Morphoregulatorische Funktion des Zelladhäsionsmoleküls XB-Cadherin in stabil transfizierten Maus und Xenopus Zellinien:
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1995
|
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | 149 S. graph. Darst. |
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MARC
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|---|---|
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4
INHALTSVERZEICHNIS
1.
E
INLEITUNG
.
8
1.1.
SIGNAL
VERMITTLUNG
DURCH
ZELL-SUBSTRATADHAESION
.
9
1.1.1.
SIGNALWIRKUNG
DER
EXTRAZELLULAEREN
MATRIX
.
9
1.1.2.
SIGNALVERMITTLUNG
DURCH
INTEGRINE
.
10
1.2.
DIE
ZELL-ZELLADHAESION
.
14
1.2.1.
UEBERBLICK
UEBER
DIE
MOLEKUELE
UND
STRUKTUREN
DER
ZELL-ZELLADHAESION
.
14
1.2.2.
STRUKTUR
DER
CADHERINE
.
16
1.2.3.
STRUKTUR
DER
CATENINE
.
18
1.2.4.
REGULATION
UND
SIGNALWEGE
VON
SS-CATENIN
.
19
1.2.5.
UVOMORULIN
UND
XB-CADHERIN:
UNTERSCHIEDE
UND
GEMEINSAMKEITEN
.
20
1.2.6.
REGULATION
DER
CADHERIN-VERMITTELTEN
ZELL-ZELLADHAESION
.
21
1.2.7.
SIGNALFUNKTIONEN
DER
CADHERINE
.
23
1.3.
PROBLEMSTELLUNG
DIESER
ARBEIT
.
24
2.
M
ATERIALIEN
.
25
3.
M
ETHODEN
.
29
3.1.
MOLEKULARBIOLOGISCHE
METHODEN:
.
29
3.1.1.
PUFFER,
LOESUNGEN
UND
MEDIEN
.
29
3.1.2.
ANLEGEN
VON
BAKTERIENLAGERKUITUREN
.
30
3.1.3.
FAELLUNG
VON
DNA
ODER
RNA
.
30
3.1.4.
REINIGUNG
VON
DNA
ODER
RNA
DURCH
PHENOLEXTRAKTION
.
30
3.1.5.
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
VON
DNA
ODER
RNA
.
30
3.1.6.
ISOLIERUNG
BAKTERIELLER
PLASMID-DNA
IM
KLEINMASSSTAB
.
31
3.1.7.
PRAEPARATION
VON
PLASMID-DNA
UEBER
QUIAGEN-SAEULEN
.
31
3.1.8.
PRAEPARATION
BAKTERIELLER
PLASMID-DNA
IM
GROSSMASSSTAB
.
31
3.1.9.
ANALYTISCHE
AGAROSEGELELEKTROPHORESE
VON
DNA
.
32
3.1.10.
PRAEPARATIVE
AGAROSEGELELEKTROPHORESE
.
32
3.1.11.
ANALYTISCHE
HAMSTOFF-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
VON
DNA
.
33
3.1.12.
RESTRIKTIONSANALYSE
VON
DNA
.
33
3.1.13.
KONVERSION
5'
UEBERHAENGENDER
IN
GLATTE
ENDEN
DURCH
AUFFUELLREAKTION
.
33
3.1.14.
DEPHOSPHORYLIERUNG
LINEARER
DNA
AM
5
'
-ENDE
.
34
3.1.15.
LIGATION
VON
DNA-FRAGMENTEN
IN
VEKTOREN
.
34
3.1.16.
TRANSFORMATION
VON
E.
COLI
BAKTERIEN
MIT
PLASMIDEN
.
34
3.1.16.1.HERSTELLUNG
KOMPETENTER
BAKTERIEN
NACH
DER
CAC12-METHODE
.
34
3.1.
16.2.TRANSFORMATION
.
34
3.1.17.
IDENTIFIKATION
TRANSFORMIERTER
BAKTERIEN
MITTELS
HYBRIDISIERUNG
.
35
3.1.18.
MARKIERUNG
EINER
DNA-SONDE
MIT
HEXANUKLEOTIDZUFALLSPRIMEM
.
35
3.1.19.
