Physikalische Chemie für Biologen:
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| Format: | Book |
| Language: | German |
| Published: |
Weinheim
Verl. Chemie
1976
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| Edition: | 1. Aufl. |
| Subjects: | |
| Online Access: | Inhaltsverzeichnis |
| Physical Description: | XVII, 345 S. Ill., graph. Darst. |
| ISBN: | 3527256695 |
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| adam_text | Inhalt
1. Mathematische Voraussetzungen................. 1
1.1. Brüche, Faktoren und Potenzen............... 1
1.1.1. Gemeine Brüche................. 1
1.1.2. Dezimalbrüche.................. 2
1.1.3. Darstellung einer Zahly als Vielfaches einer anderen Zahl x . . . 2
1.1.4. Darstellung einer Zahly als Potenz einer anderen Zahl x .... 2
1.1.5. Darstellung von Zahlen mit Hilfe von Zehnerpotenzen .... 3
1.2. Logarithmen..................... 4
1.2.1. Verschiedene Basen von Logarithmen.......... 4
1.2.2. Die Verwendung von Tafeln der gewöhnlichen Logarithmen . . 5
1.2.3. Multiplikation und Division mit Logarithmen....... 6
1.2.4. Arithmetische, geometrische und logarithmische Reihen .... 8
1.3. Graphische Darstellung der Beziehung zwischen zwei Größen x und y . . 9
1.3.1. Die Gleichung einer Geraden............. 10
1.3.2. Die Gleichung einer normalen Exponentialkurve...... 11
1.3.3. Differential-und Integralrechnung........... 12
2. SI-Einheiten und ihre Anwendung................ 13
2.1. Die Wahl von Einheiten geeigneter Größenordnung......... 13
2.2. Die Verwendung der SI-Einheiten und ihrer Symbole........ 14
2.3. Spezielle Konsequenzen der Einführung von SI-Einheiten...... 16
2.4. Konventionen für die Beschriftung von Achsen in Diagrammen und
Spaltenüberschriften in Tabellen .............. 20
2.5. Das Rechnen mit physikalischen Größen............ 21
2.6. Literaturhinweise.................... 22
3. Das Verhalten der Gase.................... 23
3.1. Der Einfluß von Druckänderungen.............. 24
3.2. Der Einfluß von Temperaturänderungen............ 24
3.3. Der Einfluß von Temperatur-und Druckänderungen........ 26
3.4. Standardbedingungen.................. 27
3.5. Das Gesetz von Avogadro................. 27
3.6. Das ideale Gasgesetz................... 27
3.7. Der Wert der molaren Gaskonstanten R............ 28
3.8. Partialdrucke .................... 28
3.9. Die Dichte der Gase................... 30
3.10. Die Diffusion der Gase.................. 31
3.11. Der Dampfdruck.................... 33
3.12. Die Löslichkeit von Gasen in Flüssigkeiten........... 33
3.12.1. Der Partialdruck und die Löslichkeit eines Gases...... 33
3.12.2. Die Temperaturabhängigkeit der Löslichkeit eines Gases . ... 35
3.13. Reale Gase...................... 35
3.13.1. Die van der Waalssche Gleichung............ 39
3.14. Die Messung der Gasaufnahme oder -abgäbe von
biologischen Systemen.................. 42
3.14.1. Das Warburg-Manometer.............. 42
3.14.2. Berechnung der Manometerkonstanten.......... 44
XII Inhalt
3.14.3. Die Benutzung des Warburg-Manometers......... 46
3.15. Aufgaben...................... 49
4. Einige Eigenschaften wäßriger Lösungen.............. 51
4.1. Wasser als Flüssigkeit.................. 51
4.2. Der Dampfdruck.................... 51
4.2.1. Der Einfluß der Temperatur auf den Dampfdruck
einer Flüssigkeit................. 52
4.2.2. Die Wirkung von gelösten Substanzen auf den Dampfdruck
von Wasser................... 52
4.3. Lösungen von Nichtelektrolyten............... 53
4.3.1. Das Raoultsche Gesetz............... 53
4.3.2. Die Beziehung zwischen dem Raoultschen und dem
