Charakterisierung von Redoxreaktionen an der Plasmamembran von Wurzeln aus Zea mays L.:
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| Format: | Thesis Book |
| Language: | German |
| Published: |
1993
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INHALT
I
1
EINLEITUNG
.
1
1.1
LIAC
.
3
1.2
NITRAT-REDUKTASE
.
4
1.3
PEROXIDASEN
UND
EXTERNE
NADH-OXIDASEN
.
4
1.4
NADH
:
SEMIDEHYDROASCORBAT-REDUKTASE
.
5
1.5
DAS
TURBO-SYSTEM
.
5
1.6
DAS
STANDARD-SYSTEM
.
8
1.6.1
SKALARE
PROTONEN
.
9
1.6.2
REDOXGETRIEBENE
PROTONENPUMPE
.
9
1.6.3
PLASMALEMMA-ATPASE
.
10
1.7
AUFGABENSTELLUNG
.
12
2
MATERIAL
UND
METHODEN
.
13
2.1
CHEMIKALIEN
UND
ABKUERZUNGEN
.
13
2.1.1
CHEMIKALIEN
.
13
2.1.2
WEITERE
ABKUERZUNGEN
.
14
2.2
SAATGUT
UND
ANZUCHT
.
15
2.3
REDUKTIONSAKTIVITAET
INTAKTER
MAISWURZELSEGMENTE
.
15
2.3.1
VORBEHANDLUNG
DER
MAISWURZELN
.
15
2.3.2
STANDARDVERSUCH
ZUR
MESSUNG
DER
REDUKTIONSAKTIVITAET
.
16
2.3.2.1
GERAETEAUFBAU
.
16
2.3.2.2
MESSUNG
DER
REDUKTIONSAKTIVITAET
.
18
2.3.3
FEMCYANID-REDUKTIONSAKTIVITAET
VON
MAISWURZELN
.
19
2.3.3.1
INHIBITOREN
DER
FERRICYANID-REDUKTION
.
20
2.3.4
DICHLOROPHENOL-INDOPHENOL
.
20
2.3.4.1
DCPIP-ADSORPTION
AN
MAISWURZELN
.
22
2.3.4.2
QUANTIFIZIERUNG
DER
"PSEUDOREDUKTION"
.
23
2.3.5
MENADION
.
23
2.4
GASSTOFFWECHSEL
.
25
2.4.1
SAUERSTOFF-AUFNAHME
.
25
2.4.2
KOHLENDIOXID-ABGABE
.
25
2.5
MESSUNG
DER
FERRICYANID-INDUZIERTEN
ANSAEUERUNG
DES
VERSUCHSMEDIUMS
.
28
2.6
HERSTELLUNG
DER
VANADATLOESUNG
.
28
2.7
BESTIMMUNG
DES
ATP-GEHALTS
.
28
2
7.1
PROBENPRAEPARATION
.
29
2.7.2
LUMINESZENZTEST
ZUR
BESTIMMUNG
DER
ATP-KONZENTRATION
.
29
2.8
TRENNUNG
VON
MEMBRANFFAKTIONEN
AUS
MAISWURZELN
.
30
2.8.1
VORBEREITUNG
UND
HOMOGENISATION
.
30
2.8.2
ISOPYKNISCHE
ZENTRIFUGATION
EINES
LINEAREN
SACCHAROSE
GRADIENTEN
.
30
2.8.3
RATE-ZONAL-ZENTRIFUGATION
EINES
LINEAREN
SACCHAROSEGRADIENTEN
.
32
2.9
LEITENZYME
.
34
II
INHALT
2.9.1
NAD(P)H-ABHAENGIGE
CYTOCHROM-C-REDUKTASE
(E.C.
1.6.99.3)
.
34
2.9.2
CYTOCHROM-C-OXIDASE
(E.C.
1.9.3.1)
.
35
2.9.3
UDPG-STEROL-SS-GLUCOSYLTRANSFERASE
(E.C.
2.4.1.35)
.
35
2.10
FERRICYANID-REDUKTION
VON
MAISWURZELVESIKELN
.
36
2.11
KREUZTEST
.
37
2.12
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
BRADFORD
.
37
3
ERGEBNISSE
.
