Identifizierung und Charakterisierung der peroxisomalen Ubiquitinierungs-Maschinerie von Saccharomyces cerevisiae:
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| adam_text | INHALTSVERZEICHNIS
INHALTSVERZEICHNIS
INHALTSVERZEICHNIS I
PUBLIKATIONEN IN WISSENSCHAFTLICHEN JOURNALEN VII
KONGRESSBEITRAEGE (AUSGEWAEHLTE VORTRAEGE) VIII
KONGRESSBEITRAEGE (AUSGEWAEHLTE ABSTRACTS, POSTERPRAESENTATIONEN) IX
ABBILDUNGSVERZEICHNIS X
ABKUERZUNGSVERZEICHNIS XIV
TABELLENVERZEICHNIS XV
1.EINLEITUN G 1
1.1 PEROXISOMEN 1
1.2 PEROXISOMALE ERKRANKUNGEN 2
1.3 PEROXISOMALE BIOGENESEFAKTOREN: PEROXINE 3
1.4 BIOGENESE VON PEROXISOMEN 6
1.5 MATRIXPROTEINIMPORT IN PEROXISOMEN 6
1.5.1 REZEPTORERKENNUNG 7
1.5.2 DER REZEPTOR-KARGO-KOMPLEX AN DER PEROXISOMALEN MEMBRAN 9
1.5.3 TRANSLOKATION IN DAS PEROXISOM UND DISSOZIATION DES KARGO-KOMPLEX
10
1.5.4 FREISETZUNG DES REZEPTORS 11
1.5.5 POSTTRANSLATIONALE MODIFIKATIONEN VON PEROXINEN 13
1.6 REGULATION DURCH POSTTRANSLATIONALE MODIFIKATION: UBIQUITINIERUNG 15
1.7 ZIELSETZUNG 18
1.7.1. IDENTIFIKATION DER PEROXISOMALEN UBIQUITIN-ISOPEPTID LIGASEN UND
EINORDNUNG IN DEN
PTS1-REZEPTORZYKLUS 18
1.7.2 SYSTEMATISCHE UND VOLLSTAENDIGE AUFKLAERUNG DER
UBIQUITINIERUNGS-MASCHINERIE DES PTS2-
KO-REZEPTORS PEXL8P 19
1.7.3 FUNKTIONELLE INTERAKTIONSANALYSE DES UBIQUITIN-KONJUGIERENDEN
ENZYMS PEX4P UND DES
MEMBRANPROTEIN PEX22P 19
1.7.4. UNTERSUCHUNG DER ESSENZIELLEN CYSTEIN-VERMITTELTEN
MONOUBIQUITINIERUNG DES PTS1-
REZEPTORS PEX5P 20
2.MATERIAL UND METHODEN 21
2.1 VERWENDETE GERAETE 21
2.2 FEINCHEMIKALIEN 22
2.3 NUKLEINSAEUREN 23
2.3.1 OLIGONUCLEOTIDE 23
2.3.2 PLASMIDSYSTEME 24
HTTP://D-NB.INFO/1056888970
INHALTSVERZEICHNIS
2.4 ENZYME UND ANTIKOERPER 27
2.4.1 VERWENDETE ENZYME 27
2.4.2 ANTISEREN 28
2.5 MIKROORGANISMEN 28
2.6 MEDIEN UND KULTURTECHNIKEN 31
2.6.1 MEDIEN FUER ESCHERICHIA COLI 31
2.6.2 MEDIEN FUER SACCHAROMYCES CEREVISIAE 31
2.6.3 KULTIVIERUNG DES BAKTERIUMS VOM TYP ESCHERICHIA COLI 32
2.6.4 KULTIVIERUNG VON SACCHAROMYCES CEREVISIAE 32
2.6.4.1. ANZUCHT IN FLUESSIGMEDIUM 32
2.6.4.2 WACHSTUM AUF FESTAGARPLATTEN 32
2.6.4.3 ANLEGEN VON DAUERKULTUREN 32
2.6.4.4 KOMPLEMENTATIONANALYSEN AUF OLEATSAEURE 33