Henryschen Gesetz................ 54
4.3.3. Abweichungen vom Raoultschen Gesetz in wäßrigen
Lösungen von Nichtelektrolyten............ 55
4.3.4. Die Aktivität des Lösungsmittels in einer Lösung...... 57
4.3.5. Die Aktivität der gelösten Substanz........... 58
4.3.6. Berechnung der Molekülmasse einer Substanz aus den
kolligativen Eigenschaften ihrer verdünnten Lösungen..... 58
4.4. Osmose....................... 61
4.4.1. Der osmotische Druck als kolligative Eigenschaft einer Lösung . . 63
4.4.2. Theoretische Erklärung der Osmose........... 65
4.4.3. Die osmometrische Bestimmung der Molekülmassen von Proteinen 67
4.4.4. Das osmotische Verhalten lebender Zellen........ 69
4.5. Lösungen von Elektrolyten................ 71
4.5.1. Anomale kolligative Eigenschaften wäßriger Lösungen
von Elektrolyten................. 71
4.5.2. Die Ionisierung der Elektrolyte in wäßriger Lösung...... 71
4.5.3. Die kolligativen Eigenschaften wäßriger Lösungen von starken
Elektrolyten.................. 72
4.5.4. Der Einfluß der Ionenstärke einer Elektrolytlösung auf den Wert
des mittleren ionischen Aktivitätskoeffizienten....... 73
4.5.5. Zusammenfassung der kolligativen Eigenschaften der.....
Lösung eines starken Elektrolyten........... 75
4.5.6. Kolligative Eigenschaften der wäßrigen Lösungen
schwacher Elektrolyte............... 76
4.5.7. Berechnung des Ionisationsgrades eines schwachen Elektrolyten . 77
4.5.8. Zusammenfassung der kolligativen Eigenschaften der Lösung
eines schwachen Elektrolyten............ . 79
4.6. Die Löslichkeit von Salzen................. 79
4.6.1. Thermodynamische und scheinbare Löslichkeitsprodukte ... 79
4.6.2. Der Salzeffekt.................. 82
4.6.3. Der gewöhnliche Ioneneffekt............. 82
4.7. Aufgaben...................... 86
5. Säuren, Basen und Puffer in wäßrigen Lösungen............ 89
5.1. Das Ionenprodukt des Wassers............... 89
5.2. Die Bedeutung der Bezeichnung pH.............. 90
Inhalt XIII
5.3. Säuren und Basen.................... 91
5.3.1. Die Stärke von Säuren und Basen........... 92
5.3.2. Die Stärke einer Säure............... 93
5.3.3. Der pH-Wert einer wäßrigen Lösung einer starken Säure .... 94
5.3.4. Der pH-Wert einer wäßrigen Lösung einer schwachen Säure ... 94
5.3.5. Die Stärke einer Base............... 97
5.3.6. Der pH-Wert einer wäßrigen Lösung einer starken Base .... 98
5.3.6.1. Die Zusammensetzung wäßriger Ammoniak-Lösungen..... 99
5.3.7. Der pH-Wert einer wäßrigen Lösung einer schwachen Base . . . 100
5.4. Die Wechselwirkung einer Säure mit einer Base.......... 101
5.4.1. Die Neutralisation einer starken Säure mit einer starken Base . . 102
5.4.2. Die Neutralisation einer schwachen Säure mit einer starken Base . 104
5.4.3. Die Neutralisation einer schwachen Base mit einer starken Säure . 110
5.4.4. Die Neutralisation einer schwachen Säure mit
einer schwachen Base............... 112
5.5. Puffermischungen und ihre Pufferkapazität........... 113
5.6. Die Dissoziation polyprotischer (mehrbasischer) schwacher Säuren . . . 116
5.7. pH-Indikatoren.................... 121
5.8. Die pH-Werte verdünnter wäßriger Salzlösungen.......... 123
5.8.1. Ein Salz aus „neutralen Ionen (z. B. Natriumchlorid) .... 123
5.8.2. Ein Salz aus einem basischen und einem „neutralen Ion
(z. B. Natriumacetat)............... 123
5.8.3. Ein Salz aus einem sauren und einem „neutralen Ion
(z. B. Ammoniumchlorid).............. 124
5.8.4. Ein Salz aus einem sauren und einem basischen Ion
(z. B. Ammoniumacetat).............. 125
5.8.5. Ein Salz aus einem amphiprotischen und einem „neutralen Ion
