Biochemisches Praktikum: mit 44 Tab.
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Format: | Buch |
Sprache: | German |
Veröffentlicht: |
Stuttgart u.a.
Fischer
1987
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Ausgabe: | 2., überarb. Aufl. |
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Beschreibung: | 263 S. Ill., graph. Darst. |
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adam_text | BIOCHEMISCHES PRAKTIKUM VON HANS-PETER KLEBER, LEIPZIG DIETER SCHLEE,
HALLE UND WULFDIETER SCHOEPP, LEIPZIG 2., UEBERARBEITETE AUFLAGE MIT 51
ABBILDUNGEN UND 44 TABELLEN L. , S _ GUSTAV FISCHER VERLAG * STUTTGART
* NEW YORK * 1987 INHALTSVERZEICHNIS VORWORT ZUR 2. AUFLAGE 5 VORWORT
ZUR 1. AUFLAGE 6 1. EINLEITUNG 12 VORAUSSETZUNGEN, DURCHFUEHRUNG UND
AUSWERTUNG BIOCHEMISCHER EXPERIMENTE . . 13 .1. TECHNISCHE AUSRUESTUNG 13
.2. REINHEITSKRITERIEN 13 .3. VERSUCHSDURCHFUEHRUNG . . 14 .4. AUSWERTUNG
15 1.2. ARBEITSSCHUTZ * VERHALTEN BEI UNFAELLEN 16 2. ALLGEMEINE
THEORETISCHE UND PRAKTISCHE ARBEITSGRUNDLAGEN UND METHODEN IM BIOCHEMI-
SCHEN LABOR 17 2.1. FRISCH-UND TROCKENMASSEBESTIMMUNG 17 2.2. ZEIL- UND
GEWEBEAUFSCHLUSS 18 2.2.1. EINFUEHRUNG 18 2.2.2. AUFSCHLUSS TIERISCHER
ZELLEN 18 2.2.3. AUFSCHLUSS VON MIKROORGANISMEN 20 2.2.4. AUFSCHLUSS
PFLANZLICHER ZELLEN . . . 21 2.3. HERSTELLUNG TIEFER UND HOHER
TEMPERATUREN 22 2.3.1. KAELTETECHNIK 22 2.3.2. WAERMETECHNIK 23 2.4.
ZENTRIFUGATION . 24 2.4.1. EINFUEHRUNG 24 2.4.2. ZENTRIFUGATIONSTECHNIKEN
24 2.4.3. BESONDERHEITEN PRAEPARATIVER ZENTRIFUGEN 25 2.4.4.
BESCHAFFENHEIT DER ROTOREN 26 2.5. MESSUNG UND KONSTANTHALTUNG DES
PH-WERTES 27 2.5.1. BEDEUTUNG DES PH-WERTES FUER DIE LEBENDE ZELLE 27
2.5.2. HERSTELLUNG UND EIGENSCHAFTEN VON PUFFERLOESUNGEN . 27 2.5.3.
EXPERIMENTELLE BESTIMMUNG DER WASSERSTOFFIONENKONZENTRATION 28 2.6.
PHOTOMETRIE 30 2.6.1. GRUNDLAGEN DER ELEKTRONENSPEKTROSKOPIE 30 2.6.2.
DAS LAMBERT-BEERSCHE GESETZ 31 2.6.3. AUFBAU UND WIRKUNGSWEISE VON
PHOTOMETEM 32 2.6.4. DER OPTISCHE TEST 33 INHALTSVERZEICHNIS 9 2.7.
ENZYMATISCHE TESTMETHODEN 35 2.7.1. EINFUEHRUNG . 35 2.7.2. MESSGROESSEN UND
EINHEITEN 37 2.7.3. BESTIMMUNG DER ENZYMAKTIVITAET 37 2.7.4. ENZYMATISCHE
SUBSTRATBESTIMMUNG * BESTIMMUNG VON PYRUVAT 41 2.8. QUALITATIVE UND
QUANTITATIVE NACHWEISE 42 2.8.1. STICKSTOFFFRAKTIONEN UND IHRE
BESTIMMUNG . . ^ 42 2.8.2. QUANTITATIVE UND QUALITATIVE BESTIMMUNG VON
AMINOSAEUREN . 51 2.8.3. BESTIMMUNG VON KOHLENHYDRATEN 54 2.8.4.