2.6.4.5 UNTERSUCHUNG VON HALBWERTSZEIT VON PROTEINEN MITTELS
CYCLOHEXIMID 33
2.6.4.6 UNTERSUCHUNGEN ZUR IMPORTKOMPETENZ 33
2.7 ANALYTISCHE METHODEN 34
2.7.1 QUANTITATIVE ANALYSEVERFAHREN 34
2.7.1.1 SPEKTROGRAPHISCHE DETERMINIERUNG DER ZELLDICHTE 34
2.7.1.2 BESTIMMUNG DER PROTEINKONZENTRATION NACH BRADFORD 34
2.7.1.3 BESTIMMUNG DER MOLEKULAREN MASSE DENATURIERTER PROTEINE 34
2.7.1.4 KONZENTRATIONSBESTIMMUNG VON NUKLEINSAEUREN 34
2.7.2 QUALITATIVE ANALYSEVERFAHREN 35
2.7.2.1 FAERBUNG VON PROTEINEN MITTELS COOMASSIE-BRILLANT-BLAU 35
2.7.2.2 AMIDOBLACKFARBUNG VON IMMOBILISIERTEN PROTEINEN 35
2.7.2.3 FAERBUNG VON PROTEINEN MITTELS SILBERNITRAT 35
2.7.2.4 BESTIMMUNG DER PROTEINKONZENTRATION MITTELS SDS-PAGE GEKOPPELTER
COOMASSIE-
BRILLANT-BLAU FAERBUNG 36
2.8 VERFAHREN ZUR GERICHTETEN MANIPULATION UND PRAEPARATION VON
NUKLEINSAEUREN 36
2.8.1 ISOLIERUNG VON GENOMISCHER DNA AUS SACCHAROMYCES CEREVISIAE 36
2.8.2 AMPLIFIKATION VON NUKLEINSAEUREN MITTELS POLYMERASE-KETTENREAKTION
(PCR) 37
2.8.3 MANIPULATION VON NUKLEINSAEUREN MITTELS GERICHTETER MUTAGENESE 37
2.8.4 PRAEPARATIVE UND ANALYTISCHE HYDROLYSE VON NUKLEINSAEUREN MITTELS
RESTRIKTIONSENDONUKLEASEN (REN) 37
2.9 PROTEINBIOCHEMISCHE METHODEN 37
2.9.1 SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE (SDS-PAGE) 37
2.9.2 TRIS-TRICINE-GELELEKTROPHORESE 37
2.9.3 ELEKTROPHORETISCHER TRANSFER VON PROTEINEN AUF
NITROZELLULOSE-MEMBRANEN 37
II
INHALTSVERZEICHNIS
2.9.4 IMMUNOLOGISCHER NACHWEIS IMMOBILISIERTER PROTEINE 39
2.9.5 ANALYSE KOMPLEXER PROTEINPROBEN MITTELS MASSENSPEKTROMETRIE 39
2.10 METHODEN ZUR PRAEPARATION VON PROTEINEN AUS SACCHAROMYCES CEREVISIAE
40
2.10.1 AUFSCHLUSS VON SACCHAROMYCES CEREVISIAE MITTELS
TRICHLORESSIGSAEURE 40
2.10.2 AUFSCHLUSS DURCH MECHANISCHE DISRUPTION DER ZELLWANDINTEGRITAET
VON SACCHAROMYCES
CEREVISIAE MITTELS GLASPERLEN 41
2.10.3 KONZENTRATION UND SEPARATION VON PROTEINEN MITTELS
IMMUNPRAEZIPITATION 41
2.10.3.1 IMMUNPRAEZIPITATION NATIVER PROTEINE 41
2.10.3.2 IMMUNPRAEZIPITATION DENATURIERTER PROTEINE 42
2.11 HETEROLOGE EXPRESSION UND GEWINNUNG HOCHREINER PROTEINLOESUNGEN 42
2.11.1 EINSATZ DES BAKTERIUMS ESCHERICHIA COLI ALS EXPRESSIONMASCHINERIE
REKOMBINANTER
PROTEINE 42
