Die Rolle der Phosphorylierung in der Regulation pflanzlicher Proteine:
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
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2013
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| adam_text | INHALTSVERZEICHNIS
INHALTSVERZEICHNIS
DIE ROLLE DER
PHOSPHORYLIERUNG IN
DER REGULATION PFLANZLICHER PROTEINE 1
EHRENWOERTLICHE ERKLAERUNG 2
INHALTSVERZEICHNIS 3
ZUSAMMENFASSUNG 6
DIE ROLLE DER
PHOSPHORYLIERUNG IN
DER REGULATION PFLANZLICHER PROTEINE 8
PHOSPHORYLIERUNG ALS POSTTRANSLATIONALE MODIFIKATION 9
ZUR FORM UND ZIELEN DER ARBEIT 10
I. DAS ARABLDOPSIS KINOM:
ZUSAMMENHAENGE ZWISCHEN
FUNKTION UND
PHYLOGENIE 11
1. EINLEITUNG 11
1.1. KINASEN ALS KATALYSATOREN DER PHOSPHORYLIERUNG 11
1.2. DAS ZEITALTER DER DATENBANKEN 12
1.3. ZIELE DER THEORETISCHEN ARBEIT 13
2. ERWEITERUNG DER DATENBANK
PHOSPHAT UM KLNASERELEVANTE INFORMATIONEN 14
2.1. EINGRENZUNG DER KINASEFAMLLLEN UND UTERATURSUCHE 14
2.2. KINASE-ZIELPROTEIN-BEZIEHUNGEN 16
2.3. VERTEILUNG DER KINASE-ZIELPROTEIN-BEZIEHUNGEN IN PHOSPHAT 19
2.4. BIOLOGISCHER KONTEXT 20
3. DAS ARABIDOPSIS-KINOM 28
3.1. DER PHYLOGENETISCHE BAUM 28
3.2. DAS KINOM UND DIE CLUSTER IN DER PHYLOGENIE 30
3.2.1. FAERBUNG
NACH DER KATEGORISIERUNG
IN MAPMAN UND
TAIR 31
3.2.2. MYRISTOYLIERUNG DER KINASEN 31
3.2.3. FAERBUNG
NACH LOKALISATION
IN DER ZELLE 31
3.2.4. FAERBUNG
NACH
LAGE IM CHROMOSOM UND
SYNTENISCHE ANALYSE 32
3.3. DIE CYTOSOLISCHEN FAMILIEN IM PHYLOGENETISCHEN BAUM 33
3.3.1. CATP-, CGTP-
UND
PHOSPHOLIPID-ABHAENGIGE KINASEN
(AGC) 33
3.3.2. CALCIUMABHAENGIGE KINASEN
(CDPK) 38
3.3.3. CYCTINABHAENGIGE KINASEN
(CDK) 44
3.3.4. MITOGEN AKTIVIERTE KINASEN (MAPK) 48
3.3.5. NIMA-AEHNLICHE KINASEN
(NEK) 55
3.3.6. SHAGGY-AEHNLICHE KINASEN
(SLK) 56
3.3.7. SNFL VERWANDTE KINASEN
(SNRK) 58
3.3.8. KINASEN OHNE
LYSIN (WNK) 64
3.4. DIE REZEPTORAEHNLICHEN KINASEN 66
3.5. PHAENOTYPEN IM ARABIDOPSIS-KINOM 67
3.5.1. ZUSAMMENHAENGE UND
HIERARCHIEN
IN KATEGORISIERUNGSSYSTEMEN 69
4. KINASEN ALS REGULATOREN
BIOLOGISCHER PROZESSE
- EINE BETRACHTUNG 71
II. DIE REGULATION
DER GLUTAMINSYNTHETASEN DURCH
PHOSPHORYLIERUNG AN SERIN
1 75
1. EINLEITUNG 75
1.1. STICKSTOFF IN OEKONOMIE UND OEKOLOGIE 75
1.2. REGULATION DER PROTEINAKTIVITAET IM STICKSTOFF- UND
