Herstellung von monoklonalen Antikörpern gegen humane Prionproteine durch DNA-vermittelte Immunisierung von PrP0/0-Mäusen:
Gespeichert in:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Göttingen
Cuvillier
1996
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| Beschreibung: | Zugl.: Göttingen, Univ., Diss. |
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IV
INHALTSVERZEICHNIS
INHALTSVERZEICHNIS.
IV
VERZEICHNIS
DER
ABKUERZUNGEN
.
IX
1
EINLEITUNG
.
1
1.1
TRANSMISSIBLE
SPONGIFORME
ENZEPHALOPATHIEN
(TSE)
BEI
MENSCH
UND
TIER
.
1
1.2
DIE
NATUR
DES
KRANKHEITSERREGERS
TRANSMISSIBLER
SPONGIFORMER
ENZEPHALOPATHIEN
.
3
1.3
DIE
PRION-HYPOTHESE
.
7
1.4
PRIONPROTEIN
DEFIZIENTE
PRP/-MAEUSE
.
10
1.5
DNA-VERMITTELTE
VAKZINIERUNG
.
11
2
AUFGABENSTELLUNG
.
12
3
MATERIAL
UND
METHODEN
.
13
3.1
MATERIAL
.
13
3.1.1
CHEMIKALIEN
.
13
3.1.2
PUFFER
UND
MEDIEN
.
13
3.1.3
ZELLEN
.
14
3.1.4 ESCHERICHIA
COLI
(E.COLI)
STAEMME
.
,
.
15
3.2
METHODEN
.
15
3.2.1
AUFBEREITUNG
VON
DNA
.
15
3.2.1.1
ISOLIERUNG
PERIPHERER
MONONUKLEAERER
ZELLEN
.
15
3.2.1.2
DNA-EXTRAKTION
AUS
LYMPHOZYTEN
.
15
3.2.2
SOUTHERN-BLOT
ANALYSEN
.
16
3.2.2.1
HYBRIDISIERUNG
NACH
SOUTHERN
.
16
3.2.2.2 NICHTRADIOAKTIVE
MARKIERUNG
VON
DNA-SONDEN
FUER
DIE
HYBRIDISIERUNG
IM
SOUTHERN-BLOT
.
17
3.2.7.3
NICHTRADIOAKTIVER
NACHWEIS
VON HYBRIDISIERTER
DNA
IM
SOUTHERN-BLOT
.
17
3.2.3
POLYMERASE-KETTENREAKTION
(PCR)
.
18
3.2.3.1
PRIMERAUSWAHL
UND
-HERSTELLUNG
.
19
S.2.3.2
BERECHNUNG
DER
HYBRIDISIERUNGSTEMPERATUR
DER
PRIMER.
20
3.2.3.S
AMPLIFIKATION
.
20
3.2.4
AUFARBEITUNG
DER
PCR-PRODUKTE
.
21
3.2.4.1
PRODUKTANALYSE
.
21
3.2.4.2
AGAROSEGELELEKTROPHORESE
.
21
3.2.4.3
ELUTION
DER
DNA
AUS
AGAROSEGELEN
.
21
3.2.5
DNA-VERDAU
MIT
RESTRIKTIONSENZYMEN
.
22
3.2.6
PHENOL-CHLOROFORM-EXTRAKTION
ZUR
DNA
REINIGUNG
.
23
V
3.2.7
PRAEZIPITATION
VON
DNA
.
23
3.2.8
DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
.
24
3.2.9
LIGATION
VON
DNA-FRAGMENTEN
.
24
3.2.10
HERSTELLUNG
KOMPETENTER
E.COLI
ZELLEN
.
24
3.2.11
TRANSFORMATION
VON
E.COLI
ZELLEN.
24
3.2.12
MINIPRAEPARATION
VON
PLASMID-DNA
AUS
E.COLI
.
25
3.2.13
MIDI
UND
MAXIPRAEPARATION
VON
PLASMID-DNA
AUS
E.COLI
.
26
3.2.14
SEQUENZIERUNG
NACH
SANGER
.
27
3.2.14.1
SEQUENZIERUNG
VON
KLONIERTEN
PCR-FRAGMENTEN
.
27
3.2.14.2
AUTORADIOGRAPHIE
.
28
3.2.14.3
AUSWERTUNG
VON SEQUENZDATEN
.
28
3.2.15
EINFUHREN
VON
MUTATIONEN
IN
VITRO
.
29
3.2.15.1
PRAEPARATION
VON
EINZELSTRANG
DNA
(SSDNA)
.