2.11.2 EXPRESSION UND AFFINITAETSCHROMATOGRAPHISCHE REINIGUNG VON
GLUTATHION-S-
TRANSFERASE-FUSIONSPROTEINEN 44
2.11.3 EXPRESSION UND AFFINITAETSCHROMATOGRAPHISCHE KONZENTRATION VON
HEXA-HISTIDIN-
FUSIONSPROTEINEN 44
2.12 MOLEKULARBIOLOGISCHE METHODEN 46
2.12.1 PRAEPARATION VON PLASMID-DNA MITTELS ALKALISCHER LYSE 46
2.12.2 HYDROLYSE VON NUKLEINSAEUREN 46
2.12.3 AGAROSE-GELELEKTROPHORESE ZUR AUFTRENNUNG VON NUKLEINSAEUREN 47
2.12.4 EXTRAKTION DER NUKLEINSAEUREN AUS AGAROSE-GEL-MATRIX 47
2.12.5 HERSTELLUNG CALCIUMCHLORID-KOMPETENTEN ESCHERICHIA COLI-ZELLEN 47
2.12.6 TRANSFORMATION CALCIUMCHLORID-KOMPETENTER ESCHERICHIA COLI-ZELLEN
47
2.12.7 TRANSFORMATION VON SACCHAROMYCES CEREVISIAE 48
2.12.7.1 TRANSFORMATION EINES PLASMIDES IN SACCHAROMYCES CEREVISIAE 48
2.12.7.2 INTEGRATIVE TRANSFORMATION IN SACCHAROMYCES CEREVISIAE 48
2.13 POSTTRANSLATIONALE MODIFIKATIONSANALYSE 49
2.13.1 AKTIVITAETSSANALYSE DER RING-FINGER-PEROXINE - IN VITRO
UBIQUITINIERUNG 49
2.13.1.1 IN VITRO UBIQUITINIERUNGSANALYSE- AUTOUBIQUITINIERUNG UND
S-PROTEIN-ASSAY 49
2.13.1.2 IN VITRO UBIQUITINIERUNGSANALYSE - TRANS UBIQUITINIERUNG 50
2.13.1.3 IN VITRO UBIQUITINIERUNGSANALYSE - UBIQUITINIERUNG DES
PTS1-REZEPTORS HIS
6
-PEX5P... 51
2.13.1.4 IN VITRO UBIQUITINIERUNGSANALYSE - UBIQUITINIERUNG DES
PTS2-KO-REZEPTORS
PEXL8P-HIS6 51
2.13.2 IN VIVO ANALYSE PEROXISOMALER PROTEINE 51
2.13.2.1 IN VIVO UBIQUITINIERUNGSANALYSE DES PTS1-REZEPTORS PEX5P 52
2.13.2.2 IN VIVO UBIQUITINIERUNGSANALYSE DES PTS2-KO-REZEPTORS PEXL8P 52
III
INHALTSVERZEICHNIS
2.14 IN VITRO INTERAKTIONSSTUDIE VON PROTEINEN - BINDESTUDIEN 52
2.15 FLUORESZENZMIKROSKOPIE 53
2.16 RECHNERGESTUETZTE DATENANALYSE 53
3. ERGEBNISSE 54
3.1 FUNKTIONELLE CHARAKTERISIERUNG DER PEROXINE PEX2P, PEXLOP UND PEXL2P
54
3.1.1 UNTERSUCHUNG DER FUNKTION DER RING-FINGER PEROXINE 54
3.1.2 ANALYSE DER UBIQUITIN-PROTEIN ISOPEPTID-LIGASENFUNKTION UNTER
VERWENDUNG DES
S-PROTEIN-MODELLSUBSTRATES 60
3.2 ROLLE DER RING-FINGER PROTEINE HINSICHTLICH DER UBIQUITINIERUNG
PEROXISOMALER
IMPORTREZEPTOREN 62
3.2.1 ANALYSE DER E3-LIGASEAKTIVITAET HINSICHTLICH DER UBIQUITINIERUNG
VON PEX5P 62
3.2.2 DIE BETEILIGUNG DER RING-FINGER PEROXINE AN DER UBIQUITINIERUNG