SEQUENZANALYSE
NACH
DER
DIDEOXI-KETTENABBRUCH
METHODE
.
36
3.1.20.
ISOLIERUNG
VON
GESAMT-RNA
.
36
3.1.21.
IN
VITRO-TRANSKRIPTION
VON
RNA
.
36
3.1.22.
"RNASE
PROTECTION
ASSAY"
.
37
3.2.
PROTEINBIOCHEMISCHE
UND
IMMUNCHEMISCHE
METHODEN
.
38
3.2.1.
PUFFER,
LOESUNGEN
UND
MEDIEN
.
38
3.2.2.
AUFSCHLUSS
VON
ZELLKULTURZELLEN
.
39
3.2.2.1.
VOLLSTAENDIGE
PROTEINEXTRAKTION
MIT
IONISCHEM
DETERGENZ
.
39
3.2.2.2.
MILDE
PROTEINEXTRAKTION
DURCH
NICHT
IONISCHES
DETERGENZ
.
39
3.2.2.3.
EXTRAKTION
VON
PROTEINEN
DER
EXTRAZELLULAEREN
MATRIX
.
40
3.2.3.
FREONEXTRAKTION
DOTTERHALTIGER
LYSATE
.
40
3.2.4.
DIALYSE
VON
PROTEINLOESUNGEN
.
40
5
3.2.5.
EINENGEN
VON
PROTEINLOESUNGEN
.
40
3.2.6.
QUANTITATIVE
BESTIMMUNG
VON
GESAMTPROTEIN
.
40
3.2.7.
ANREICHERUNG
VON
GLYKOPROTEINEN
AUS
ZELLYSATEN
.
41
3.2.8.
STREPTAVIDIN-AGAROSE
PRAEZIPITATION
BIOTINYLIERTER
ZELLFRAGMENTE
.
41
3.2.9.
IMMUNPRAEZIPITATION
(IP)
.
41
3.2.10.
ANALYSE
VON
PROTEINEN
IN
DER
SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
.
42
3.2.11.
COOMASSIEFAERBUNG
VON
SDS-PROTEINGELEN
.
43
3.2.12.
SILBERFAERBUNG
VON
SDS-PROTEINGELEN
.
43
3.2.13.
FLUOROGRAPHIE
ODER
AUTORADIOGRAPHIE
VON
SDS-PROTEINGELEN
.
44
3.2.14.
ERMITTLUNG
DES
MOLEKULARGEWICHTS
VON
PROTEINEN
.
44
3.2.15.
IMMUNBLOT
.
44
3.2.15.1.
PROTEINTRANSFER
AUF
NITROZELLULOSEMEMBRANEN
.
44
3.2.15.2.
IMMUNFAERBUNG
VON
PROTEINEN
AUF
NITROZELLULOSEMEMBRANEN
.
45
3.2.15.3
IMMUNDETEKTION:
NACHWEIS
VON
PEROXIDASE-KONJUGATEN
.
45
3.2.15.4.
IMMUNDETEKTION:
NACHWEIS
VON
ALKALISCHE
PHOSPHATASE
KONJUGATEN
.
46
3.2.16.
WIEDERVERWENDUNG
GEFAERBTER
NITROZELLULOSEFILTER
.
46
3.2.16.1.
ABLOESEN
DER
IMMUNKOMPLEXE
MIT
MAGNESIUMCHLORID
.
46
3.2.16.2.
ABLOESEN
DER
IMMUNKOMPLEXE
MIT
SDS
UND
2-MERCAPTOETHANOL
.
46
3.2.17.
AUFREINIGUNG
VON
ANTIKOERPERN
AUS
HYBRIDOMKULTURUBERSTAND
.
46
3.2.18.
AUFREINIGUNG
VON
ANTIKOERPERN
AUS
SEREN
.
47
3.2.19.
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
VON
ANTIKOERPERN
IM
TUEPFELBLOT
.
47
3.2.20.
HERSTELLUNG
VON
ANTIKOERPER-F^
FRAGMENTEN
.
47
3.3.
ZELLBIOLOGISCHE
METHODEN
.
48
3.3.1.
ALLGEMEINES
.
48
3.3.2.
PUFFER,
LOESUNGEN
UND
MEDIEN
.
48
3.3.3.
