Biogenese des Rieske-Eisen-Schwefel-Proteins der Mitochondrien:
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INHALTSVERZEICHNIS
0. ZUSAMMENFASSUNG 8
1. EINLEITUNG 10
1.1 DAS RIESKE-EISEN-SCHWEFEL-PROTEIN 10
1.1.1 TOPOLOGIE DES RIESKE-EISEN-SCHWEFEL-PROTEINS 10
1.1.2 RIESKE-PROTEINE IN ELEKTRONEN-UEBERTRAGENDEN KOMPLEXEN 11
1.2 POSTTRANSLATIONALE MODIFIZIERUNGEN VON RIPL 12
1.3 DIE BIOGENESE VON RIPL: STAND DER FORSCHUNG 13
1.3.1 DAS TWIN ARGININE TRANSLOCATION ( TAT)-SYSTEM 13
1.3.2 DIE ROLLE VON BCSL 14
1.4 TOPOLOGIE UND STRUKTURELLE ELEMENTE VON BCSL 16
1.5 FUNKTIONSWEISE VON AAA-PROTEINEN 18
2. MATERIAL UND METHODEN 21
2.1 MOLEKULARBIOLOGISCHE METHODEN 2 1
2.1.1 DNA-PRAEPARATION AUS E. COLI 2 1
2.1.2 DNA-PRAEPARATION AUS HEFE 2 1
2.1.3 POLYMERASE-KETTENREAKTION (PCR) 22
2.1.4 RESTRIKTIONSVERDAU VON DNA 22
2.1.5 AGAROSEGELELEKTROPHORESE 23
2.1.6 LIGATION VON DNA-FRAGMENTEN 23
2.1.7 HERSTELLUNG KOMPETENTER .CO//-ZELLEN 23
2.1.8 TRANSFORMATION VON E. COLI 24
2.1.9 KLONIERUNG VON VERWENDETEN KONSTRUKTEN 24
2.1.9.1 KLONIERUNG VON PRS426-RIPL-VARIANTEN 26
2.1.9.2 KLONIERUNG VON PRS426-HIS-RIPL 27
2.1.9.3 KLONIERUNG VON PYEP51VK-HIS-BCSL(E319Q) 28
2.1.9.4 KLONIERUNG VON PGEM4-RIPL-VARIANTEN 29
2.1.9.5 KLONIERUNG VON PQE32-HIS-RIPL-VARIANTEN 29
2.1.9.6 KLONIERUNG VON PQE32-HIS-TEV-RIPL-VARIANTEN 30
2.2 METHODEN DER HEFEKULTUR UND - GENETIK 31
2.2.1 VERWENDETE HEFESTAEMME 31
2.2.2 KULTUR VON S. CEREVISIAE 32
2.2.3 BESTIMMUNG VON WACHSTUMSPHAENOTYPEN IN 5. CEREVISIAE 33
2.2.3.1 BESTIMMUNG DES WACHSTUMS IN FLUESSIGKULTUR 33
4
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IMAGE 2
2.2.3.2 BESTIMMUNG DES WACHSTUMS AUF FESTEN MEDIEN (TUEPFELTEST) 34
2.2.4 TRANSFORMATION VON S. CEREVISIAE 34
2.2.5 HERSTELLUNG VON DELETIONSSTAEMMEN 35
2.3 ZELLBIOLOGISCHE UNTERSUCHUNGSMETHODEN 35
2.3.1 SCHNELL-MITOCHONDRIENPRAEPARATION 35
2.3.2 MITOCHONDRIENPRAEPARATION 36
2.3.3 UNTERSUCHUNGEN ZUR PROTEASE-SENSITIVITAET 36
2.3.4 IMPORT RADIOKATIV MARKIERTER PROTEINE IN ISOLIERTE MITOCHONDRIEN
37
2.4 PROTEINCHEMISCHE UNTERSUCHUNGSMETHODEN 38
2.4.1 FAELLUNG VON PROTEINEN MIT TRICHLORESSIGSAEURE 38
2.4.2 BESTIMMUNG VON PROTEINKONZENTRATIONEN 38
2.4.3 EXPRESSION UND ANREICHERUNG REKOMBINANTER PROTEINE 38
2.4.3.1 ANREICHERUNG VON HIS 6 -MARKIERTEM RIPL-VARIANTEN 38
2.4.3.2 ANREICHERUNG VON HIS-TEV(S219V)-ARG 39
2.4.3.3 ANREICHERUNG DES BCSL-ANTIGENS 40
2.4.4 EXPRESSION UND ANREICHERUNG VON PROTEINEN AUS HEFE 40
2.4.4.1 ANREICHERUNG VON HIS-BCSL 40
2.4.4.2 ANREICHERUNG VON HIS-RIPL 4 1
2.4.5 VERDAU MIT DER TEV-PROTEASE 42
2.4.6 CHEMISCHE QUERVERNETZUNG MIT GLUTARALDEHYD 42
2.4.7 TEST ZUR INTERAKTION VON BCSL UND RIPL IN MITOCHONDRIENLYSATEN 42
2.4.8 SYNTHESE MITOCHONDRIALER VORLAEUFERPROTEINE IN RETIKULOZYTENLYSAT
43
2.4.9 SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE (SDS-PAGE) 43
2.4.10 NATIVGELELEKTROPHORESE (BLUE NATIVE PAGE) 44
