Analytische Methoden zur Untersuchung von Aminosäuren, Peptiden und Proteinen:
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Frankfurt am Main
Akad. Verl.-Ges.
1968
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| Series: | Methoden der Analyse in der Chemie
10 |
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|---|---|
| adam_text | Inhalt
Vorwort 1
TeU I
1. Anwendungsgebiet der eiweißchemischen Untersuchungsmethoden 3
1.1. Einige methodische Fragen und Ergebnisse der Proteinuntersu¬
chungsverfahren 3
1.1.1. Elektrophoretische immunochemische Untersuchung nativer
Proteine 3
1.1.2. Elektrophorese nativer Proteine 4
1.1.3. Zonenelektrophoretische Methode 6
1.1.3.1. Papierelektrophorese 8
1.1.3.2. Stärkegel-Elektrophorese 8
1.1.3.3. Agargel-Elektrophorese 9
1.1.3.4. Elektrophorese mittels Celluloseacetatmembran . . 10
1.1.4. Untersuchung nativer Proteine mit immunochemischen
Methoden 11
1.1.4.1. Terminologie 11
1.1.4.2. Über die Präzipitationsreaktion im allgemeinen .... 11
1.1.4.3. Immunodiffusionsmethoden 14
1.1.4.4. Anwendung der Immunodiffusionsmethoden .... 16
1.1.5. Elektrophoretische und immunochemische Methoden der
Untersuchung der Proteine des Blutserums 18
1.1.6. Chromatographie der Proteine mittels Ionenaustauschern 22
1.1.7. Fraktionieren von Proteinen mittels Gelfiltration 25
1.1.8. Anwendung elektrophoretischer und immunochemischer
Methoden bei der Strukturuntersuchung nativer Proteine 27
Spezialliteratur zu Kapitel 1.1 29
Zusammenfassende Literatur zu Kapitel 1.1 32
1.2. Bestimmung der Aminosäuresequenz von Proteinen und Polypep-
tiden 32
1.2.1. Bestimmung der Aminosäurezusammensetzung 34
1.2.2. Trennung der Peptidketten 35
1.2.3. Enzymatische Hydrolyse 37
1.2.4. Nichtenzymatische Spaltung 39
1.2.5. Fraktionierung von Peptiden 40
1.2.6. Analyse »vorbestimmter« Peptide 44
1.2.7. Endgruppenanalyse 47
1.2.8. Einige wichtige Ergebnisse der Sequenzanalyse 50
Spezialliteratur zu Kapitel 1.2 54
Teil II
2. Untersuchung von Proteinen mittels Niederspannungselektrophorese 59
2.1. Niederspannungs-Papierelektrophorese 60
2.1.1. Die Elcktrophoresekammer 64
2.1.2. Pufferlösungen 66
2.1.3. Auftragen der zu untersuchenden Substanz 67
2.1.4. Bei der Elektrophorese angewandte Spannung 67
2.1.5. Einige die Elektrophorese beeinflussende Faktoren 68
2.1.6. Auswahl des Filtrierpapiers 70
2.1.7. Adsorption der Proteine am Filtrierpapier 70
2.2. Färbeverfahren 71
2.2.1. Färben von Proteinen 71
2.2.2. Färben von Lipoproteiden 73
2.2.3. Färben von Glykoproteiden 76
2.3. Auswertung der mit Niederspannungs-Papierelektrophorese erhal¬
tenen Ergebnisse bei Proteinuntersuchungen 78
2.3.1. Quantitative Auswertung mittels Elution 79
2.3.2. Quantitative Auswertung mittels direkten photoelektrome-
trischen Verfahrens 81
2.4. Einige Fehlerquellen der papierelektrophoretischen Methode bei
Niederspannung 86
2.5. Cellulosemembran-Elektrophorese 87
2.6. Stärkegel-Elektrophorese 89
2.7. Agargel-Elektrophorese 95
2.8. Zonenelektrophorese in Acrylamidgel 99
2.9. Präparative elektrophoretische Verfahren 103
2.9.1. Kontinuierliche Elektrophorese 103
2.9.2. Präparative Papierelektrophorese 107
Spezialliteratur zu Kapitel 2 111
Zusammenfassende Literatur zu Kapitel 2 , 112
Teil III
3. Hochspannungs-Papierelektrophorese 113
3.1. Gerät nach Mikes und seine Anwendung zur absteigenden Papier¬
elektrophorese 113
