Isolierung und Charakterisierung des Rhodopsins aus Chlamydomonas reinhardtii:
Gespeichert in:
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|---|---|
| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1994
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INHALTSARZEIDWS
L.EINLEITUNG
1.1.
REAKTIONEN
AUF
LICHT
.
1
1.2.
DER
AUGENFLECK
DIENT
ALS
OPTISCHES
SYSTEM
.
2
1.3.
DER
PHOTOREZEPTOR
IN
CHLAMYDOMONAS
IST
EIN
RHODOPSIN
.
3
1.4.
MECHANISMEN
RHODOPSINGEKOPPELTER
REAKTIONEN
.
4
1.5.
AUFGABENSTELLUNG
.
8
2,
MATERIAL
UND
METHODEN
2.1.
MATERIALIEN
.
10
2.1.1.GERAETE
.
10
2.1
.2.CHEMIKALIEN
.
12
2.1
.3.PUFFER
UND
LOESUNGEN
.
14
2.2.
METHODEN:
.
18
2.2.1.ZELLZUCHT
.
18
2.2.1.1
.ANZUCHT
DER
ZELLWANDDEFEKTEN
MUTANTE
CW806
.
18
2.2.1
^.DIFFERENZIERUNG
ZU
GAMETEN
.
18
2.2.1.3.
ANZUCHT
DER
RETINALDEFIZIENTEN
MUTANTE
CC2359
.
19
2.2.1
.4.SYNCHRONISIERTE
ANZUCHT
DES
WILDTYPSTAMMS
CC124'
.
19
2.2.1,5.STAMMKULTURHALTUNG
.
20
2.2.2.ZELLEMTE
UND
ZELLAUFSCHLUSS
.
20
2.2.2.
L.ZELLEMTE
.
20
2.2.2.2.ZELLAUFSCHLUSS
MIT
DER
PARR-BOMBE
.
21
2.2.2.3.ZELLAUFSCHLUSS
MIT
DER
FRENCH-PRESS
.
21
2.2.2.4.GEWINNUNG
VON
GESAMTMEMBRANFRAKTIONEN
.
21
2.2.3.DICHTEGRADIENTEN
.
22
2.2.3.1
.DISKONTINUIERLICHE
DICHTEGRADIENTEN
.
22
2.2.3
.2.LINEARE
DICHTEGRADIENTEN
.
22
2.2.4.GEWINNUNG
DER
RHODOPSINHALTIGEN
FRAKTIONEN
.
22
2.2.4.1
.FRAKTION
S3
AUS
DEM
DISKONTINUIERLICHEN
GRADIENTEN
.
22
2.2.4.2.FRAKTION
R2
AUS
DEM
LINEAREN
GRADIENTEN
.
23
2.2.5.CHARAKTERISIERUNG
VON
MEMBRANFRAKTIONEN
.
23
2.2.5.1
.PROTEINBESTIMMUNG NACH
DER
BICHINONSAEUREMETHODE
.
23
2.2.5.2.
CAROTINOIDBESTIMMUNG
.
24
2.2.6.PROTEINPRAEZIPITATION
MIT
TRICHLORESSIGSAEURE
.
24
2.2.7.SDS-PAGE
.
24
2.2.7.I.SOLUBILISIERUNG
DER
PROTEINE
FUER
DIE
SDS-PAGE
.
24
2.2.7.2.
ANALYTISCHE
SDS-PAGE
.
25
2.2.7.3.
ANALYTISCHE
SDS-PAGE
UNTER
NICHT-REDUZIERENDEN
BEDINGUNGEN
.
26
2.2.7
,4.PRAEPARATIVE
SDS-PAGE
.
26
2.2.8.WESTEM
BLOT
TECHNIKEN
.
26
2.2.8.1.KONTINUIERLICHER
TRANSFER
VON
PROTEINEN
AUF
NC-MEMBRANEN
.
26
2.2.8.2.DISKONTINUIERLICHER
TRANSFER
VON
PROTEINEN
AUF
NC-MEMBRANEN
.
27
2.2.9.FAERBEMETHODEN
.
28
2.2.9.1.
ANFAERBUNG
VON
PROTEINEN
MIT
COOMASSIE
BRILLIANT
BLUE
.
28
2.2.9.2.
ANFAERBUNG
VON
PROTEINEN
MIT
SILBER
.
28
2.2.9.3.
ANFAERBUNG
VON
PROTEINEN
AUF
NC-MEMBRANEN
MIT
PONCEAU
.
28
2.2.
LO.IMMUNOLOGISCHE
METHODEN
.
29
2.2.10.1
.GEWINNUNG
VON
POLYKLONALEN ANTI-CHLAMYOPSIN
ANTIKOERPERN
.
29
2.2.
10.2.IMMUNPRAEZIPITATION
.