GEWEBEZELLKULTUR
UND
PASSAGIEREN
VON
XENOPUS
LAEVIS
KULTURZELLEN
.
50
3.3.4.
GEWEBEZELLKULTUR
UND
PASSAGIEREN
VON
MAUS
ODER
ANDEREN
SAEUGETIERZELLINIEN
.
50
3.3.5.
EINFRIEREN
VON
ZELLEN
.
50
3.3.6.
AUFTAUEN
VON
ZELLEN
.
50
3.3.7.
MASSNAHMEN
IM
KONTAMINATIONSFALL
.
50
3.3.8.
TRANSFEKTION
VON
KULTURZELLEN
MIT
CALCIUMPHOSPHAT-PRAEZIPITATIERTER
DNA
.
51
3.3.9.
AUFKONZENTRATION
VON
TRANSFEKTANTEN
MIT
ANTIKOERPER
BINDENDEN
MAGNETKUGELN
.
51
3.3.10.
ERNTEN
VON
ZELLEN
.
52
3.3.11.
METABOLISCHE
MARKIERUNG
VON
GEWEBEKULTURZELLEN
MIT
^S-METHIONIN
.
52
3.3.12.
METABOLISCHE
MARKIERUNG
VON
GEWEBEKULTURZELLEN
MIT
3
2
P-ORTHOPHOSPHAT
.
52
3.3.13.
OBERFLAECHENMARKIERUNG
VON
GEWEBEKULTURZELLEN
MIT
REAKTIVEM
BIOTIN
.
52
3.3.14.
ZELL-SUBSTRAT-ADHAESIONSTEST
.
53
3.3.15.
INDIREKTE
IMMUNFLUORESZENZFAERBUNG
ADHAERENTER
ZELLKULTURZELLEN
.
53
3.3.16.
VERSTAERKUNG
DES
FLUORESZENZSIGNALS
DURCH
ANTI
FITC-ANTIKOERPER
.
55
3.3.17.
DIREKTE
FLUORESZENZFAERBUNG
DES
AKTIN-ZYTOSKELETTS
.
55
4.
E
RGEBNISSE
.
56
4.1.
KLONIERUNG
VON
EXPRESSIONSVEKTOREN
ZUR
TRANSFEKTION
MIT
CADHERINEN
.
56
4.1.1.
DARSTELLUNG
DER
VORHANDENEN
CDNA-KLONE
VON
XB-CADHERIN
.
56
4.1.2.
WAHL
DES
TRANSFEKTIONSVEKTORS
.
57
4.1.3.
REKLONIERUNG
DER
XB-CADHERIN-CDNAS
IN
PRC/CMV
.
58
4.I.3.I.
KLONIERUNGSSTRATEGIE
.
58
4.1.3.2.
KONTROLLE
DER
KLONIERTEN
TRANSFEKTIONSVEKTOREN
.
59
6
4.1.4.
VERFUEGBARE
VEKTOREN
ZUR
EXPRESSION
VON
UVOMORULIN
.
60
4.2.
TRANSFEKTION
VON
MAUSZELLEN
.
60
4.2.1.
WAHL
UND
BESCHREIBUNG
DER
ZU
TRANSFIZIERENDEN
MAUSZELLEN
.
60
4.2.2.
TRANSFEKTION
VON
XB-CADHERIN
IN
L-TK
ZELLEN
UND
SELEKTION
NACH
NEOMYCINRESISTENZ
.
61
4.2.3.
SELEKTION
NACH
MEMBRANSTAENDIGEM
ANTIGEN
.
63
4.2.4.
TRANSFEKTION
VON
L-TK
ZELLEN
.
4.2.5.
MOCK
TRANSFEKTION
VON
L-TK
ZELLEN
MIT
PRC/CMV
.
64
4.2.6.
ZUSAMMENFASSENDE
DARSTELLUNG
ALLER
ERZEUGTEN
TRANSFIZIERTEN
MAUSZELLINIEN
.
64
4.3.
REORGANISATIONSEREIGNISSE
.
IN
MIT
XB-CADHERIN-FORMEN
TRANSFIZIERTEN
L-TK
ZELLEN
.
65
4.3.1.
LOKALISATION
DER
TRANSFIZIERTEN
CADHERINE
.