3.2. Einrichtung für horizontale Hochspannungselektrophorese und
ihre Anwendung 116
3.3. Trennen von Aminosäuren mittels Papierelektrophorese unter
höherer Spannung 126
Spezialliteratur zu Kapitel 3 129
Zusammenfassende Literatur zu Kapitel 3 129
Teil IV
4. Immunochemische Untersuchungsmethoden. Gewinnung von Immun¬
serum 130
4.1. Proteinuntersuchungen mit Hilfe der Präzipitationsreaktion 134
4.1.1. Qualitative Präzipitationsuntersuchung 134
4.1.2. Bestimmung des Antikörpertiters mit der Verdünnungsme¬
thode 136
4.1.3. Bestimmung der Gleichgewichtszone (Äquivalenzzone)
Antigen-Antikörper 138
4.1.4. Interfaciale (ringbildende) Präzipitationsuntersuchung .... 138
4.1.5. Quantitative Präzipitationsmethode 140
4.2. Proteinuntersuchungen mittels Immunodiffusionsmethode 142
4.2.1. Einfache, lineare Immunodiffusionsmethode 142
4.2.2. Lineare (eindimensionale) doppelte Immunodiffusion 144
4.2.3. Zweidimensionale, doppelte Immunodiffusion 146
4.2.4. Immunoelektrophorese 152
4.2.5. Vergleichende Untersuchung von Proteinen 164
4.2.6. Quantitative Geldiffusionsmethoden 166
4.2.6.1. Antikörpergradiens-Methode nach Feinberg .... 167
4.2.6.2. Quantitative Immunoelektrophorese nach Backhausz 168
4.3. Untersuchung von Proteinen mittels Immunodiffusion auf einer
Membran aus Celluloseacetat 169
4.3.1. Zweidimensionale doppelte Diffusion 169
4.3.2. Immunoelektrophorese 170
Spezialliteratur zu Kapitel 4 171
Zusammenfassende Literatur zu Kapitel 4 , 171
Teil V
5. Chromatographische Methoden 172
5.1. Chromatographie der Aminosäuren, Peptide und Proteine 172
5.1.1. Papierchromatographie von Aminosäuren und Peptiden im
System Butanol-Essigsäure-Wasser 172
5.1.2. Präparative Chromatographie auf Hyflo-Supercel-Säule mit
dem Butanolsystem 178
5.1.3. Quantitative Bestimmung von Aminosäuren mit der Methode
von Moore und Stein 179
5.1.4. Fraktionierung stark saurer Peptide auf einer Amberlite-
IR4B-Säule 183
5.1.5. Chromatographie basischer Peptide auf der Amberlite-IRC-
50-Säule 185
5.1.6. Fraktionierung von Peptiden auf einer Dowex-50x2-Säule
unter Anwendung salzhaltiger Puffer 186
5.1.7. Fraktionierung von Peptiden auf einer Dowex-50 x 2-Säule
unter Anwendung flüchtiger Puffer 189
VIII Inhalt
5.2. Ionenaustauscherchromatographie von Proteinen 191
5.2.1. Chromatographie der Serumproteine auf einer DEAE-Cellu-
lose-Säule 191
5.2.2. Fraktionieren von Serumproteinen auf einer Säule mit Kat-
ionenaustauscher-Cellulose 193
5.2.2.1. Fraktionieren auf einer Säule mit P-Cellulose 194
5.2.2.2. Fraktionieren auf einer Säule mit CM-Cellulose ... 194
5.2.3. Fraktionieren von Serumproteinen auf einer DEAE-Sephä-
dex-Säule 195
5.3. Gelfiltration von Proteinen und Peptiden 197
5.3.1. Entsalzung einer Proteinlösung mit der Sephadex-Säule .... 197
5.3.2. Einengen von Proteinlösungen mit Hilfe von Sephadex .... 197
5.3.3. Fraktionieren von Serumproteinen mittels Gelfiltration .... 198
5.3.4. Trennen von Proteinen mit rezyklisierender Chromatogra¬
phie 199
Spezialliteratur zu Kapitel 5 202
Zusammenfassende Literatur zu Kapitel 5 202
Teil VI
6. Hydrolyse von Proteinen und Peptiden 203
6.1. Hydrolyse von Proteinen und Peptiden in 6n Salzsäure 203
6.2. Partielle saure Hydrolyse von Proteinen und Peptiden 205
6.3. Hydrolyse von Proteinen und Peptiden mittels Trypsins 206
6.4. Hydrolyse von Proteinen und Peptiden mittels Chymotrypsins .... 207