29
2.2.10.3.IMMUNODETEKTION
.
30
2.2.10.4.KOPPLUNG
VON
ANTIKOERPERN AN
PROTEIN
A-SEPHAROSE
CL
4B
.
30
2.2.
10.5.QUERVEMETZUNG
VON
ANTIKOERPERN
UND
PROTEIN
A
.
31
2.2.10.6.IMMUNOAFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
ZUR
NATIVEN
ISOLIERUNG
VON
CHLAMYRHODOPSIN
.
32
2.2.10.7
.IMMUNFLUORESZENZ
.
32
2.2.11
.METHODEN
IN
GEGENWART
VON
DETERGENZIEN
.
33
2.2.11.1.
SOLUBILISIERUNG
RHODOPSINHALTIGER
MEMBRANFRAKTIONEN
.
33
2.2.11
.2.ENTSALZUNG
DETERGENSHALTIGER
LOESUNGEN
(SPIN
COLUMNS)
.
33
2.2.11.3.KONZENTRATION
VON
PROTEINLOESUNGEN
MITTELS
MEMBRANFILTRATION
.
34
2.2.12.ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
.
34
2.2.13.OXIDATION
VON
RETINOL
UND
TRENNUNG
DER
RETINALISOMERE
.
35
2.2.13.1
.OXIDATION
VON
RETINOL
MIT
AKTIVIERTEM
MANGANDIOXID
.
35
2.2.1
3.2.OXIDATION
VON
RETINOL
MIT
TETRAPROPYLAMMONIUMPERRUTHENAT
.
36
2.2.1
3.3.HPLC-REINIGUNG
VON
RETINALISOMEREN
.
36
2.2.
14.MARKIERUNGEN
MIT
3
H-ALL-TRANS
RETINAL
.
37
2.2.14.1.MARKIERUNG
IN
GANZEN
ZELLEN
.
37
2.2.
14.2.MARKIERUNG
IN
MEMBRANFRAKTIONEN
.
37
2.2.
14.3.MARKIERUNG
IN
SOLUBILISIERTEN
MEMBRANFRAKTIONEN
.
38
2.2.
14.4.REDUKTION
MIT
NATRIUMCYANBOIHYDRID
.
38
2.2.14.5.FLUOROGRAPHIE
.
39
3.
ERGEBNISSE
3.1
.EIGENSCHAFTEN
DES
EINZIGEN
RETINALPROTEINS IN
CHLAMYDOMONAS
REINHARDTII
.
40
3.1.1
.ES
GIBT
NUR
EIN
RETINALPROTEIN
IN
CHLAMYDOMONAS
REINHARDTII
.
40
3.1,2.DIE
SPEZIFITAET
DER
3
H-MARKIERUNG
IST
KONZENTRATIONSABHAENGIG
.
42
3.1.3.
VERGLEICH
DER
REKONSTITUTION
VON
MEMBRANSTAENDIGEM
UND
SOLUBILISIERTEM
RHODOPSIN
.
43
3.1.4.DIE
REDUKTION
DER
SCHIFF
SEHEN BASE
IST
FUER
DIE
BINDUNG
VON
3
H-ALL-TRANS
RETINAL
ESSENTIELL
.
45
3.2.
DIE
OPTIMIERTEN
BEDINGUNGEN
FUER
DIE
ANREICHERUNG
DES
CHLAMYRHODOPSINS
.
46
3.2.1
.EIN
STANDARDISIERTES
ZELL
WACHSTUM
IST
ESSENTIELL
.
46
3.2.2.DIE
OPTIMIERTEN
IONALEN
BEDINGUNGEN
.
47
3.2.3.AUSWAHL
DER
AN
RHODOPSIN
ANGEREICHERTEN
FRAKTION
IM
OPTIMIERTEN
DICHTGRADIENTEN
.
47
3.3.
CHLAMYRHODOPSIN
KANN
IN
DENATURIERTER
FORM
GEREINIGT
UND
ISOLIERT
WERDEN
.
49
3.4.
DER
ANTI-CHLAMYOPSIN
ANTIKOERPER
UND
SEINE
EIGENSCHAFTEN
.
51
3.4.1.DER
ANTI-CHLAMYOPSIN
ANTIKOERPER
.
51
3.4.2.DER
ANTI-CHLAMYOPSIN
ANTIKOERPER
ERKENNT
AUCH
NICHT-REDUZIERTES
CHLAMYOPSIN
.
53
3.4.3.DER
ANTIKOERPER
ERKENNT
CHLAMYRHODOPSIN
IN
NATIV
SOLUBILISIERTER
FORM,
ABER
NICHT
IN
INTAKTEN
ZELLEN
.
55
3.4.4.ANTIKOERPER
UND
^H-ALL-TRANS
RETINAL
MARKIEREN
DAS
SELBE
PROTEIN
.