29
3.2.15.2
PHOSPHORILIERUNG
DER
MUTAGENESEPRIMER
.
30
3.2.15.3
IN
VITRO
MUTAGENESE
.
30
3.2.16
INJEKTION
VON
MAEUSEN
MIT
PLASMID
DNA
.
31
3.2.16.1
VORBEREITUNG DES
MUSKELS
ZUR
INJEKTION
.
31
3.2.16.2
APPLIKATION DER
DNA
.
31
3.2.17
GEWINNUNG
VON
MAUSANTISERUM
.
32
3.2.18
SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
.
32
3.2.19 NACHWEIS
SPEZIFISCHER
ANTIKOERPER
IM
MAUSSERUM
.
33
3.2.19.1
BINDUNG
VON
ANTIKOERPERN
AN
LINEARE
EPITOPE
UND
DENATURIERTES
PROTEIN
.
33
3.2.19.1.1
PEPTID
ELISA
.
33
3.2.19.1.2
WESTERNBLOT
.
34
3.2.19.2
BINDUNG
VON
ANTIKOERPERN
AN
DAS NICHT
DENATURIERTE
PROTEIN
ZUR
IMMUNPRAEZIPITATION
.
35
3.2.19.2.1
HERSTELLUNG
MARKIERTER
PROTEINE
IM
KANINCHEN
RETICULOZYTEN
SYSTEM
.
35
3.2.19.2.2 RADIOIMMUNPRAEZIPITATION
(RIPA)
.
36
3.2.20
EXPRESSION
VON
PRIONPROTEINEN
MIT
SEMLIKI
FOREST
VIRUS
(SFV)
PLASMIDEN
.
37
3.2.20.1
IN
VITRO
TRANSKRIPTION
.
38
3.2.20.2
REINIGUNG
VON
RNA
.
39
3.2.20.3
ELEKTROPORATION
VON
BHK-ZELLEN
.
39
3.2.20.4
HERSTELLUNG
REKOMBINANTER
VIRUSPARTIKEL
.
40
VI
3.2.20.5 INFEKTION
VON
ZIELZELLEN
.
40
3.2.21
IMMUNFLUORESZENZMIKROSKOPIE
.
41
3.2.22
METABOLISCHE
MARKIERUNG
ELEKTROPORIERTER
BHK-ZELLEN
.
41
3.2.23
PROTEINASE
K
VERDAU
.
41
3.2.23.1
VERDAU
VON
PROTEINEN
MIT
PROTEINASE
K
.
42
3.2.23.2
IN
SITU
VERDAU
VON
BHK-ZELLEN
MIT
PROTEINASE
K
.
42
3.2.24
HYDROLYTISCHES
AUTOKLAVIEREN
VON
ZELLEN
.
42
3.2.25
PRAEPARATION
VON
MAUSPERITONEALMAKROPHAGEN
ALS
FEEDERZELLEN
.
43
3.2.26
FUSION
VON
MILZZELLEN
MIT
PERMANENT
WACHSENDEN
MYELOMZELLEN.
44
3.2.26.1
ANZUCHT
VON
GEEIGNETEN
MYELOMZELLEN.
44
3.2.26.2
PRAEPARATION
DER
MILZZELLEN
EINER
IMMUNISIERTEN
MAUS
.
44
3.2.26.3
FUSION
VON
MAUS
MILZZELLEN
MIT
MYELOMZELLEN
.
45
3.2.27
ZELLKLONIERUNG
.
46
3.2.28
MASSENPRODUKTION
MONOKLONALER
ANTIKOERPER
.
46
3.2.29 BESTIMMUNG
DER
ANTIKOERPER
KLASSE
UND
SUBKLASSE
.
47
4
ERGEBNISSE
.
48
4.1
DNA-IMMUNISIERUNGSVEKTOREN
WURDEN
KONSTRUIERT
.
48
4.1.1
DIE
PCR
FUER
HUMANE
PRIONGENE
WURDE
OPTIMIERT
.48
4.1.2
DIE
PCR-PRODUKTE
WURDEN
DURCH
RESTRIKTIONSVERDAU
UNTERSUCHT
.
50
4.1.3
DREI
GENETISCH
VERSCHIEDENE
PRIONGENE
WURDEN
KLONIERT
.52
4.1.4
HUMANE
PRIONGENE
WURDEN
IN
VITRO
MUTAGENLSIERT
.
55
4.2
PRP/-MAEUSE
WURDEN
MIT
DNA
IMMUNISIERT
.
58
4.2.1
DIE
DNA
WURDE
IN
DEN
REGENERIERENDEN
MUSKEL
INJIZIERT
.