6.5. Hydrolyse von Proteinen und Peptiden mittels Pepsins 208
6.6. Hydrolyse von Proteinen und Peptiden mittels Papains 209
Spezialliteratur zu Kapitel 6 210
Zusammenfassende Literatur zu Kapitel 6 210
Teil Vn
7. Endgruppenanalyse bei Proteinen und Peptiden 211
7.1. Bestimmung der N-Terminalen mit der 2,4-Dinitro-Fluorbenzol-
Methode 211
7.2. Herstellung von DNP-Aminosäuren 213
7.3. Herstellung von oDNP-Lysin 215
7.4. Dinitrophenylierung von Protein 216
7.5. Hydrolyse von DNP-Protein bzw. -Peptid und Extraktion der
DNP-Derivate 217
7.6. Papierchromatographie von DNP-Aminosäuren 219
7.7. Dünnschicht-Chromatographie von DNP-Aminosäuren 223
7.8. Indirekte Identifizierung von DNP-Aminosäuren 226
7.9. Quantitative Bestimmung von DNP-Derivaten 227
7.10. Bestimmung der N-terminalen Sequenz durch Abbau mit Phenyl-
isothiocyanat 228
Inhalt IX
7.11. Herstellung von PTH-Aminosäuren 230
7.12. PhenyIisothiocyanat(PTC)-Abbau von Peptiden 232
7.13. PTC-Abbau von Proteinen 234
7.14. Identifizierung und Bestimmung von PTH-Derivaten 235
7.15. Bestimmung der N-terminalen Sequenz mit Leucin-Aminopepti-
dase 238
7.16. Bestimmung von C-Terminalen mittels Hydrazinolyse 240
7.17. Bestimmung der C-terminalen Sequenz mit Hilfe von Carboxy-
peptidase-Verdauung 242
Spezialliteratur zu Kapitel 7 244
Teil VIII
8. Proteinbestimmungen 246
8.1. Proteinbestimmung mit dem FoLiN-CiocALTEU-Phenolreagens .... 246
8.2. Proteinbestimmung mit der Biuretreaktion 248
8.3. Proteinbestimmung mit der Ninhydrinmethode 249
8.4. Quantitative Proteinbestimmung mit Amidoschwarz 249
Teil IX
9. Anhang 251
9.1. Konzentrierung von Proteinlösungen mittels Druckdialyse 251
9.2. Konzentrierung von Proteinlösungen durch Ultrafiltration 252
9.3. Konzentrierung von Proteinlösungen mit Hilfe von Substanzen
von hohem Molekulargewicht 253
9.4. Bestimmung des Stickstoffgehaltes 254
Spezialliteratnr zu Kapitel 8 und 9 257
Tabellen 11 bis 15 258
Gas-chromatographische Analyse von Aminosäurederivaten.
Stand, Möglichkeiten und Grenzen
R. KAISER und A. PROX
Einleitung 267
1. Prinzip der Methode 268
1.1. Arbeitsweise 270
1.1.1. Dosieren 270
1.1.2. Trennen 271
1.1.3. Nachweisen, Registrieren, Auswerten, Identifizieren 273
2. Spezielle apparative Voraussetzungen und methodische Bedingungen für
die GC-Analyse von Aminosäurederivaten und Peptiden 276
2.1. Arbeitstemperatur 276
2.2. Probengeber 278
2.3. Säule, Säulenfüllung 278
X Inhalt
2.4. Komplette Gas-Chromatographen für die Aminosäureanalyse,
Anforderungen 282
2.5. Quantitative Auswertung des Gas-Chromatogramms 283
3. Analytische Eigenschaften der Derivate 285
3.1. Derivatbildung bei Aminosäuren 285
3.2. Derivatbildung durch Schutz der funktionellen Gruppen 287
3.3. Derivatbildung durch chemische Umwandlung der Aminosäuren 304
3.4. Derivatbildung durch Abbau der Aminosäuren 306
4. Pyrolyse von Aminosäuren 307
5. Gas-Chromatographie der Aminosäurederivate 308
6. Probleme der quantitativen Aminosäureanalyse 314
7. Gas-Chromatographie von Peptiden 317
7.1. Verfahren von Bjemann und Mitarbeitern 320
7.2. Verfahren von Weygand und Mitarbeitern 323
Literatur zum Abschnitt gas-chromatographische Analyse von Aminosäurederivaten . . 335
Sachregister 339
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| author | Dévényi, Tibor 1925- Gergely, János Kaiser, Rudolf E. 1930-2021 Prox, Axel |
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