEINIMID
(NEM)
80
3.4.1.1
STOECHIOMETRIE
DER
NEM-BINDUNG
AN
TTL
80
3.4.1.2
HEMMUNG
DER
TTL-AKTIVITAET
DURCH
NEM
80
3.4.1.3
BINDUNG
VON
NEM-MARKIERTER
TTL
AN
TUBULIN
80
3.4.1.4
LOKALISIERUNG
DES
NEM-MARKIERTEN
CYSTEINS
82
3.4.2
AFFINITAETSMARKIERUNG
DER
TTL
MIT
EINEM
ATP
DERIVAT
84
3.4.2.1
HEMMWIRKUNG
DES
OATP
84
3.4.2.2
SPEZIFITAET
DER
BINDUNG
VON
OATP
AN
TTL
85
3.4.3
TTL
ALS
SUBSTRAT
DER
CAMP-ABHAENGIGEN
PROTEINKINASE
86
3.4.3.1
MARKIERUNG
VON
TTL
MIT
PROTEINKINASE
A
86
3.4.3.2
STOECHIOMETRIE
DER
PHOSPHORYLIERUNG
VON
TTL
86
3.4.3.3
PHOSPHOAMINOSAEUREANALYSE
86
3.4.3.4
LOKALISIERUNG
DES
PHOSPHOSERIN
IN
DER
TTL-SEQUENZ
87
3.4.3.5
UNTERSUCHUNG
ZUR
PHOSPHORYLIERUNG
DER
RESTE
71-79
DER
TTL
88
4.
DISKUSSION
89
4.1
POSTTRANSLATIONALE
MODIFIZIERUNGEN
DES
TUBULINS
89
4.2
SUBSTRATSPEZIFITAET
DER
TUBULIN-TYROSIN
LIGASE
94
4.3
CHARAKTERISIERUNG
DES
MONOKLONALEN
ANTIKOERPERS
ID5
99
4.4
MODIFIZIERUNGEN
DER
TUBULIN-TYROSIN
LIGASE
IN
VITRO
101
5.
ZUSAMMENFASSUNG
103
6.
LITERATUR
106
7.
ANHANG
116 |
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