(z. B. Natriumhydrogencarbonat, Natriumdihydrogenphosphat
oder das Hydrochlorid einer Diamino-Verbindung)...... 125
5.9. Aufgaben...................... 128
6. Die Bedeutung der pH-Werte für die Biochemie............ 131
6.1. Die pH-abhängige Ionisation von Aminosäuren.......... 131
6.1.1. Die Ionisation von Aminosäuren mit weiteren dissoziierenden
Gruppen.................... 135
6.1.2. Die Zuordnung der scheinbaren p£a-Werte zu den
dissoziierenden Gruppen in Aminosäuren......... 140
6.1.3. pH-abhängige Eigenschaften von Aminosäuren....... 141
6.1.4. Die Elektrophorese von Aminosäuren.......... 142
6.1.5. Ionenaustausch-Chromatographie von Aminosäuren..... 143
6.1.6. Hybridisierung und Dissoziationen........... 147
6.2. Die pH-abhängige Ionisation der Proteine............ 147
6.2.1. Die isoionischen und isoelektrischen Punkte eines Proteins ... 150
6.2.2. Die praktische Bedeutung des isoelektrischen Punktes
eines Proteins.................. 150
6.2.3. Die Elektrophorese von Proteinen........... 152
6.2.4. Die isoelektrische Fokussierung von Proteinen....... 152
6.2.5. Ionenaustausch-Chromatographie von Proteinen...... 153
XIV Inhalt
6.2.6. Die pH-Abhängigkeit der Ionen-Verteilung beiderseits einer für
Proteine undurchlässigen semipermeablen Membran..... 154
6.2.7. Der pH-Wert und die biologischen Aktivitäten der Proteine . . . 155
6.2.8. Proteine als pH-Puffer............... 156
6.3. Der Einfluß von pH-Änderungen auf die anderen Komponenten des
Protoplasmas..................... 160
6.4. pH-Werte und Stoffwechselreaktionen, an denen Protonen beteiligt sind. . 160
6.5. Aufgaben...................... 161
7. Thermodynamische Grundlagen................. 16S
7.1. Thermodynamische Systeme................ 165
7.2. Energieeinheiten.................... 165
7.3. Der Satz von der Erhaltung der Energie............ 166
7.3.1. Die Innere Energie................ 167
7.3.2. Kann eine Reaktion aufgrund ihrer Wärmetönung nachgewiesen
und charakterisiert werden?............. 167
7.4. Die Enthalpie..................... 167
7.4.1. Der Heßsche Satz................. 168
7.5. Die Entropie..................... 170
7.6. Die Freie Enthalpie................... 171
7.7. Spontane Reaktionen.................. 174
7.8. Thermodynamische Standardzustände und Standardfunktionen .... 174
7.8.1. Berechnung und Messung der AH- und AS-Werte...... 175
7.8.1.1. Enthalpieänderungen (AH)............. 175
7.8.1.2. Entropieänderungen................ 176
7.9. AG°, die Änderung der Freien Enthalpie unter Standardbedingungen . . 176
7.9.1. Einige Methoden zur Bestimmung des AG°-Wertes
einer Reaktion.................. 178
7.9.2. Die Beziehung zwischen dem AG°-Wert und dem Wert für die
Gleichgewichtskonstante ATeq einer reversiblen chemischen
Reaktion................... 178
7.9.3. Die Beziehung zwischen AG° und AE° für eine Redoxreaktion. . 179
7.9.4. Die Bedeutung von AG° bei Reaktionen, an denen H+-Ionen
beteiligt sind.................. 180
7.9.5. Die Temperaturabhängigkeit von AG°.......... 182
7.10. AG, die Änderung der Freien Enthalpie unter Nichtstandardbedingungen . 184
7.10.1. Die Beziehung zwischen AG und AG°.......... 185
7.11. Welche Information liefert AG? .............. 187
7.12. Die Thermodynamik von Reaktionen in wäßrigen Lösungen...... 187
7.13. Schlußfolgerung.................... 190
7.14. Aufgaben...................... 190
8. Chemische Gleichgewichte und gekoppelte Reaktionen......... 193
8.1. Die Natur des chemischen Gleichgewichts............ 193
8.1.1. Die chemische Zusammensetzung der Gleichgewichtsmischung . . 193