58
4.3
NACHWEISVERFAHREN
FUER
ANTIKOERPER
GEGEN
PRIONPROTEINE
WURDEN
ENTWICKELT
.
59
4.3.1
MODIFIKATION
EINES
PEPTID
ELISA
ZUR
EPITOPSPEZIFISCHEN
BINDUNG
VON
ANTIKOERPERN
.
59
4.3.2
HUMANE
PRIONPROTEINE
WURDEN
IN
VITRO
IM
RETIKULOZYTENLYSAT
SYNTHETISIERT
.
61
VII
4.3.3
ENTWICKLUNG
EINER
IMMUNFLUORESZENZUNTERSUCHUNG
ZUM
NACHWEIS
VON
ANTIKOERPERN
.
63
4.4
ANTISEREN
IMMUNISIERTER
MAEUSE
WURDEN
CHARAKTERISIERT
.
64
4.4.1
DIE
STAERKE
DER
IMMUNANTWORT
IST
ABHAENGIG
VOM
VERWENDETEN
PROMOTOR
.
64
4.4.2
ANTISEREN
IMMUNISIERTER
MAEUSE
ERKENNEN
VERSCHIEDENE
EPITOPE
DES
PRIONPROTEINS
.
65
4.4.3
ANTISERUM
IMMUNISIERTER
MAEUSE
PRAEZIPITIERT
SPEZIFISCH
IN
VITRO
SYNTHETISIERTES
PRIONPROTEIN
.
66
4.4.4
ANTISERUM
IMMUNISIERTER
MAEUSE
BINDET
IN
SITU
AN
HUMANES
PRIONPROTEIN
.
68
4.5
VERSCHIEDENE
AUFFRISCHUNGSIMMUNISIERUNGEN
WURDEN
DUROHGEFUEHRT
.
68
4.6
MILZZELLEN
VON
DNA
IMMUNISIERTEN
MAEUSEN
WURDEN
MIT
MYELOMZELLEN
FUSIONIERT
.69
4.7
DIE
SYNTHESE
SPEZIFISCHER
ANTIKOERPER
VON
HYBRIDOMZELLEN
WURDE
UNTERSUCHT
.
69
4.7.1
EPITOPSPEZIFISCHE
BINDUNG
VON
MONOKLONALEN
ANTIKOERPERN
IM
PEPTID
ELISA
.
70
4.7.2
IM
WESTERNBLOT
ERKENNEN
MONOKLONALE
ANTIKOERPER
PRIONPROTEINE
SPEZIFISCH
.
70
4.7.3
MONOKLONALE
ANTIKOERPER
GEGEN
HUMANE
PRIONPROTEINE
ZEIGEN
KREUZREAKTIVITAET
.
73
4.7.4
MONOKLONALE
ANTIKOERPER
BINDEN
AN
NATIVES
PRIONPROTEIN
IN
DER
IMMUNFLUORESZENZ
.
75
4.7.5
MONOKLONALE
ANTIKOERPER
PRAEZIPITIEREN
SPEZIFISCH
HUMANE
PRIONPROTEINE
.
77
4.8
KULTIVIERUNG
MAK-PRODUZIERENDER
HYBRIDKLONE
ZU
HOHEN
ZELLDICHTEN
.
78
4.9
EXPRESSION
VON
HUMANEN
PRIONPROTEINEN
MIT
REKOMBINANTEN
SEMLIKI
FOREST
VIRUS
VEKTOREN
.
78
4.9.1
DIE
EXPRESSION
REKOMBINANTER
PRIONPROTEINE
IST
UEBER
VIELE
STUNDEN
STABIL
.
79
4.9.2
REKOMBINANTE
HUMANE
PRIONPROTEINE
SIND
PARTIELL
PROTEASERESISTENT.
82
5
DISKUSSION
.
85
5.1
AMPLIFIKATION,
KLONIERUNG
UND
IN
VITRO
MUTAGENESE
HUMANER
PRIONGEN
ORFS
.
85
VIII
5.2
INDUKTION
EINER
POLYKLONALEN
IMMUNANTWORT
GEGEN
PRIONPROTEINE
.87
5.3
HERSTELLUNG
MONOKLONALER
ANTIKOERPER
GEGEN
HUMANE
PRIONPROTEINE
.
90
5.4
EXPRESSION
HUMANER
PRIONPROTEIN
MIT
SEMLIKI
FOREST
VIRUS
VEKTOREN
.
94
5.5
AUSBLICK
.
97
6
ZUSAMMENFASSUNG
.
99
7
LITERATURVERZEICHNIS.
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