Vergleichende Untersuchung der Zusammensetzung und der Eigenschaften von Pal- und Markerbsenprotein:
Gespeichert in:
1. Verfasser: | |
---|---|
Format: | Abschlussarbeit Buch |
Sprache: | German |
Veröffentlicht: |
1996
|
Schlagworte: | |
Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
Beschreibung: | XII, 210 S. Ill., graph. Darst. |
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INHALTSVERZEICHNIS
1
EINLEITUNG
.
1
1.1
ANSATZ
UND
ZIEL
.
1
1.
2
AUSGANGSLAGE
UND
INNOVATIONSPOTENTIAL
.
5
1.3
PROBLEMSTELLUNG
.
8
1.4
AUFGABENSTELLUNG
.
10
2
STAND
DES
WISSENS
UEBER
DAS
PROTEIN
DER
ERBSEN
UND
DIE
TECHNIK
SEINER
GEWINNUNG
.
11
2.1
STAND
DER
KENNTNIS
UEBER
DAS
PROTEIN
DER
ERBSEN
.
11
2.2
STAND
DER
KENNTNIS
UEBER
DIE
TECHNIK
DER
GEWINNUNG
VON
PROTEIN
AUS
ERBSEN
.
18
3
MATERIAL
UND
METHODEN
.
21
3.1
ROHSTOFFE
.
21
3.2
BEHANDLUNG
DER
ERBSEN
.
22
3.2.1
SCHAEL
VERFAHREN
.
23
3.2.1
.1
TROCKENVERFAHREN
.
23
3.2.1.1.1
HANDSCHAELVERFAHREN
.
23
3.2.1.1.2
SCHAELEN
MIT
HILFE
EINES
KICE
ASPIRATORS
.
24
3.2.1.2
NASSVERFAHREN
.
24
3.2.2
THERMISCHE
BEHANDLUNG
DER
ERBSEN
.
24
3.2.2.1
FEUCHTE
WAERMEBEHANDLUNG DER
ERBSEN
.
24
3.2.2.2
TROCKENE
WAERMEBEHANDLUNG
DER
ERBSEN
.
24
3.3
AUFBEREITUNG
DER
ERBSEN
.
25
3.3.1
NASSE
AUFBEREITUNG
DER
ERBSEN
.
25
3.3.2
TROCKENE
AUFBEREITUNG
DER
ERBSEN
.
25
3.4
BESTIMMUNG
DES
WASSERGEHALTS
.
25
3.5
BESTIMMUNG
DES
STAERKEGEHALTS
.
25
3.6
BESTIMMUNG
DES
PROTEINGEHALTS
.
26
3.7
BESTIMMUNG
DES
ASCHEGEHALTS
.
26
3.8
BESTIMMUNG
DES
FETTGEHALTS
.
26
3.9
ELEKTROPHORETISCHE
UNTERSUCHUNGEN
.
26
3.9.1
BESTIMMUNG
DER
ISOELEKTRISCHEN
PUNKTE
.
26
3.9.1.1
PRINZIP
DER
METHODE
.
26
3.9.1.2
ZUSAMMENSETZUNG
DER
REAGENZIEN
.
27
3.9.1.3
FOKUSSIERUNGSBEDINGUNGEN
BEI
DER
PAGIF
.
28
3.9.1.4
DURCHFUEHRUNG
.
28
3.9.1.5
AUSWERTUNG
.
29
3.9.2
BESTIMMUNG
DES
MOLEKULARGEWICHTS
.
29
3.9.2.1
PRINZIP
DER
METHODE
.
29
3.9.2.2
STANDARDMETHODE
.
30
INHALTSVERZEICHNIS
3.9.2.2.1
ZUSAMMENSETZUNG
DER
REAGENZIEN
.
30
3.9.2.2.2
ELEKTROPHORESEBEDINGUNGEN
.
32
3.9.2.2.3
DURCHFUEHRUNG
.
32
3.9.2.2.4
AUSWERTUNG
.
33
3.9.2.3
BESTIMMUNG
DES
MOLEKULARGEWICHTS
DER
PROTEINE
DES
ERBSENGLUTELINS
.
33
3.10
BESTIMMUNG
DER
AMINOSAEUREN
.
34
3.10.1
PRINZIP
DER
METHODE
.
34
3.10.2
HYDROLYSE
.
34
3.10.3
CHROMATOGRAPHISCHE
BEDINGUNGEN
.