CARBOHYDRATMETABOLISMUS 77
1.3. GLUTAMINSYNTHETASEN 79
1.4. REGULATION DURCH POSTTRANSLATIONALE MODIFIZIERUNG 81
1.5. ZIELE DER BIOCHEMISCHEN ARBEIT 83
2. MATERIAL UND
METHODEN 84
2.1. CHEMIKALIEN, ENZYME, GERAETE UND SOFTWARE
K
84
2.2. MOLEKULARBIOLOGISCHE METHODEN 84
3
HTTP://D-NB.INFO/1053546149
INHALTSVERZEICHNIS
2.2.1. KLONIERUNG DER
GLUTAMINSYNTHETASEN UND
DER KINASE CRK3 84
2.2.2. AUFBEREITUNG DER
CDNA VON RIKEN
UND
GENOMISCHER KLONE
VON ABRC 85
2.2.3. VERMEHRUNG
DES ZIELVEKTORS PXCS-HASTEPLI 85
2.2.4. HERSTELLUNG
DER CDNA 86
2.2.5. AMPLIFIKATION DER GENE
86
2.2.6. AGAROSEGELELEKTROPHORESE UND
AUFREINIGUNG AUS
DEM GEL 86
2.2.7. RESTRIKTIONSVERDAU,
DEPHOSPHORYLIERUNG
UND LIGATION 87
2.2.8. TRANSFORMATION UND
WACHSTUM VON
ESCHERICHIA COLI 87
2.2.9. HERSTELLUNG
CHEMOKOMPETENTER E. COLI ZELLEN 88
2.2.10. KOLONIE-PCR UND
SEQUENZIERUNG 88
2.2.11. RESTRIKTIONSANALYSE DER PLASMIDE 88
2.2.12. ZIELGERICHTETE M UTAGENESE 89
2.3. PROTEINBIOCHEMISCHE METHODEN 90
2.3.1. AGROBAKTERIENSTAEMME 90
2.3.2. HERSTELLUNG
KOMPETENTER ZELLEN 90
2.3.3. TRANSFORMATION UND
TRANSIENTE PROTEINEXPRESSION
IN N. BENTHAMIANA 90
2.3.4. PROTEINISOLATION MITTELS
STREPLL-MARKIERUNG 91
2.3.5. SDS-ACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE 91
2.3.6. WESTERN BLOT,
FAERBUNG
MIT PONCEAU
S UND
ANTIKOERPERDETEKTION 92
2.3.7. QUANTIFIZIERUNG
DER PROTEINMENGE
MITTELS NANOORANGE 93
2.4. ENZYMAKTIVITAETSMESSUNGEN . 93
2.4.1. ENZYMAKTIVITAETSMESSUNG FUER
GLUTAMINSYNTHETASEN 93
2.4.2. KOLORIMETRISCHE DETEKTION
DES PHOSPHATES 94
2.4.3. DEPHOSPHORYLIERUNG DER
GLUTAMINSYNTHETASEN 94
2.4.4. ENZYMAKTIVITAETSBASIERTER KINASEASSAY 94
2.4.5. ERMITTLUNG ENZYMKINETISCHER PARAMETER_ 95
2.5. PFLANZENBIOLOGISCHE METHODEN 95
2.5.1. WACHSTUM IN HYDROKULTUR 95
2.5.2. HYDROKULTUR MIT TAG- UND
NACHTERNTE 96
2.6. PROTEOMISCHE METHODEN 96
2.6.1. PROTEINFAELLUNG
MITTELS ACETON 96
2.6.2. QUANTIFIZIERUNG
DER PROTEINMENGE
MITTELS BRADFORD-REAGENZ 97
2.6.3. PROTEINSPALTUNG {PROTEINVERDAU) 97
2.6.4. LC-MS/MS ANALYSE UEBER
SELECTED REACTION MONITORING 97
2.6.5. MS-BASIERTE ANALYSE REKOMBINANTER
PROTEINE 98
2.7. DATENBANKGESTUETZTE UND IN SITU ANALYSEN 99
3. ERGEBNISSE.
100
3.1. AUFBAU UND EXPRESSION DER GLUTAMINSYNTHETASEN 100
