Isolierung, Reinigung und Charakterisierung eines Connexin26-ähnlichen Proteins (Cxr21) aus Primärblättern von Vicia faba L.:
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1997
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| Beschreibung: | 136 S. Ill., graph. Darst. |
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ISOLIERUNG, REINIGUNG UND CHARAKTERISIERUNG EINES
CONNEXIN26-AEHNLICHEN PROTEINS (CXR21) AUS
PRIMAERBLAETTERN VON VICIA FABA L.
INAUGURAL-DISSERTATION ZUR ERLANGUNG DER DOKTORWUERDE
DER
HOHEN MATHEMATISCH-NATURWISSENSCHAFTLICHEN FAKULTAET
DER RHEINISCHEN FRIEDRICH-WILHELMS-UNIVERSITAET
ZU BONN
VORGELEGT VON
KIRSTEN LEINEWEBER
AUS HENNEF
BONN 1997
IMAGE 2
INHALTSVERZEICHNIS
1. EINLEITUNG 1
1.1. PLASMODESMEN 1
1.2. GAPJUNCTIONS 7
1.2.1. CONNEXIN26 12
1.3. PLASMODESMOS ASSOZIIERTE CONNEXIN-AEHNLICHE PROTEINE 14
2. MATERIAL UND METHODEN 17
2.1. VERSUCHSPFLANZE UND PFLANZENANZUCHT 17
2.2. ISOLATION UND REINIGUNG DES CXR21 PROTEINS 17
2.2.1. HERSTELLUNG EINES GESAMTBLATTEXTRAKTES 17
2.2.2. ISOLATION EINER ANGEREICHERTEN ZELLWANDFRAKTION 18
2.2.3. ISOLATION DES CXR21 PROTEINS 18
2.2.3.1. AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE (CON A-SEPHAROSE 4B) 19
2.2.3.2. HYDROPHOBE INTERAKTIONSCHROMATOGRAPHIE
(PHENYL-SEPHAROSECL4B) 20
2.2.3.3. ANIONENAUSTAUSCHERCHROMATOGRAPHIE
(DEAE-SEPHAROSE CL 6B) 20
2.3. PROTEINFAELLUNGS-METHODEN 21
2.3.1. AMMONIUMSULFATFAELLUNG 21
2.3.2. TCA-FAELLUNG 22
2.3.3. ACETON-FAELLUNG 22
2.3.4. METHANOL/ CHLOROFORM-FAELLUNG 22
2.4. QUANTITATIVE BESTIMMUNG DES PROTEINGEHALTES 23
2.4.1. PROTEINBESTIMMUNG NACH BRADFORD 23
2.4.2. PROTEINBESTIMMUNG NACH BENSADOUN UND WEINSTEIN
(MICRO LOWRY) 24
2.5. ELEKTROELUTION , 24
2.6. SDS-PAGE 25
2.6.1. PROTEINNACHWEIS IN POLYACRYLAMIDGELEN 25
IMAGE 3
2.6.1.1. COOMASSIE BRILLIANT BLUE-FAERBUNG 25
2.6.1.2. SILBER-FAERBUNG 26
2.7. WESTERN BLOT 27
2.7.1. PONCEAU S-FAERBUNG 27
2.8. IMMUNOLOGISCHER NACHWEIS DES CXR21 PROTEINS MIT HILFE DES
ANTI-CX26-ANTIKOERPERS 28
2.8.1. DENSITOMETRISCHE AUSWERTUNG DER IMMUNANTWORTEN 29
2.9. BEURTEILUNG DES REINHEITSGRADES DER ANGEREICHERTEN
ZELLWANDFRAKTION 29
2.9.1. MARKERENZYMMESSUNG 29
2.9.1.1. PROBENVORBEREITUNG 30
2.9.1.2. ERSTELLEN DER BLINDWERTE 30
2.9.1.3. PROBENNACHBEREITUNG 30
2.9.1.4. PROTEINBESTIMMUNG 30
2.9.2. ZELLWANDSPEZIFISCHE ENZYME 31
2.9.2.1. SS-GLUKOSIDASE 31
2.9.2.2. SAURE PHOSPHATASE 32
2.9.2.3. AUSWERTUNGSMODUS FUER PNP-SUBSTANZEN ALS SUBSTRATE 33
2.9.3. CYTOPLASMATISCHES BZW. CHLOROPLASTEN SPEZIFISCHES ENZYM 33
2.9.3.1. NAD +-ABHAENGIGEMALATDEHYDROGENASE 33
2.9.3.2. NADP +-ABHAENGIGE MALATDEHYDROGENASE 34
2.9.3.3. AUSWERTUNGSMODUS FUER NADH BZW. NADPH ALS SUBSTRAT 35
2.10. CHARAKTERISIERUNG DES CXR21 PROTEINS 35
2.10.1. AGGREGATIONSVERHALTEN 35
2.10.2. BESTIMMUNG DES ISOLELEKTRISCHEN PUNKTES (PL) 36
2.10.3. POST-TRANSLATIONALE MODIFIKATIONEN DES CXR21 PROTEINS 38
2.10.3.1. PHOSPHORYLIERUNG 38
2.10.3.2. GLYKOSYLIERUNG 38
2.10.3.3. IN VITRO-PHOSPHORYLIERUNG UND DEPHOSPHORYLIERUNG 49
2.10.3.4. IN VITRO-UBIQUITINIERUNG 40
2.10.3.5. VORKOMMEN DES CXR21 PROTEINS IN RELATION ZUR NEUBILDUNG
PRIMAERER UND SEKUNDAERER PLASMODESMEN 41
2.10.3.6. KREUZREAKTIONEN DES CXR21 PROTEINS MIT ANTIKOERPERN GEGEN