36
3.10.4
AUSWERTUNG
.
38
3.10.4.1
BESTIMMUNG
DER
AMINOSAEUREVERTEILUNG
.
38
3.10.4.2
BESTIMMUNG
DER
PROTEINWERTIGKEIT
.
40
3.11
BESTIMMUNG
DER
WASSERBINDUNGSKAPAZITAET
.
40
3.11.1
PRINZIP
DER
METHODE
.
40
3.11.2
DURCHFUEHRUNG
.
41
3.12
BESTIMMUNG
DER
SCHAUMBILDUNGSKAPAZITAET
.
41
3.12.1
PRINZIP
DER
METHODE
.
41
3.12.2
DURCHFUEHRUNG
.
41
3.13
BESTIMMUNG
DER
SCHAUMSTABILITAET
.
42
3.13.1
PRINZIP
DER
METHODE
.
42
3.13.2
DURCHFUEHRUNG
.
43
3.14
BESTIMMUNG
DER
EMULSIONSBILDUNGSKAPAZITAET
.
43
3.14.1
PRINZIP
DER
METHODE
.
43
3.14.2
DURCHFUEHRUNG
.
43
3.15
FRAKTIONIERUNG
DES
PROTEINS
DER
ERBSEN
.
44
3.15.1
EXTRAKTION
DES
ALBUMINS
.
46
3.16
VERSUCHE
ZUR
GEWINNUNG
DES
ALBUMINS
.
47
3.16.1
THERMISCH-SAURE
KOAGULATION
DES
ALBUMINS
.
47
3.16.1.1
VERSUCHE
ZUR
ERMITTLUNG
DES
KOAGULIERBAREN
PROTEINANTEILS
AM
ERBSENPROTEIN
.
47
3.16.1.2
VERSUCHE
ZUR
BEREITSTELLUNG
EINER
THER
MISCH-SAUER
KOAGULIERBAREN
ERBSENPROTEIN
FRAKTION
FUER
DIE
BESTIMMUNG
IHRER
FUNK
TIONELLEN
EIGENSCHAFTEN
.
48
4
ERGEBNISSE
UND
DISKUSSION
.
49
4.1
FRAKTIONIERUNG
DES
PROTEINS
DER
ERBSEN
.
49
4.1.1
REPRODUZIERBARKEIT
.
49
4.1.2
MASSE
UND
PROTEINBILANZEN
.
50
4.1.3
UNTERSUCHUNG
DES
EINFLUSSES
DER
ZUSAMMEN
SETZUNG
DES
EXTRAKTIONSMITTELS
AUF
DIE
LOESLICHKEIT
DES
PROTEINS
DER
ERBSEN
.
60
INHALTSVERZEICHNIS
4.1.4
UNTERSUCHUNG
DES
EINFLUSSES
DER
AUF
BEREITUNG
DER
ERBSEN
AUF
DIE
FRAKTIO
NIERUNG
DES
PROTEINS
.
61
4.1.4.1
EINFLUSS
EINER
VERMAHLUNG
DER
ERBSEN
MIT
EINER
IMPACTMIIHLE
AUF
DIE
FRAKTIONIERUNG
DES
PROTEINS
.
62
4.1.4.2
EINFLUSS
EINER
NACHVERMAHLUNG
DES
TROCKEN
MAHLGUTS
MIT
EINER
KUGELMUEHLE
AUF
DIE
FRAKTIONIERUNG
DES
ERBSENROTEINS
.
63
4.1.5
UNTERSUCHUNG
DES
EINFLUSSES
EINER
THERMISCHEN
BEHANDLUNG DER ERBSEN
AUF
DIE
FRAKTIONIERUNG
DES
PROTEINS
.
64
4.1.6
AUSWIRKUNGEN
UNTERSCHIEDLICHER
SCHAELVER
FAHREN
AUF
DIE
PROTEINVERTEILUNG
IN
ERBSEN
.
66
4.2
CHARAKTERISIERUNG
DER
ERBSENPROTEINE
.
69
4.2.1
BESTIMMUNG
DER
ISOELEKTRISCHEN
PUNKTE
.
70
4.2.1.1
ISOELEKTRISCHE
PUNKTE
DES
PROTEINS
NASS
UND
TROCKEN
AUFBEREITETER
ERBSEN
.