3.2. IN VIVO ANALYSE DER GLN-PHOSPHORYLIERUNGSSTELLEN . 101
3.2.1. GEWEBESPEZIFITAET DER GLUTAMINSYNTHETASEN 101
3.2.2. REGULATION DURCH
LICHT 102
3.3. PHOSPHORYLIERUNG DER GLN1 IN CRK3 DEFIZIENTER LINIE 103
3.4. EXPRESSION REKOMBINANTER PROTEINE . 104
3.5. BIOCHEMISCHE AKTIVITAET DER AUFGEREINIGTEN GLUTAMINSYNTHETASEN 105
3.5.1. EINFLUSS DER PHOSPHORYLIERUNG
AUF DIE AKTIVITAET
DER GLUTAMINSYNTHETASEN 107
3.5.2. AKTIVITAETSAENDERUNG NACH
DEPHOSPHORYLIERUNG DER
MUTIERTEN PROTEINE 109
3.5.3. GLN-AKTIVITAET NACH
INKUBATION MIT CRK3 HO
3.5.4. IN SITU
SEQUENZANALYSE EINER WEITEREN
PHOSPHORYLIERUNGSSTELLE 111
3.5.5. EINFLUSS AUF ENZYMKINETISCHE
PARAMETER 113
4
INHALTSVERZEICHNIS
3.5.6.
VERGLEICH WEITERER
ENZYMKINETISCHER PARAMETER 115
4. DISKUSSION U7
4.1. EXPRESSION, REINHEIT UND MODIFIZIERUNG REKOMBINANTER PROTEINE 117
4.2. IN V/FRO-AKTIVITAET DER GLUTAMINSYNTHETASEN 118
4.2.1. DIE K
M
-WERTE
DER GLUTAMINSYNTHETASEN 118
4.2.2. DIE PHOSPHORYLIERUNG
BEEINFLUSST DIE
MAXIMALGESCHWINDIGKEIT 119
4.2.3.
SCHWANKUNGEN
IN DER AKTIVITAET DER WILDTYPENZYME 121
4.3. ORGANSPEZIFISCHE IN
VIVO ANALYSE DER GLUTAMINSYNTHETASEN 123
4.3.1
. EINFLUSS VERSCHIEDENER FAKTOREN
AUF DIE
PHOSPHORYLIERUNG 124
4.3.2.
REGULATION DER
GLUTAMINSYNTHETASEN DURCH
LICHT 124
4.3.3. REGULATION DER
GLUTAMINSYNTHETASEN DURCH
STICKSTOFFQUELLEN 125
4.4. KORRELATIONEN DER AKTIVITAET MIT DEM IN VIVO
PHOSPHORYLIERUNGSZUSTAND 126
4.4.1.
ZUSAMMENFASSUNG
DER ERKENNTNISSE 126
4.4.2.
REGULATION DER AKTIVITAET
UEBER ORGANSPEZIFISCHE
ASPEKTE
- EIN
MODEL 127
4.4.3. REGULATION DER GLN
DURCH BIOCHEMISCHE
ASPEKTE 129
4.5.
WELCHE KINASE PHOSPHORYLIERT DIE GLN1? 130
4.5.1.
WIE WIRD DIE CRK3 REGULIERT? 131
5. EIN SCHLUSS
WORT 132
6. LITERATURVERZEICHNIS 133
7. ANHANG 152
7.1. ABKUERZUNGSVERZEICHNIS 152
7.2. ANHANG DES THEORETISCHEN TEILS _153
7.3. ANHANG DES BIOCHEMISCHEN TEILS ;154
7.3.1.
VEKTORKARTEN,
DNA-UND PROTEINSEQUENZEN 154
PXCS-HASTREPLL 154
ATGLNL;L (AT5G37600) 154
5.1.1.
ATGLNL;2 (ATLG66200) 155
5.1.2.
ATGLNL;3 (AT3GL7820) 156
5.1.3.
ATGLNL;4 (AT5GL6570) 156
5.1.4.
ATGLNL;5 (ATLG48470) 157
5.1.5.
ATCRK3 (AT2G46700) ^ 158
PRIMERSEQUENZEN 160
DANKSAGUNG 162
5
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