Untersuchungen zu proteasekatalysierten Reaktionen in gefrorenen wässrigen Systemen:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
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1996
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| Beschreibung: | Leipzig, Univ., Diss., 1996 |
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INHALT
I. EINLEITUNG UND PROBLEMSTELLUNG 1-3
N.AUGEMEINER TEIL 4-71
1. ANWENDUNGSMOEGLICHKEITEN
1.1. ZUM ENTWICKLUNGSSTAND VON REAKTIONEN IN GEFRORENEN SYSTEMEN 4
1.2. GRUNDLAGEN PROTEASEKATALYSIERTER PEPTIDSYUTHESEN 8
1.3. CHYMOTRYPSINKATALYSIERTE PEPTIDSYNTHESEN 10
1.3.1. FREIE AMINOSAEUREN ALS NUKLEOPHILE AMINOKOMPONENTEN 10
1.3.2. OPTIMIERUNG DER REAKTIONSPARAMETER FUER DIE SYNTHESE EINES 13
MODELLPEPTIDES
1.3.3. SCHUTZGRUPPENMINIMIERUNG 16
1.4. CLO
STRIP
AINKATALYSIERTE PEPTIDSYNTHESEN 18
1.4.1. BESONDERHEITEN DER CYSTEINPROTEASE CLOSTRIPAIN 18
1.4.2. VERGLEICH DER ERGEBNISSE CLOSTRIPAINKATALYSIERTER ACYLTRANSFER-
19
REAKTIONEU BEI 25C UND -15C
1.4.3. UNTERSUCHUNGEN ZUR PH-ABHAEUGIGKEIT CLOSTRIPAINKATALYSIERTER 21
REAKTIONEN
1.4.4. VERGLEICH DER KATALYTISCHEN EFFIZIENZ DER CVSTEINPROTEASEN 23
CLOSTRIPAIN. PAPAIU UND FICIN BEI DER VERKNUEPFUNG VON
BZ-ARG-OET MIT VERSCHIEDENEN NUKLEOPHILEN AMINOKOMPONENTEN
1.5. VERSUCHE ZUR CHYMOTRYPSINKATALYSIERTEN PEPTIDSYNTHESE MITTELS 27
LYOPHILISIERUNG
1.5.1. VERGLEICH DER AUSBEUTEN CHYMOTRYPSINKATALYSIERTER PEPTID- 27
SYNTHESEN
WAEHREND DER LYOPHILISIERUNG UND BEI - 15C
1.5.2. TEMPERATURVERHALTEN WAEHREND DER LYOPHILISIERUNG 28
1.5.3. PRAEPARATIVE SYNTHESE EINES MODELLTETRAPEPTIDS 29
2. UNTERSUCHUNGEN ZUM ABLAUF ENZYMATISCHER REAKTIONEN IN GEFRORENEN
SYSTEMEN
2.1. EINFLUSS DES KRYOGENEN MEDIUMS AUF DEN GEFRIERPROZESS 31
2.1.1. PHYSIKALISCHE GRUNDLAGEN 31
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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2.1.2. EINSATZ VERSCHIEDENER KRYOGENER SYSTEME FTIR DIE SYNTHESE EINES
32
MODELLPEP TIDES
2.1.2.1. FLUESSIGSTICKSTOFF 32
2.1.2.2. FLUESSIGES PROPAN
34
2.1.2.3. ISOPROPANOL / TROCKEUEIS 35
2.1.3. VERGLEICH DER ERGEBNISSE UND SCHLUSSFOLGERUNGEN 37
2.2. TEMPERATUR- UND PHASENVERHALTEN ' 39
2.2.1. TEMPERATUIVERLAUF WAEHREND DES SCHOCKFRIERENS UND DES 39
TRANSFERS IN EINEN KRYOSTATEN
2.2.2. UNTERSUCHUNGEN ZUR KONZENTRATIONSABHAENGIGEN GEFRIERPUNKTS- 41
EMIEDRIGUNG
2.2.3. PHASEUDIAGRAMM EINES AUSGEWAEHLTEN REAKTIONSAUSATZES 44
2.3. 'H-NMR-RELAXATIONSZEITMESSUNGEU 47
2.3.1. GRUNDLAGEN UND AUWENDUNGSMOEGLICHKEITEN 47
2.3.2. RELAXATIOUSZEITKURVEN DER PROTEASEN A-CHYMOTRYPSIN UND 53
CLOSTRIPAIN IN ABHAENGIGKEIT VON DER TEMPERATUR
2.3.3. UNTERSUCHUNGEN ZUM HYSTERESEVERHALTEN DER VERWENDETEN 59
PROTEASEN
2.4. DER GEFRIERKONZENTRIERUNGSEFFEKT 62
2.4.1. ALLGEMEINE UEBERSICHT 62
2.4.2. ERMITTLUNG EINES SCHEINBAREN KOUZEUTRIERUNGSFAKTORS DURCH 64
'H-NMR-RELAXATIONSZEITMESSUUGEN
2.4.3. PROTEASEKATALYSIERTE PEPTIDSYNTHESEN IN HOCHKONZENTRIERTEN 66
SYSTEMEN BEI 25C UND VERGLEICH MIT DEN ERGEBNISSEN IN EIS
HI. ZUSAMMENFASSUNG
72-76
1. ERGEBNISSE DER UNTERSUCHUNGEN 72
2. AUSBLICK 76
IV. EXPERIMENTELLER TEIL
77-85
1. EXPERIMENTELLE BEDINGUNGEN DER PEPTIDSYNTHESEN 77
1.1. PEPTIDSYNTHESEN IN GEFRORENEN WAESSRIGEN SYSTEMEN 78
1.2. ENZYMATISCHE PEPTIDSYUTHESEU DURCH GEFRIERKONZENTRIERUNG 79
1.3. A-CHYMOTRYPSINKATALYSIERTE SYNTHESE VON H-ASP-PHE-ALA-ILE-OH 79
1.4. UNTERSUCHUNGEN ZUM KONZENTRIERUNGSEFFEKT 80
2. HPLC 80
3. KRYOGENE REAGENZIEN 82
4. TEMPERATURMESSUNGEN 83
5. AUFNAHME VON PHASENDIAGRNMMEN 84
6.
1H-NMR-RELAXATIONSZEITMESSUNGEN 85
V. LITERATURVERZEICHNIS
86-89 |
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