Proteomanalyse an Multiproteinkomplexen durch Massenspektrometrie, Bioinformatik und Molekularbiologie:
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INHALTSVERZEICHNIS
1 MASSENSPEKTROMETRIE - VON DER GENOMFORSCHUNG ZUR
PROTEOMFORSCHUNG.9
1.1 DIE ZELLE . 9
1.2 DAS GENOM.11
1.3 DAS TRANSKRIPTOM.12
1.4 DAS PROTEOM.13
1.4.1 EXPRESSIONS-PROTEOMANALYSE
.14
1.4.2 INTERAKTIONS-PROTEOMANALYSE
.17
1.5 DREI WERKZEUGE DER PROTEOMFORSCHUNG. 19
1.5.1 MASSENSPEKTROMETRIE
.19
1.5.1.1 TECHNISCHER HINTERGRUND.20
1.5.1.2 SEQUENZDATENBANKEN.28
1.5.1.3 MODIFIKATIONEN.38
1.5.2 BIOINFORMATIK.
.40
1.5.3 MOLEKULARBIOLOGIE.
.42
1.5.3.1 ZELLULAERE LOKALISIERUNG.42
1.5.3.2 REINIGUNG DER DIREKTEN INTERAKTIONSPARTNER.45
1.5.3.3 FUNKTIONELLE CHARAKTERISIERUNG.46
1.5.4 ALTERNATIVEN ZUM PA GE-MASSENSPEKTROMETRIE-ANSATZ DER
PROTEOMANALYSE.^.46
1.6 EINORDNUNG UND ZUSAMMENFASSUNG DER DISSERTATION.48
2 INTELLIGENTE PEPTIDANALYSE ZUR CHARAKTERISIERUNG VON
PROTEINEN.51
2.1 PROTEINIDENTIFIKATION MITTELS MASSENSPEKTROMETRIE.51
2.1.1 WAS BEDEUTET YYDIE IDENTIFIZIERUNG" EINES PROTEINS?
.'.51
2.2
CAF1 -BINDENDE PROTEINE ALS BEISPIEL MASSENSPEKTROMETRISCHER
IDENTIFIKATION. 52
2.2.1 ALLGEMEINER ABLAUF.
.53
2.2.2 IDENTIFIKATION DURCH MALDI-TOF-MASSENSPEKTROMETRIE.55
2.2.3 IDENTIFIKATION MIT NANOES-TANDEM-MASSENSPEKTROMETRIE.58
2.3 NACHTEILE DER TRENNUNG VON EXPERIMENT UND AUSWERTUNG.60
2.4 DAS KONZEPT DER INTELLIGENTEN PEPTID AN ALYSE (TP A).61
3
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
HTTP://D-NB.INFO/961691492
2.5
ANWENDUNG DER INTELLIGENTEN PEPTIDANALYSE
(IPA).63
2.5.1 ANALYSE VON PROTEINGEMISCHEN MIT IPA
.65
2.5.2 IPA UND SEQUENZISOFORMEN.67
2.5.3 IPA UND POSTTRANSLATIONALE MODIFIKATIONEN
.69
2.5.4 BESTAETIGUNG UND ERWEITERUNG VON ESTS DURCH IPA
.70
2.5.5 GENOMDATENBANK UND IPA.71
2.5.6 BESTAETIGUNG VON EXONS
.71
2.5.7 SCHLUESSELPEPTIDE DURCH GENVORHERSAGE
.73
2.6 DATENBANKAUSWAHL.76
2.6.1 VERGLEICH DER DBEST MIT DER GENOMDATENBANK
.76
2.6.2 VIER EFFIZIENZKRITERIEN FUER DIE DATENBANKSUCHE.77
2.6.2.1 ERFOLGSRATE.78
2.6.2.2 SELEKTIVITAET.79
2.6.2.3 SEQUENZLAENGE. 80
2.6.2.4 SUCHZEIT.81
2.6.3 ERGEBNIS DES DATENBANKVERGLEICHES.81
2.7
ZUSAMMENFASSUNG
.82
INTERAKTIONS-PROTEOMANALYSE - UNTERSUCHUNGEN AM
HUMANEN SPLEISSOSOM.85
3.1 EINFUEHRUNG.85
3.2 PHASE I: UNTERSUCHUNG DES SPLEIBOSOMS ALS BEISPIEL FUER
INTERAKTIONS-PROTEOMANALYSE.86
3.2.1 BIOLOGISCHE GRUNDLAGEN.86
3.2.1.1 AUFBAU DES SPLEISSOSOMS.86
3.2.1.2 BIOGENESE DER SNRNPS UND DIE ROLLE VON SMN1.88
3.2.2 ANALYSE DES SPLEISSOSOMS
.89
3.2.3 IDENTIFIZIERUNG BEKANNTER PROTEINE IM SPLEISSOSOM
.91
3.2.4 IDENTIFIZIERUNG BISHER UNBEKANNTER PROTEINE IM SPLEISSOSOM
.93
3.2.5 VERGLEICHENDE SEQUENZANALYSE