65
4.3.2.
SOLUBILISIERUNG
DER
CADHERINE
DURCH
NICHT
IONISCHES
DETERGENS
.
67
4.3.3.
VERANKERUNG
DER
XB-CADHERIN-FORMEN
IN
KOMPLEXEN
MIT
CATENINEN
.
68
4.3.3.1.
ZUSAMMENSETZUNG
DER
CADHERIN-CATENIN-KOMPLEXE
.
68
4.3.3.2.
LOKALISATION
DER
CADHERIN-CATENIN-KOMPLEXE
.
72
4.3.3.3.
PHOSPHORYLIERUNG
DER
CADHERIN-CATENIN-KOMPLEXE
.
73
4.4.
AENDERUNGEN
DER
GENEXPRESSION
IN
MIT
XB-CADHERIN-FORMEN
TRANSFIZIERTEN
L-TK
ZEILEN
.
75
4.4.1.
REGULATION
DER
CATENINE
.
75
4.4.2.
EXPRESSION
DER
NA+,K+-ATPASE
.
76
4.4.3.
EXPRESSION
VON
MOLEKUELEN
DER
ZELL-SUBSTRATADHAESION
.
77
4.4.3.1.
VERGLEICH
VON
BESTANDTEILEN
DER
EXTRAZELLULAEREN
MATRIX
.
77
4.4.3.2.
VERGLEICH
DER
EXPRESSIONSMUSTER
VON
INTEGRINEN
.
78
4.5.
SUBSTRAT-ADHAESIONSVERHALTEN
XB-CADHERIN
TRANSFIZIERTER
L-TK
ZELLEN
.
81
4.6.
TRANSFEKTION
VON
XENOPUS
ZELLEN
.
83
4.6.1.
WAHL
UND
BESCHREIBUNG
DER
ZU
TRANSFIZIERENDEN
XENOPUS
ZELLEN
.
83
4.6.1.1.
VERGLEICH
DER
CADHENN-EXPRESSION
VERSCHIEDENER
XENOPUS
ZELLINIEN
.
83
4.6.I.2.
EINFUEHRENDE
CHARAKTERISIERUNG
DER
AUSGEWAEHLTEN
ZELLINIE
XTC
.
86
4.6.2.
TRANSFEKTIONEN
VON
XTC
ZELLEN
MIT
DEN
VOLLSTAENDIGEN
CDNAS
DES
UVOMORULINS
ODER
DES
XB-CADHERINS
.
88
4.6.3.
SELEKTION
NACH
MEMBRANSTAENDIGEM
ANTIGEN
.
89
4.6.4.
TRANSFEKTION
VON
XTC
ZELLEN
MIT
XB-CADHERIN
DELETIONSMUTANTEN
.
89
4.6.5.
MOCK
TRANSFEKTION
VON
XTC
ZELLEN
.
90
4.6.6.
ZUSAMMENFASSENDE
DARSTELLUNG
ALLER
ERZEUGTEN
TRANSFIZIERTEN
XENOPUS
ZELLINIEN
.
90
4.7.
REORGANISATIONSEREIGNISSE
IN
MIT
CADHERINEN
TRANSFIZIERTEN
XTC
ZELLEN
.
91
4.7.1.
LOKALISATION
DER
TRANSFIZIERTEN
CADHERINE
IN
XTC
ZELLEN
.
91
4.7.2.
KOMPLEXBILDUNG
DER
TRANSFIZIERTEN
CADHERINE
MIT
ENDOGENEN
CATENINEN
.
94
4.7.3.
OBERFLAECHENLOKALISATION
DER
CADHERIN-CATENIN-KOMPLEXE
.
96
4.8.
AENDERUNGEN
DER
GENEXPRESSION
IN
MIT
CADHERINEN
TRANSFIZIERTEN
XTC
ZELLEN
.
97
7
4.8.1.
EINFLUSS
DER
CADHERIN-TRANSFEKTION
AUF
DAS
ENDOGEN
EXPRIMIERTE
CADHERIN
.
97
4.8.2.
EINFLUSS
DER
CADHERIN-TRANSFEKTION
AUF
A
UND
SS-CATENIN
.
98
4.8.3.