2.4.11 COOMASSIE-BLAU-FAERBUNG VON SDS-GELEN 45
2.4.12 TRANSFER VON PROTEINEN AUF MEMBRANEN (WESTERN BLOT) 45
2.4.13 AUTORADIOGRAPHIE 45
2.5 IMMUNOLOGISCHE UNTERSUCHUNGSMETHODEN 46
2.5.1 EINGESETZTE ANTIKOERPER 46
2.5.2 AFFINITAETSREINIGUNG VON ANTIKOERPERN 46
2.5.3 IMMUNOLOGISCHER NACHWEIS VON PROTEINEN AUF MEMBRANEN 47
2.6 CHEMIKALIEN 48
2.7 ENZYME 51
2.8 KITS 52
2.9 PUFFER UND LOESUNGEN 52
5
IMAGE 3
2.10 VERBRAUCHSMATERIAL 55
2.11 ZELLLINIEN 56
3. ERGEBNISSE 58
3.1 FUNKTIONELLE CHARAKTERISIERUNG VON BCSL 58
3.1.1 CHARAKTERISIERUNG DES BCSL-KOMPLEXES 58
3.1.1.1 ANREICHERUNG DES NATIVEN BCSL-KOMPLEXES 58
3.1.1.2 CHARAKTERISIERUNG DER OLIGOMEREN ZUSAMMENSETZUNG DES
BCSL-KOMPLEXES.... 60
3.1.2 BIOCHEMISCHE CHARAKTERISIERUNG VON BCS1 62
3.1.2.1 RIPL GEHT EINE ATP-ABHAENGIGE WECHSELWIRKUNG MIT DEM BCSL-KOMPLEX
EIN 62
3.1.2.2 EINE BESTEHENDE WECHSELWIRKUNG ZWISCHEN BCS1 UND RIPL KANN DURCH
ATP-ZUGABE
GELOEST WERDEN 64
3.1.2.3 EINE ATP-HYDROLYSE-MUTANTE VON BCSL KANN RIPL NICHT FREISETZEN
65
3.2 ANALYSE DER WECHSELWIRKUNG ZWISCHEN BCS1 UND RIPL MIT ISOLIERTEN
MITOCHONDRIEN 67
3.2.1 ANALYSE DER RIPL-ASSEMBLIERUNG MITHILFE VON DELETIONSMUTANTEN 67
3.2.2 DIE ASSEMBLIERUNG VON RIPL KANN IN ISOLIERTEN MITOCHONDRIEN
NACHVOLLZOGEN WERDEN 68
3.2.3 NACHWEIS DER WECHSELWIRKUNG ZWISCHEN RIPL UND BCS1 IN
WILDTYP-MITOCHONDRIEN 69
3.2.4 NACHWEIS DER WECHSELWIRKUNG ZWISCHEN RIPL UND BCS1 IN
ACYTI-MITOCHONDRIEN 7 1
3.3 IDENTIFIZIERUNG VON BEREICHEN DES RIPL-PROTEINS, DIE FUER DIE
WECHSELWIRKUNG MIT BCS1
ERFORDERLICH SIND 72
3.3.1 DIE N-TERMINALE TRANSMEMBRANDOMAENE VON RIPL SPIELT BEI DER
INTERAKTION MIT BCS1 EINE
ENTSCHEIDENDE ROLLE 72
3.3.2 DIE FALTUNG DES RIPL-PROTEINS IST VORAUSSETZUNG FUER DIE
WECHSELWIRKUNG MIT BCS1 IN
INTAKTEN ZELLEN 74
3.3.2.1 MUTATION DER C-TERMINALEN DOMAENE VON RIPL BEEINTRAECHTIGT DIE
FALTUNG 74
3.3.2.2 DER C-TERMINALE BEREICH VON RIPL IST WICHTIG FUER DIE FALTUNG 75
3.3.2.3 BCS1 TRAEGT ZWEI ERKENNUNGSSTELLEN FUER RIPL 80
3.4 DIE TRANSMEMBRANDOMAENE VON BCSL SPIELT EINE ROLLE BEI DER
INTERAKTION VON BCS1 MIT R I P L . 84
4. DISKUSSION 86
4.1 BCSL IST EINE TRANSLOKASE FUER RIPL 86
4.2 WELCHE MOLEKULAREN EIGENSCHAFTEN VON BCSL SIND FUER DIE
TRANSLOKASE-FUNKTION NOETIG? 88
4.2.1 DIE OLIGOMERISIERUNG VON BCSL 88
4.2.2 DIE WALKER-BOX B IST FUER DIE FREISETZUNG VON RIPL ERFORDERLICH 89
4.2.3 DIE TRANSMEMBRANDOMAENE VON BCSL VERMITTELT EINE
KONFORMATIONSAENDERUNG 9 1
4.3 WIE WIRD RIPL UEBER DIE INNERE MEMBRAN DER MITOCHONDRIEN
TRANSLOZIERT? 93
4.4 GIBT ES EINE QUALITAETSKONTROLLE BEI DER RIPL-TRANSLOKATION? 95
6
IMAGE 4
4.5 WARUM HAT BCS1 DAS TAT-SYSTEM IN MITOCHONDRIEN ERSETZT? 97
4.5.1 EVOLUTIONAERE GESICHTSPUNKTE 97
4.5.2 BEFUNDE ZU ALTERNATIVEN BCSL-FUNKTIONEN 98
5. ABKUERZUNGEN 101
6. DANKSAGUNG 105
7. LEBENSLAUF 106
8. LITERATURVERZEICHNIS 108
7
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