8.1.2. Das chemische Gleichgewicht als dynamischer Zustand .... 194
8.1.3. Die Thermodynamik des chemischen Gleichgewichts..... 194
8.1.4. Enzymkatalysierte Reaktionen............ 195
Inhalt XV
8.2. Die Beziehung zwischen der Gleichgewichtskonstanten und der
Änderung der Freien Standardenthalpie............ 195
8.2.1. Scheinbar einsinnige Reaktionen............ 197
8.2.2. Aktivitäten und Aktivitätskoeffizienten......... 198
8.3. Der Einfluß der Temperatur auf die Gleichgewichtskonstante..... 201
8.4. Reaktionen unter Beteiligung von Protonen in gepufferten Medien . . . 203
8.4.1. Wahre und scheinbare Gleichgewichtskonstanten von
Reaktionen, an denen Protonen beteiligt sind....... 205
8.5. Gekoppelte Reaktionen.................. 207
8.5.1. Die Kopplung chemischer Reaktionen mit einer gemeinsamen
Komponente.................. 207
8.5.2. Bedingungen, unter denen Reaktionen mit possitiven..... 208
AG -Werten ablaufen............... 208
8.6. Zusammenfassung................... 211
8.7. Aufgaben...................... 211
9. Die Anwendungen der Thermodynamik in der Biochemie........ 215
9.1. Die Thermodynamik von offenen Systemen........... 215
9.2. Die experimentelle Bestimmung der charakteristischen thermodynamischen
Eigenschaften einer biochemischen Reaktion........... 216
9.3. Die biochemische Bedeutung der klassischen Thermodynamik..... 218
9.3.1. Anwendung auf einzelne biochemische Reaktionen..... 218
9.3.2. Anwendung auf zusammenwirkende biochemische Reaktionen. . 219
9.4. Energiereiche Verbindungen................ 220
9.4.1. Die Mechanismen einiger Reaktionen, die ATP bilden
oder verbrauchen................. 222
10. Chemische Reaktionskinetik.................. 225
10.1. Die Messung der Reaktionsgeschwindigkeit........... 225
10.2. Der Einfluß der Konzentrationen der Ausgangssubstanzen auf die
Reaktionsgeschwindigkeit................. 225
10.2.1. Die Bestimmung der Ordnung und der Geschwindigkeits-
konstanten einer Reaktion.............. 227
10.2.2. Ableitung der kinetischen Gleichung einer Reaktion erster
Ordnung.................... 227
10.2.3. Die kinetischen Gleichungen für Reaktionen verschiedener
Ordnungen................... 228
10.2.4. Graphische Bestimmung der Ordnung und der Geschwindigkeits-
konstanten von Reaktionen nullter, erster und zweiter Ordnung . 229
10.2.5. Die Halbwertszeit einer Reaktion........... 233
10.2.6. Reaktionen von pseudo-erster Ordnung......... 234
10.2.7. Die Kinetik mehrstufiger Reaktionen.......... 236
10.2.8. Wozu wird die Ordnung einer Reaktion bestimmt? ..... 237
10.2.9. Die Molekularität einer Reaktion........... 238
10.2.10. Die Bestimmung der beiden Geschwindigkeitskonstanten einer
elementaren reversiblen Reaktion........... 238
10.3. Die Abhändigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Temperatur. . . 240
10.3.1. Die Stoß-Theorie................. 240
10.3.2. Die Theorie des Übergangszustandes.......... 241
XVI Inhalt
10.3.3. Die Bestimmung der Aktivierungsenergie einer Reaktion . . . . 242
10.4. Katalyse....................... 246
10.4.1. Säure-Base-Katalyse................ 247
10.4.2. Heterogene Katalyse................ 248
10.5. Zusammenfassung: Wozu dient das Studium der Kinetik chemischer
Reaktionen?..................... 249
10.6. Aufgaben...................... 250
11. Die Kinetik enzymkatalysierter Reaktionen............. 253
11.1. Zu welchem Zweck wird die Anfangsgeschwindigkeit einer enzym-
katalysierten Reaktion gemessen? .............. 253
11.2. Wie wird die katalytische Aktivität eines Enzyms bestimmt?..... 254