.94
3.2.5.1 SPF30 HAT SEQUENZAEHNLICHKEIT MIT SMN1.97
3.2.6 GPP-MARKIERUNG
.99
3.2.6.1 KEMLOKALISIERUNG VON SPF30.100
3.2.7 ZUSAMMENFASSUNG VON PHASE 1
.100
3.3 PHASE II: FOLGEUNTERSUCHUNG DER INTERAKTIONS-PROTEOMANALYSE
AM BEISPIEL VON SPF30.103
3.3.1 MOLEKULARBIOLOGISCHE UNTERSUCHUNG VON SPF30
.103
3.3.1.1 REAGENZIEN FUER DIE MOLEKULARBIOLOGISCHE UNTERSUCHUNG
VON SPF30.103
3.3.1.2 SPF30 IST EIN ESSENTIELLER SPLEISSFAKTOR.104
3.3.1.3 SPLEISSOSOMAUFBAU ENDET IN ABWESENHEIT VON SPF30
BEIM A-KOMPLEX.106
3.3.1.4 SPF30 IST NICHT NOTWENDIG FUER DIE EXISTENZ DES TRI-SNRNP
.107
3.3.1.5 SPF30 INTERAGIERT MIT DEM TRI-SNRNP UND DEM
U2-SNRNP.107
3.3.1.6 GST-SFP30 INTERAGIERT MIT TRI-SNRNP-PROTEINEN.111
3.3.2 DISKUSSION DER BIOLOGISCHEN RELEVANZ.113
3.4 ZUSAMMENFASSUNG.118
4 INTERAKTIONS-PROTEOMANALYSE - UNTERSUCHUNGEN DER
QUARTAERSTRUKTUR VON KOMPLEXEN.121
4.1 HINTERGRUND.121
4.1.1 REINIGUNG EINES MULTIPROTEINKOMPLEXES
.123
4.1.2 QUERVEMETZUNG VON PROTEINEN
.123
4.1.3 IDENTIFIZIERUNG DER VERNETZTEN PROTEINE
.123
4.1.4 ENTWURF DES EXPERIMENTELLEN ANSATZES.124
4.2 REINIGUNG DES NUP84P-KOMPLEXES.125
4.3 CHEMISCHES VERNETZEN DER UNTEREINHEITEN DES NUP84P-
KOMPLEXES.128
4.4 ANALYSE DER VERNETZUNGSPRODUKTE.131
4.4.1 EFFIZIENZ DER VEMETZUNGSAGENZIEN
.131
4.4.2 ANALYSE DER VEMETZUNGSPRODUKTE MIT SPEZIFISCHEN ANTIKOERPERN 132
4.4.3 IDENTIFIKATION VON LYSIN-MODIFIZIERTEN PROTEINEN MITTELS
MASSENSPEKTROMETRIE.T. 132
4.4.4 ANALYSE DER VEMETZUNGSPRODUKTE OHNE A-PRIORI-KENNTNIS DER
PROTEINKOMPONENTEN.133
4.4.5 ANALYSE DER VEMETZUNGSPRODUKTE MIT A-PRIORI-KENNTNIS DER
PROTEINKOMPONENTEN.135
4.5 DAS VORGESCHLAGENE MODELL IM LICHT NEUER ERGEBNISSE.138
4.6 ZUSAMMENFASSUNG.139
5 ANHANG.143
5.1 MASSENSPEKTROMETRISCHE TECHNIKEN.143
5
5.1.1 VEMETZUNGSREAKTION
.143
5.1.2 IN-GEL- VERDAU DER PROTEINE
.144
5.1.3 PROBENVORBEREITUNG FIIR MALDI-MASSENSPEKTROMETRIE
.144
5.1.4 PEPTIDMASSENANALYSE MIT MALDI-TOF-MASSENSPEKTROMETRIE. 144
5.1.5 PROBENVORBEREITUNG FIIR ESI-MASSENSPEKTROMETRIE
.145
5.1.6 FRAGMENTIERUNGSANALYSE
.145
5.1.7 DATENBANKSUCHE MIT DEN MASSENSPEKTROMETRISCHEN INFORMATIONEN
.146
5.2
BIOINFORMATIK.147
5.2.1 DATENBANKSUCHE MIT SEQUENZEN UND MULTIPLE ALIGNMENTS
. 147
5.3 MOLEKULARBIOLOGISCHE TECHNIKEN.147
5.3.1 PRAEPARATION DES REHOMBINANTEN PROTEINS, DER ANTIKOERPER UND
EXTRAKTE.147
5.3.2 ZELLKULTUR UND TRANSFEKTIONSEXPERIMENTE.148
5.3.3 ZELLFAERBUNG UND IMMUNFLUORESZENZ
.148
5.3.4 IN-VITRO-SPLEISSREAKTION.149
5.3.5 AFFINITAETSREINIGUNG
.149
5.3.6 IN-VITRO-TRANSCRIPTION UND ANTISENSESONDEN
.150
5.3.7 SEDIMENTATION DER SNRNPS.150
5.3.8 REINIGUNG DES NUP84P-KOMPLEXES.151
5.4 LITERATURVERZEICHNIS.153
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