DES
PTS2-KO-REZEPTORS PEXL8P 65
3.2.3 ANALYSE DES EFFEKTES DER AMINOSAEURESUBSITUTIONEN DER RING-FINGER
PEROXINE AUF DEN
PTS2-IMPORT 68
3.2.4 IN VITRO ANALYSE DER UBIQUITINIERUNG DES PEXL8P 73
3.2.5 IN VIVO ANALYSE DER UBIQUITINIERUNG VON PEXL8P 75
3.2.6 IN VIVO ANALYSE DER MONOUBIQUITINIERUNG VON PEXL8P 77
3.2.7 IN VIVO ANALYSE DER POLYUBIQUITINIERUNG VON PEXL8P 81
3.3 ANALYSE WEITERER FUNKTIONEN DER E3-LIGASE PEXLOP IM PEROXISOMALEN
RING-
FINGER KOMPLEX 85
3.3.1 MOLEKULARE ANATOMIE DES RING-FINGER-KOMPLEXES 86
3.3.2 INTERMOLEKULARE REGULATION DES RING-FINGER KOMPLEXES 89
3.4 FUNKTIONELLE INTERAKTIONSANALYSEN DES UBIQUITIN-KONJUGIERENDEN
ENZYMS PEX4P
UND DES MEMBRANPROTEIN PEX22P 95
3.4.1 ANALYSE DER PEX4P-FUSIONSPROTEINE 96
3.4.2 UNTERSUCHUNG DER IMPORTKOMPETENZ UND LOKALISATIONSSTUDIEN DER
FUSIONSPROTEIN
PEX22
(
I
_35
)-PEX4P-GFP UND PEX3(I
_
4
5
)-PEX4P-GFP 97
3.4.3 ANALYSE DES WACHSTUMS VON HEFEKULTUREN UNTER VERWENDUNG DER
FUSIONSPROTEINE
PEX22(I.
35
)-PEX4P UND PEX3(I.
45
)-PEX4P 101
3.4.4 IN VITRO AUTOUBIQUITINIERUNG VON PEX4P UNTER EINFLUSS DES PEX22P(3
6
-I80) 103
3.4.5 UBIQUITINIERUNGSANALYSE DES PEX5P UNTER EINFLUSS DES PEX4P-PEX22P(
36
-I80)
KOMPLEXES 105
3.4.5.1 IN VITRO UBIQUITINIERUNG VON PEX5P 105
3.4.5.2 IN VIVO ANALYSE DES POLYUBIQUITINIERTEN PTS1 -REZEPTORS PEX5P
107
3.4.5.3 IN VIVO ANALYSE DES MONOUBIQUITINIERTEN PEX5P 109
IV
INHALTSVERZEICHNIS
3.5 FUNKTIONELLE ANALYSE DER MONOUBIQUITINIERUNG DES PTSL-REZEPTORS
PEX5P 113
3.5.1 MIMIKRY DER MONOUBIQUITINIERUNG DES PTSL-REZEPTORS PEX5P ANHAND
DER
KONSTRUKTION EINER UBIQUITIN-PEX5P-CHIMAERE 114
3.5.2 UNTERSUCHUNG DER SYNTHESE DER PEX5P-CHIMAEREN 115
3.5.3 IMPORTKOMPETENZ DER UB-(L-6A)PEX5P-CHIMAEREN 116
3.5.4 WACHSTUM UND METABOLISMUS DER UB-(L-6A)PEX5P-CHIMAEREN 118
3.5.5 ANALYSE DES PTS1-IMPORTES DER CHIMAERE UNTER INHIBIERUNG DER
PEROXISOMALEN
UBIQUITINIERUNGSMASCHINERIE 120
3.5.6 VERGLEICH DER REGULATION DES NATIVEN UND DES
UBIQUITIN-FUSIONIERTEN PEX5P 121
3.5.7 MOLEKULARER VERGLEICH DES PEX5P UND DER VERSCHIEDENEN
UBIQUITIN-PEX5P-CHIMAEREN.... 125
3.5.8 UNTERSUCHUNG DER DEUBIQUITINIERUNG VON PEX5P 131
4. DISKUSSION 134