11.3. Kinetische Untersuchungen enzymkatalysierter Reaktionen...... 255
11.3.1. Der Einfluß von Änderungen der Substratkonzentration auf die
Anfangsgeschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion. . . 256
11.3.2. Experimentelle Bestimmung von Km und vmax....... 258
11.3.3. Die Bedeutung von vmax und Km für den Mechanismus
einer enzymkatalysierten Reaktion........... 260
11.3.4. Die allgemeine Bedeutung von vmax und Km........ 263
11.3.5. Die Bestätigung der Existenz des Enzym-Substrat-Komplexes . . 264
11.3.6. Zustände vor und im stationären Zustand und im Gleichgewicht
bei einer enzymkatalysierten Reaktion.......... 266
11.4. Die Inhibierung enzymkatalysierter Reaktionen.......... 266
11.4.1. Kompetitive Inhibierung.............. 269
11.4.2. Nichtkompetitive Inhibierung............. 272
11.4.3. Antikompetitive Inhibierung............. 273
11.5. Allosterische Effekte.................. 277
11.6. Die Enzymkatalyse reversibler Reaktionen........... 278
11.7. Enzymatische Katalyse von Reaktionen, an denen zwei Substrate
beteiligt sind..................... 279
11.7.1. Sequentielle Mechanismen.............. 279
11.7.2. Nichtsequentielle Mechanismen............ 280
11.7.3. Unterscheidung zwischen sequentiellen Mechanismen..... 281
11.8. Der Einfluß der Temperatur auf enzymatische Reaktionen...... 282
11.8.1. Die Temperaturabhängigkeit der Anfangsgeschwindigkeit einer
enzymkatalysierten Reaktion............. 283
11.9. Der Einfluß des pH-Wertes auf die Geschwindigkeit enzymkatalysierter
Reaktionen...................... 286
11.10. Warnungen..................... 287
11.11. Aufgaben...................... 288
12. Oxidation und Reduktion................... 291
12.1. Die Erzeugung von Elektrizität bei einer Redoxreaktion....... 292
12.2. Elektrodenpotentiale.................. 293
12.3. Die Messung von Elektrodenpotentialen............295
12.4. Bezugselektroden....................297
12.4.1. Die Normal-Wasserstoff-Elektrode...........297
12.4.2. Die Kalomel-Elektrode...............297
12.5. Die potentiometrische Messung elektromotorischer Kräfte......299
Inhalt XVII
12.6. Die bei einer Redoxreaktion zu gewinnende Elektrizitätsmenge .... 300
12.7. Die bei einer isothermen Redoxreaktiori gewinnbare elektrische Arbeit . . 300
12.8. Standard-Redoxpotentiale................. 303
1 2.9. Die Beziehung zwischen der Standard-EMK und der Gleichgewichts-
konstanten einer Redoxreaktion............... 303
12.10. Die Beziehung zwischen f}, und AGjy-2............ 305
12.1 l.Das Redoxpotential eines Redoxpaares in Abhängigkeit vom Oxidations-
grad ....................... 307
12.12. Der Einfluß des pH auf das Redoxpotential eines Redoxpaares .... 310
12.12.1. Der Einfluß des pH, wenn H+das Oxidationsmittel ist . . . . 310
1 2.12.2. Der Einfluß des pH auf den £VWert eines Redoxpaares, an
dessen Halbreaktion H+-Ionen beteiligt sind........ 312
1 2.13. Potentiometrische Titration................ 317
12.14. Redoxindikatoren................... 319
12.15. Träge Redoxpaare................... 321
12.16. Die Verwendung von Tabellen der Standard-Redoxpotentiale..... 324
12.17. Der Elektronentransport und die Atmungskette......... 326
12.18. Aufgaben.....................
13. Anhang......................... 329
13.1. Die Glaselektrode als pH-Meter............... 329
13.2. Polarographie..................... 330
13.3. Lösungen der Aufgaben.................. 331
13.4. Literaturhinweise.................... 335
13.5. Mathematische Tafeln.................. 338
Register.......................... 343
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