BESTIMMUNG DER LIPIDE .* 60 2.8.5. PHOSPHATFRAKTIONEN UND IHRE
BESTIMMUNG 69 3. TRENNUNG, ISOLIERUNG UND CHARAKTERISIERUNG
NIEDERMOLEKULARER VERBINDUNGEN . . . . 72 3.1. TRENNUNG UND
IDENTIFIZIERUNG VON AMINOSAEUREN DURCH EINDIMENSIONALE PAPIER-
CHROMATOGRAPHIE . . .* 72 3.2. ZWEIDIMENSIONALE PAPIERCHROMATOGRAPHIE
EINES PROTEINHYDROLYSATS AUS PHASEOLUS VULGARIS 80 3.3. LOESLICHE
STICKSTOFFMASSENSTOFFE AUS PFLANZEN: NACHWEIS VON CANAVANIN UND ARGININ
IN SAMEN VON CANAVALIA ENSIFORMIS MITTELS DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHISCHER
TRENNUNG 83 3.4. FRAKTIONIERTE EXTRAKTION PFLANZLICHEN MATERIALS MITTELS
IONENAUSTAUSCH 87 3.5. ENDGRUPPENBESTIMMUNG EINES DIPEPTIDS *
DARSTELLUNG UND DUENNSCHICHTCHROMATO- GRAPHISCHE TRENNUNG VON
2,4-DINITROPHENYL-(-)AMINOSAEUREN 93 4. TRENNUNG UND ISOLIERUNG
HOCHMOLEKULARER VERBINDUNGEN . ! . . . * 99 4.1. ISOLIERUNG UND
BESTIMMUNG VON RIBONUCLEINSAEURE UND DESOEXYRIBONUCLEINSAEURE AUS
KEIMLINGEN VON PISUM SATIVUM 99 4.2. ISOLIERUNG VON GLYKOGEN AUS 1 DER
RATTENLEBER UND SEINE SAURE UND ENZYMATISCHE HYDROLYSE 103 4.3. TRENNUNG
VON DEXTRANBLAU, MALATDEHYDROGENASE, ALKOHOLDEHYDROGENASE, TRYPSIN UND
CYTOCHROM C AN SEPHADEX G200 ** * 106 4.4. NACHWEIS VON ISOENZYMEN UND
AENDEREN MULTIPLEN ENZYMFORMEN MITTELS POLYACRYL- AMIDGEL-ELEKTROPHORESE
. 112 4.5. ZWEIDIMENSIONALE TRENNUNG VON PROTEINEN (METHODE NACH
O FARRELL) . ... . 124 4.6. REINIGUNG BIOLOGISCH AKTIVER MAKROMOLEKUELE
MIT HILFE DER AFFINITAETSCHROMATO- GRAPHIE: VERHALTEN VON
HEFE-ALKOHOLDEHYDROGENASE AN AMP-SEPHAROSE BZW. SAF- RANIN-SEPHAROSE
.132 4.7. PRAEPARATION KRISTALLINER ALKOHOLDEHYDROGENASE AUS BAECKERHEFE
MITTELS IONEN- AUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE AN DEAE-CELLULOSE * 139 4.8.
IMMUNOLOGISCHE BESTIMMUNG DER KONZENTRATION VON IMMUNGLOBULIN G IM
MENSCH- LICHEN SERUM 146 10 INHALTSVERZEICHNIS 5. CHARAKTERISIERUNG UND
FUNKTIONEILE EIGENSCHAFTEN HOCHMOLEKULARER VERBINDUNGEN . . 153 5.1.