4.1 IDENTIFIZIERUNG UND FUNKTIONELLE CHARAKTERISIERUNG DER PEROXISOMALEN
UBIQUITIN-
PROTEIN ISOPEPTID LIGASEN 134
4.1.1 DIE RING-FINGER PROTEINE PEX2P, PEX 10P UND PEX 12P SIND
UBIQUITIN-PROTEIN
ISOPEPTID LIGASEN 135
4.2.1 BEDEUTUNG DER RING-FINGER PROTEINE HINSICHTLICH DER
UBIQUITINIERUNG DER
PTS-REZEPTOREN 137
4.2.2 BETEILIGUNG DER RING-FINGER PROTEINE AM PTSL-IMPORT 137
4.2.3 AUFKLAERUNG DER UBIQUITINIERUNGSKASKADE DES PTS2-KO-REZEPTORS
PEXL8P 138
4.2.3.1 BEDEUTUNG DER RING-FINGER PROTEINE HINSICHTLICH DER MODIFIKATION
DER
FUNKTION UND STABILITAET DES PTS2-KO-REZEPTORS PEXL8P 139
4.2.3.2 IN VITRO UND IN VIVO ANALYSE DER EINZELNEN RING-FINGER PROTEINE
BEZUEGLICH
DER UBIQUITINIERUNG DES PTS2-KO-REZEPTORS PEX 18P 140
4.3 INTERMOLEKULARE REGULATION UND ANATOMIE DES RING-FINGER KOMPLEX 143
4.4 ANALYSE DES FUNKTIONELLEN ZUSAMMENSPIELS VON DEM
UBIQUITIN-KONJUGIERENDEN
ENZYMS PEX4P MIT DEM MEMBRANPROTEIN PEX22P 146
4.4.1 ANALYSE DER ZIELFUHRUNG UND DER IMPORTKOMPETENZ UNTER VERWENDUNG
DER
PEX4P-FUSIONSPROTEINE 148
4.4.2 DETAILLIERTE IN VITRO UND IN VIVO ANALYSEN DER PEX22P-PEX4P
INTERAKTION 149
4.5 FUNKTIONELLE ANALYSE DER MONOUBIQUITINIERUNG DES PTSL-REZEPTORS
PEX5P 151
4.5.1 MIMIKRY DER MONOUBIQUITINIERUNG DES PTSL-REZEPTORS PEX5P 152
4.5.2 ANALYSE DER PEX5P-CHIMAERE BEI STOERUNG DER
UBIQUITINIERUNGSMASCHINERIE 153
4.5.3 MOLEKULARE REGULATION DES UBIQUITIN-FUSIONIERTEN PEX5P 154
4.5.4 ANALYSE DER POLYUBIQUITINIERUNG DER ERSTELLTEN
UBIQUITIN-PEX5P-SPEZIES 155
4.5.5 UNTERSUCHUNG DER DE - MONOUBIQUITINIERUNG DER UB-PEX5P-CHIMAERE 157
V
INHALTSVERZEICHNIS
5. ZUSAMMENFASSUNG 159
5.1 IDENTIFIZIERUNG UND CHARAKTERISIERUNG DER PEROXISOMALEN
UBIQUITIN-PROTEIN
ISOPEPTID LIGASEN 159
5.2 VOLLSTAENDIGE AUFKLAERUNG DER UBIQUITINIERUNGSKASKADE DES
PTS2-KO-REZEPTORS PEXL8P 159
5.3 ANALYSE ZUR INTERMOLEKULAREN REGULATIONEN DES PEROXISOMALEN
RING-FINGER-KOMPLEXES 160
5.4 FUNKTIONELLE ANALYSE DES PEX22P-PEX4P KOMPLEXES 160
5.5 MIMIKRY DER MONOUBIQUITINIERUNG VON PEX5P UND IDENTIFIKATION
ASSOZIIERTER
DEUBIQUITINIERENDER ENZYME 161
6. LITERATURVERZEICHNIS 162
7. ANHANG 185
8. LEBENSLAUF 197
9. DANKSAGUNG 199
10. ERKLAERUNG 200
VI
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