PLASMODESMALE PROTEINE 42
2.11. SEQUENZANALYSE 42
2.11.1. ELEKTROTRANSFER AUF PVDF-MEMBRANEN 43
2.11.2. MIKROSEQUENZIERUNG 43
2.11.3. DOT BLOT-VERFAHREN 44
2.12. HERSTELLUNG POLYKLONALER ANTIKOERPER GEGEN DAS CXR21 PROTEIN 44
2.12.1. IMMUNISIERUNG 44
2.12.1.1. OUCHTERLONY-TEST 45
2.12.2. AUFREINIGUNG DES SERUMS UEBER PROTEIN A 45
2.12.3. IMMUNMARKIERUNGEN MIT PROTEIN A GEREINIGTEM ANTI-CXR21-
ANTIKOERPER 45
2.12.4. AFFINITAETSREINIGUNG DES PROTEIN A GEREINIGTEN ANTI-CXR21-
ANTIKOERPERS . 46
2.12.4.1. HERSTELLUNG EINER ANGEREICHERTEN PLASMAMEMBRAN-FRAKTION
AUS MAUSLEBER 46
2.12.4.2. ELUTION DES AN CONNEXIN26 GEBUNDENEN ANTI-CXR21- ANTIKOERPERS
47
2.13. LOKALISATION DES CXR21 PROTEINS 47
2.13.1. ISOLATION VON MESOPHYLLPROTOPLASTEN 47
2.12.3.1. VITALITAETSKONTROLLE 48
2.13.1.2. IMMUNFLUORIMETRISCHER NACHWEIS DES CXR21 PROTEINSANDER
PLASMAMEMBRAN FRISCH ISOLIERTER MESOPHYLLPROTOPLASTEN 49
2.13.2. FIXIERUNG UND EINBETTUNG VON ZEA MAYS L. PRIMAERWURZELN 49
2.13.2.1. IMMUNFLUORIMETRISCHER NACHWEIS DES CXR21 PROTEINS IN
WURZELN VON ZEA MAYS L. 51
IMAGE 4
3.
3.1.
3.1.
3.1.
3.1.
3.1.
3.1.
3.1.
3.2.
3.3.
3.3.
3.3.
3.4.
3.5.
1.
2.
2.1
2.2
2.3
2.4
1.
2
3.5.1.
3.6.
3.6.1.
3.6.2.
3.6.3.
3.6.4.
3.6.4.1.
3.6.5.
3.6.6.
3.7.
ERGEBNISSE 52
ISOLATION UND REINIGUNG DES CXR21 PROTEINS AUS EINER
ANGEREICHERTEN ZELLWANDFRAKTION 52
ISOLATION EINER ANGEREICHERTEN ZELLWANDFRAKTION 52
ISOLATION UND REINIGUNG DES CXR21 PROTEINS 53
CHROMATOGRAPHISCHE TRENNPRINZIPIEN 54
PROTEINFAELLUNGS-METHODEN 55
PROTEINBESTIMMUNGS-METHODEN 56
PROTEINFAERBUNGS-METHODEN 57
BEURTEILUNG DES REINHEITSGRADES DER ANGEREICHERTEN UND TRITON
X-100 EXTRAHIERTEN ZELLWANDFRAKTION 61
CHARAKTERISIERUNG DES CXR21 PROTEINS 61
EIGENSCHAFTEN 62
BESTIMMUNG DES ISOELEKTRISCHEN PUNKTES (PL) 62
MIKROSEQUENZANALYSE 65
HERSTELLUNG, REINIGUNG UND SPEZIFITAET DER POLYKLONALEN 67
ANTIKOERPER GEGEN DAS CXR21 PROTEIN
KREUZREAKTIONEN DES CXR21 PROTEINS MIT ANTIKOERPERN GEGEN 70
PLASMODESMALE PROTEINE
PROTEINBIOCHEMISCHE EIGENSCHAFTEN DES CXR21 73
AGGREGATIONSVERHALTEN 73
PHOSPHORYLIERUNG 74
GLYKOSYLIERUNG 75
IN VITRO- PHOSPHORYLIERUNG 76
IN VITRO- DEPHOSPHORYLIERUNG 77
IN VITRO-UBIQUITINIERUNG 80
VORKOMMEN DES CXR21 PROTEINS IN RELATION ZUR NEUBILDUNG
PRIMAERER UND SEKUNDAERER PLASMODESMEN 82
IMMUNOLOKALISATION DES CXR21 PROTEINS MIT HILFE DES ANTI- 87
CXR21-ANTIKOERPERS
3.7.1. IMMUNFLUORIMETRISCHER NACHWEIS DES CXR21 PROTEINS AN DER
PLASMAMEMBRAN FRISCH ISOLIERTER MESOPHYLLPROTOPLASTEN
3.7.2. IMMUNFLUORIMETRISCHER NACHWEIS DES CXR21 PROTEINS IM
GEWEBE
4. DISKUSSION
4.1. ISOLATION DES CXR21 PROTEINS AUS PRIMAERBLAETTERN VON VICIA FABA L.
4.1.1. PRAEPARATION EINER ANGEREICHERTEN ZELLWANDFRAKTION
4.1.2. ISOLATION DES CXR21 PROTEINS AUS EINER ANGEREICHERTEN
ZELLWANDFRAKTION
4.2. BIOCHEMISCHE EIGENSCHAFTEN DES CXR21
4.2.1. HERSTELLUNG POLYKLONALER ANTIKOERPER GEGEN CXR21
4.2.2. MIKROSEQUENZANALYSE DES CXR21 PROTEINS
4.2.3. CHARAKTERISIERUNG DES CXR21
4.2.4. LOKALISATION DES CXR21
5. ZUSAMMENFASSUNG
6. LITERATUR
83
85
88
88
88
92
97
98
101
104
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117
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