38
3.1
FERRICYANID-REDUKTION
VON
VESIKELN
AUS
MAISWURZELN
.
38
3.1.1
LOKALISIERUNG
NADH-ABHAENGIGER
FERRICYANID-REDUKTASEN
IN
MEMBRANEN
AUS
MAISWURZELN
.
38
3.1.1.1
TRENNUNG
DER
MEMBRANEN
IM
LINEAREN
SACCHAROSEGRADIENTEN
.
38
3.1.1.2
VESIKELTRENNUNG
UEBER
RATE-ZONAL-ZENTRIFUGATION
.
41
3.1.2
KREUZTEST
.
41
3.2
CHARAKTERISIERUNG
DER
FERRICYANID-REDUKTION
INTAKTER
MAIS
WURZELSEGMENTE
.
43
3.2.1
LOKALISATION
DER
REAKTION
.
43
3.2.2
KONZENTRATIONSABHAENGIGKEIT
.
44
3.2.3
ZEIT
UND
T
EMPERATURABHAENGIGKEIT
.
44
3.2.4
REDOXPOTENTIAL
.
45
3.2.5
EINFLUSS
VON
KATIONEN
.
45
3.2.5.1
EINWERTIGE
KATIONEN
.
45
3.2.5.2
ZWEIWERTIGE
KATIONEN
.
46
3.2.5.3
DREIWERTIGE
KATIONEN
.
47
3.2.6
ANIONEN
.
47
3.2.7
AUSWIRKUNG
VON
FERRICYANID
AUF
DEN
PH-WERT
DES
MEDIUMS
.
49
3.2.7.1
CHARAKTERISTIK
DER
FEMCYANID-INDUZIERTEN
PROTONENABGABE
.
49
3.2.7.2
STOECHIOMETRIE
DER
FERRICYANID-INDUZIERTEN
ANSAEUERUNG
UND
DER
REDUKTION
.
50
3.2.7.3
PH-UNABHAENGIGKEIT
DER
FERRICYANID-REDUKTION
.
50
3.2.8
ATPASE-HEMMSTOFFE
.
51
3.2.8.1
VANADAT
.
51
3.2.8.2
DCCD
.
52
3.2.8.3
DES
.
54
3.2.8.4
CCCP
.
56
3.2.9
EFFEKTOREN
DER
ATPASE-AKTIVITAET
.
58
3.2.9.1
ESSIGSAEURENAPHTHYLESTER
.
58
3.29.2
FUSICOCCIN
.
59
3.2.9.3
INDOLESSIGSAEURE
UND
WACHSTUMSHEMMSTOFFE
.
59
3.2.10
HEMMSTOFFE
DER
MITOCHONDRIALEN
ATMUNG
.
60
3.2.10.1
AZID
.
60
3.2.10.2
CYANID
.
61
3.2.10.3
ANTIMYCINA
.
61
INHALT
IN
3.2.11
ATP-GEHALT
.
62
3.2.12
SH-GRUPPEN
HEMMSTOFFE
.
63
3.2.12.1
MALEIMIDE
.
63
3.2.12.2
PCMB
.
65
3.2.13
MONENSIN
.
66
3.2.14
SUPEROXID-DISMUTASE
.
66
3.2.15
FERROCYANID-OXIDATION
.
67
3.2.16
ETHANOL
.
67
3.2.17
GASSTOFFWECHSEL
.
67
3.2.17.1
SAUERSTOFF-AUFNAHME
.
67
3.2.17.2
KOHLENDIOXIDABGABE
.
67
3.2.17.3
ANAEROBIOSE
.
68
3.3
2,6-DICHLORPHENOLINDOPHENOL
.
69
3.3.1
REAKTION
VON
DCPIP
MIT
MAISWURZELN
.
69
3.3.1.1
QUANTIFIZIERUNG
DER
DCPIP-REDUKTION
.
71
3.3.1.2
TARGET
DER
DCPIP-ADSORPTION
.
71
3.3.1.3
PH-ABHAENGIGKEIT
DER
DCPIP-REDUKTION
.
72
3.3.1.4
AUSWIRKUNG
DER
DCPIP-REDUKTION
AUF
DEN
PH-WERT
DES
MEDIUMS
.
74
3.3.1.5
DCPIP-REAKTION
UNTER
STICKSTOFFBEGASUNG
.