71
4.2.1.2
ISOELEKTRISCHE
PUNKTE
DER
OSBORNE
FRAKTIONEN
NASS
AUFBEREITETER
ERBSEN
.
74
4.2.1.3
EINFLUSS
EINER
NACHVERMAHLUNG
DES
TROCKEN
MAHLGUTS
MIT
DER
KUGELMUEHLE
AUF
DIE
ISOELEKTRISCHEN
PUNKTE
DES
ERBSENPROTEINS
.
76
4.2.1.4
ISOELEKTRISCHE
PUNKTE
DES
ERBSENPROTEINS
NACH
TROCKENER
UND
FEUCHTER
WAERMEBE
HANDLUNG
DER
ERBSEN
.
77
4.2.1.5
ISOELEKTRISCHE
PUNKTE
DES
BEI
DER
THER
MISCH-SAUREN
KOAGULATION
DES
ALBUMINS
NASS
AUFBEREITETER
ERBSEN
IM
UEBERSTAND
VERBLEI
BENDEN
PROTEINANTEILS
.
78
4.2.2
THERMISCH-SAURE
KOAGULATION
DES
ERBSEN
ALBUMINS
.
79
4.2.3
BESTIMMUNG
DER
MOLEKULARGEWICHTSVERTEILUNG
DER
ERBSENPROTEINE
.
85
4.2.3.1
GENAUIGKEIT
DER
ERGEBNISSE
.
85
4.2.3.2
MOLEKULARGEWICHTSVERTEILUNG
DES
PROTEINS
NASS
UND
TROCKEN
AUF
BEREITETER
ERBSEN
.
86
4.2.3.3
MOLEKULARGEWICHTSVERTEILUNG
DER
OSBORNE
FRAKTIONEN
NASS
AUFBEREITETER
ERBSEN
.
90
4.2.3.4
MOLEKULARGEWICHTSVERTEILUNG
DER
OSBORNE
FRAKTIONEN
TROCKEN
AUFBEREITETER
ERBSEN
.
91
4.2.3.4.1
EINFLUSS
EINER
VERMAHLUNG DER
ERBSEN
MIT
DER
IMPACTMUEHLE
AUF
DIE
MOLEKULARGEWICHTS
VERTEILUNG
DES
PROTEINS
.
92
INHALTSVERZEICHNIS
4.2.3.4.2
EINFLUSS
EINER
NACHVERMAHLUNG
DES
TROCKEN
MAHLGUTS
MIT
DER
KUGELMUEHLE
AUF
DIE
MOLEKULAR
GEWICHTSVERTEILUNG
DES
ERBSENPROTEINS
.
95
4.2.3.5
MOLEKULARGEWICHTSVERTEILUNG
DER
OSBORNE
FRAKTIONEN
WAERMEBEHANDELTER,
TROCKEN
AUF
BEREITETER
ERBSEN
.
96
4.2.3.5.1
MOLEKULARGEWICHTSVERTEILUNG
NACH
TROCKENER
WAERMEBEHANDLUNG
.
96
4.2.3.5.2
MOLEKULARGEWICHTSVERTEILUNG
NACH
FEUCHTER
WAERMEBEHANDLUNG
.
99
4.2.3.6
MOLEKULARGEWICHTSVERTEILUNG
DES
PROTEIN
ISOLATS
NASS
AUFBEREITETER
ERBSEN
.
102
4.2.4
BESTIMMUNG
DER
AMINOSAEUREZUSAMMENSETZUNG
.
104
TS4.2.4.1
GENAUIGKEIT
DER
ERGEBNISSE
.
104
4.2.4.2
AMINOSAEURESPEKTREN
DER
ERBSENPROTEINE
.
105
4.2.4.3
WERTIGKEIT
DER
ERBSENPROTEINE
.
112
4.2.5
BESTIMMUNG
FUNKTIONELLER
EIGENSCHAFTEN
DES
PROTEINISOLATS
.
120
4.2.5.1
WASSERBINDUNGSKAPAZITAET
.
120
4.2.5.2
SCHAUM
.
122
4.2.5.2.1
SCHAUMBI
IDUNGSKAPAZ
I
TAET
.
122
4.2.5.2.2
SCHAUMSTABILITAET
.
124
4.2.5.3
EMULSIONSBILDUNGSKAPAZITAET
.
125
5
ZUSAMMENFASSUNG
.128
6
LITERATUR
.
136
7
ANHANG
.
147 |
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