QUANTITATIVE UNTERSUCHUNG VON PROTEIN-LIGAND-WECHSELWIRKUNGEN MIT HILFE
DER GELFILTRATIONSTECHNIK: BINDUNG VON METHYLORANGE AN
RINDERSERUMALBUMIN 153 5.2. DENATURIERUNG UND KONFORMATIONSAENDERUNGEN
VON MAKROMOLEKUELEN: NACHWEIS *VERBORGENER THIOLGRUPPEN IN OVALBUMIN MIT
HILFE DER ELLMANN-REAKTION . . . 156 5.3. CHARAKTERISIERUNG
FUNKTIONELLER PROTEINREGIONEN UND NACHWEIS VON KORIFORMATIONS-
AENDERUNGEN AN PROTEINEN DURCH FLUORESZENZSPEKTROSKOPIE 160 5.4.
KINETISCHE CHARAKTERISIERUNG VON EINSUBSTRATREAKTIONEN:
CHYMOTRYPSIN-KATALYSIERTE HYDROLYSE VON P-NITROPHENYLACETAT . 166 5.5.
KINETISCHE CHARAKTERISIERUNG VON ZWEISUBSTRATREAKTIONEN MIT TERNAEREM
KOMPLEX: OXIDATION VON ALKOHOLEN DURCH HEFE-ALKOHOLDEHYDROGENASE (ADH)
176 5.6. KINETISCHE CHARAKTERISIERUNG DER HYDROLYSE VON N-BENZOYL-
D,L-ARGININ-4-NITRO- ANILID DURCH IMMOBILISIERTES TRYPSIN 186 6.
STOFFWECHSEL UND REGULATION 191 6.1. FRAKTIONIERUNG SUBZELLULAERER
ORGANELLEN DURCH VERSCHIEDENE ZENTRIFUGATIONSVER- FAHREN UND ERMITTLUNG
DER ENZYMVERTEILUNG 191 6.2. UNTERSUCHUNG DER GLYKOLYSE IN EINEM
ZELLFREIEN HEFE-ROHEXTRAKT MIT HILFE DER WAR- BURG-TECHNIK . . ., 198
6.3. ATMUNGSKETTE UND OXIDATIVE PHOSPHORYLIERUNG: ERMITTLUNG VON
RESPIRATIONSKON- TROLLINDICES UND P/O-QUOTIENTEH SOWIE DIE WIRKUNG VON
INHIBITOREN AUF DIE MITO- CHONDRIALE ATMUNG 207 .6.4. ANALYSE DES
PHOTOSYNTHETISCHEN ELEKTRONENTRANSPORTS IN ISOLIERTEN CHLOROPLASTEN-
MEMBRANEN 217 6.5. LICHTINDUZIERTER EINBAU VON OROTSAEURE-6- *C IN DIE
GESAMT-RNA VON EUGLENA GRACILIS 224 6.6. MIKROAUTORADIOGRAPHISCHER
NACHWEIS DES EINBAUS VON THYMIDIN- 3 H IN DIE DNA DES ZELLKERNS VON
ALLIUM CEPA 235 6.7. NACHWEIS VON UREASE UND UREAAMIDOLYASE DURCH
BESTIMMUNG DER 14 CO 2 -FREI- SETZUNG AUS RADIOAKTIVEM HARNSTOFF 238 7.
ANHANG 245 7.1. HERSTELLUNG VON PUFFERLOESUNGEN 245 7.2. HERSTELLUNG VON
AMMONIUMSULFATLOESUNGEN UNTERSCHIEDLICHER SAETTIGUNG 247 7.3.
MOLEKULARGEWICHTE EINIGER PROTEINE 249 7.4. . EXTINKTIONSKOEFFIZIENTEN
EINIGER BIOCHEMISCH WICHTIGER VERBINDUNGEN 250 7.5. ISOELEKTRISCHER
PUNKT (IP) EINIGER PROTEINE 252 7.6. PK- WERTE EINIGER BIOCHEMISCHER
VERBINDUNGEN 253 SACHREGISTER 254
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