EINFLUSS
DER
CADHERIN-TRANSFEKTION
AUF
PROTEINE
DER
EXTRAZELLULAEREN
MATRIX
.
99
4.8.4.
EINFLUSS
DER
CADHERIN-TRANSFEKTION
AUF
REZEPTORPROTEINE
DER
ZELL
SUBSTRATADHAESION
.
102
4.8.4.I.
EXPRESSION
VON
A-INTEGRIN-UNTEREINHEITEN
.
102
4.8.4.2.
EXPRESSION
VON
SSL
INTEGRIN
UND
SSL
KOMPLEXIERUNG
.
103
4.8.4.3.
SYNTHESERATE
DES
SSL
INTEGRIN
REZEPTORKOMPLEXES
.
105
4.8.4.4.
PHOSPHORYLIERUNG
DES
SSL
INTEGRIN
REZEPTORKOMPLEXES
.
106
4.8.5.
EINFLUSS
AUF
DIE
TRANSKRIPTE
DES
FIBRONEKTINS
UND
DER
INTEGRINE
.
107
4.9.
SUBSTRAT-ADHAESIONSVERHALTEN
DER
MIT
CADHERINEN
TRANSFIZIERTEN
XTC
ZELLEN
.
109
4.10.
ABHAENGIGKEIT
DER
REDUKTION
DER
FIBRONEKTINSYNTHESE
VON
XB-CADHERIN
VERMITTELTEN
ZELL-ZELLKONTAKTEN
.
HO
4.11.
BEEINFLUSSUNG
DER
ZELL-SUBSTRATADHAESION
IN
TRANSFIZIERTEN
XTC
ZELLEN
DURCH
INTRAZELLULAERE
DOMAENEN
DES
XB-CADHERINS
.
112
4.11.1.
FIBRONEKTINSYNTHESE
DER
XTC-XBACL9
UNDXTC-XBAC38
ZELLEN
.
112
4.11.2.
ZELL-SUBSTRATADHAESION
DER
XTC-XBACL9
UND
XTC-XBAC38
ZELLEN
.
114
4.12.
EINFLUSS
INTRAZELLULAERER
DOMAENEN
DES
XB-CADHERINS
AUF
DIE
KOMPLEXIERUNG
VON
SS-CATENIN
IN
TRANSFIZIERTEN
XTC
ZELLEN
.
114
5.
D
ISKUSSION
.
117
5.1.
KOMPLEXIERUNG
DES
XB-CADHERINS
IN
MAUS
L-TK
FIBROBLASTEN
.
118
5.1.1.
KOMPLEXBILDUNG
.
118
5.1.2.
ZYTOSKELETTBINDUNG
UND
PHOSPHORYLIERUNG
DER
KOMPLEXE
.
120
5.2.
EINFLUSS
DER
TRANSFEKTION
VON
XB-CADHERIN
AUF
DIE
ZELL-SUBSTRATADHAESION
DER
MAUS
L-TK
FIBROBLASTEN
.
124
5.3.
XENOPUS
XTC
FIBROBLASTEN
ALS
WIRTSZELLEN
FUER
STABILE
TRANSFEKTION
.
125
5.4.
KOMPLEXIERUNG
TRANSFIZIERTER
CADHERINE
IN
XENOPUS
XTC
FIBROBLASTEN
.
126
5.4.1.
KOMPLEXBILDUNG
.
126
5.4.2.
ZYTOSKELETTVERMITTELTE
REORGANISATION
DER
XB-CADHERIN-KOMPLEXE
.
127
5.5.
AUSWIRKUNG
DER
TRANSFEKTION
VON
XB-CADHERIN
AUF
DIE
ZELL-SUBSTRATADHAESION
DER
XENOPUS
XTC
FIBROBLASTEN
.
129
5.6.
DIE
MORPHOREGULATORISCHE
ROLLE
VON
XB-CADHERIN
IN
XENOPUS
XTC
UND
MAUS
L-TK
FIBROBLASTEN
.
131
6.
ZUSAMMENFASSUNG
.
133
7.
L
ITERATURVERZEICHNIS
.
135
8.
A
NHANG
.
147
VEROEFFENTLICHUNGEN
.
147
DANKSAGUNG
.
149
LEBENSLAUF
.
150 |
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