74
3.3.1.6
NEM
.
75
3.3.2
AUSWIRKUNG
VON
DCPIP
AUF
DIE
FERRICYANID-REDUKTION
.
75
3.2.1
DCPIP-AUFHAHME
IN
ANWESENHEIT
VON
FERRICYANID
.
76
3.2.2
STOERUNG
DER
ABSORPTIONSABNAHME
BEI
420
NM
.
77
3.2.3
PH-ABHAENGIGKEIT
.
79
3.2.4
AUSWIRKUNG
VON
DCPIP
AUF
DIE
FERRICYANID-INDUZIERTE
ANSAEUERUNG
DES
VERSUCHSMEDIUMS
.
79
3.2.5
NEM
.
80
3.2.5.1
EINFLUSS
VON
DCPIP
AUF
DIE
NEM-GEHEMMTE
FERRICYANID
REDUKTION
.
80
3.2.5.2
EINFLUSS
VON
NEM
AUF
DIE
DCPIP-STIMULIERUNG
.
81
3.4
MENADION
.
83
3.4.1
MENADION-VORINKUBATION
.
83
3.4.1.1
PH
7.0
.
83
3.4.1.2
PH
5.0
.
85
3.4.2
AUSWIRKUNG
DER
MENADION-VORINKUBATION
AUF
DIE
FERRICYANID-REDUKTION
INTAKTER
MAISWURZELSEGMENTE
.
88
3.4.2.1
PH
7.0
.
88
3.4.2.2
PH
5.0
.
89
3.4.3
MENADIONWIRKUNG
AUF
DIE
FERRICYANID-REDUKTION
.
89
3.4.3.1
PH
7.0
.
90
3.4.3.2
PH
5.0
.
90
IV
INHALT
3.4.4
AUSWIRKUNG
VON
MENADION
AUF
DIE
FERRICYANID-INDUZIERTE
ANSAEUERUNG
DES
VERSUCHSMEDIUMS
.
91
4
DISKUSSION
.
93
4.1
LOKALISIERUNG
DES
REDUKTIONSORTES
.
93
4.2
VESIKEL
.
93
4.2.1
MEMBRANREINHEIT
.
93
4.2.2
CHEMIE
UND
PRAEPARATIONSARTEFAKTE
.
94
4.2.3
REAKTIONSORTE
UND
DETERGENZPROBLEMATIK
.
94
4.2.4
ELEKTRONENDONATOR
.
95
4.2.5
MEMBRANPOTENTIAL
UND
PROTONENGRADIENT
.
96
4.2.6
ELEKTRONENAKZEPTOR
.
97
4.3
OPTIMIERUNG
DER
FERRICYANID-REDUKTION
INTAKTER
MAISWURZELSEGMENTE
.
98
4.4
MECHANISMUS
DER
PROTONENABGABE
.
99
4.4.1
ATPASE-HEMMSTOFFE
.
99
4.4.2
DIE
"LAG"-PHASE
.
103
4.4.3
ATP-GEHALT
.
103
4.4.4
FUSICOCCIN
UND
AUXIN
.
104
4.4.5
ATPASE
ODER
REDOXGETRIEBENE
PROTONENPUMPE?
.
105
4.5
CCCP
.
106
4.6
ELEKTRONENDONATOR
.
108
4.7.1
NADH
ODER
NADPH?
.
108
4.7.2
ASCORBINSAEURE
.
110
4.7
ELEKTRONENAKZEPTOR
IN
VIVO
.
115
4.7.1
NITRAT
.
115
4.7.2
EISENREDUKTION
.
116
4.7.3
SEMIDEHYDROASCORBAT
.
116
4.7.4
SAUERSTOFF
.
117
4.8
SIND
EXTRACYTOPLASMATISCHE
NADH-(PER)OXIDASE
UND
FERRI
CYANID-REDUKTASE
TEILE
EINES
ELEKTRONENTRANSPORTSYSTEMS?
.
118
4.9
MENADION
.
123
4.10
FUNKTION
DES
FERRICYANID-REDUZIERENDEN
SYSTEMS
.
126
5
ZUSAMMENFASSUNG
.
129
6
LITERATUR
.
132 |
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| author | Kraasch, Irmtraut |
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