56
3.5.
SPEZIFITAET
DES
ANTI-CHLAMYOPSIN
ANTIKOERPERS
.
57
3.5.1.
ES
GIBT
EINE
REAKTION
DES
ANTIKOERPERS
MIT
EINEM
PROTEIN
AUS
EUGLENA
GRACILIS
.
57
3.5.2.DER
ANTI-CHLAMYOPSIN
ANTIKOERPER
ERKENNT
KEIN
AKTIN
.
59
3.5.3.CA2+-IONEN
BINDEN
NICHT
AN
DAS
ANTIGENE
EPITOP
DES
CHLAMYOPSINS
.
59
3.6.
SOLUBILISIERUNG
DES
CHLAMYRHODOPSINS
.
60
3.6.1.
WAHL
DES
DETERGENS
.
60
3.6.2.WAHL
DER
SALZBEDINGUNGEN
.
61
3.6.3
DAS
GEEIGNETE
PROTEIN
:
DETERGENS
VERHAELTNIS
.
62
3.6.4.WAHL
DES
PH-WERTS
.
62
3.6.5.DIE
OPTIMALE
SOLUBILISIERUNGSTEMPERATUR
.
63
3.6.6.DIE
GEEIGNETE
SOLUBILISIERUNGSZEIT
.
64
3.7.
LOKALISIERUNG
DES
CHLAMYRHODOPSINS
.
64
3.7.1.
FIXIERUNG
.
64
3.7.2.CHLAMYRHODOPSIN
IST
IM
AUGENFLECK
LOKALISIERT
.
64
3.8.
DER
ISOELEKTRISCHE
PUNKT
(IEP)
DES
CHLAMYRHODOPSINS
.
67
3.9.
NATIVE
ISOLIERUNG
DES
CHLAMYRHODOPSINS
.
68
3.9.1
.DER
ANTIKOERPER
MUSS
AN
EINER
MATRIX
QUERVEMETZT
WERDEN
.
68
3.9.2.NATIV GEREINIGTES
CHLAMYOPSIN
.
70
3.9.3.DAS GEREINIGTE
CHLAMYRHODOPSIN
BINDET
RETINAL
.
71
3.10.CHLAMYRHODOPSIN
KANN
AUS
CC2359
ZELLEN
ISOLIERT
WERDEN
.
72
3.10.1
.DIE
RHODOPSINHALTIGE FRAKTION
AUS
CC2359
ZELLEN
IST
R2
.
72
3.10.2.NATIV
GEREINIGTES CHLAMYOPSIN
AUS
RETINALDEFIZIENTEN
CC2359
ZELLEN
.
74
4.
DISKUSSION
4.1.
EIN
EINZIGER
PHOTOREZEPTOR
VERMITTELT
PHOTOTAXIS
UND
PHOTOPHOBIE
.
76
4.2.
WIE
EIN
EINZIGES RHODOPSIN
BEIDE
PHOTOANTWORTEN
VERMITTELN
KANN
.
76
4.3.
HYPOTHESE
UEBER
DEN
VERBLEIB
DES
RETINALS BEI
DER
SOLUBILISIERUNG
.
78
4.4.
OPTIMIERTE
ISOLIERUNGSBEDINGUNGEN
LIEFERTEN
EINE
RHODOPSINHALTIGE
FRAKTION
MIT
GERINGEM
CAROTINOIDGEHALT
.
79
4.5.
DER
ANTIKOERPER
ERKENNT
EIN PROTEIN
IN
EUGLENA
GRACILIS
.
80
4.6.
DIE
LOKALISIERUNG
DES CHLAMYRHODOPSINS
IM
AUGENFLECK
.
80
4.7
.
DAS
GEEIGNETE
DETERGENS
LAESST
SICH
NUR
EXPERIMENTELL
BESTIMMEN
.
81
4.8.
DAS
RICHTIGE
PROTEIN:DETERGENS
VERHAELTNIS
BESTIMMT
DEN
SOLUBILISIERUNGSERFOLG
83
4.9.
CHLAMYRHODOPSIN
WURDE
NATIV
SOLUBILISIERT
UND
GEREINIGT
.
84
4.10.
DIE
VORRAUSSETZUNGEN
FUER
DIE
SPEKTROSKOPIE
SIND
NAHEZU
ERREICHT
.
85
4.11.
ALTERNATIVEN
ZUR
IMMUNOAFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
?
.
86
4.12.
NEUE
PERSPEKTIVEN
FUER
DIE
ISOLIERUNG DES
CHLAMYRHODOPSINS
.
87
4.13.
AUSBLICK
.
87
5.
ZUSAMMENFASSUNG
.
88
6.
LITERATURVERZEICHNIS
.
90
ANHANG
.
107
FORMELN
VON
DETERGENZIEN |
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